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万見
- EMDB-39680: A dimeric STAT1-DNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39680
タイトルA dimeric STAT1-DNA complex
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試料
  • 複合体: Dimeric STAT1-DNA complex
    • 複合体: STAT1
      • タンパク質・ペプチド: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')
      • DNA: DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')
キーワードinnate immunity / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / interleukin-27-mediated signaling pathway / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / CCR5 chemokine receptor binding ...metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / interleukin-27-mediated signaling pathway / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / CCR5 chemokine receptor binding / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-7-mediated signaling pathway / interleukin-9-mediated signaling pathway / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / tumor necrosis factor receptor binding / Interleukin-27 signaling / Interleukin-35 Signalling / cell surface receptor signaling pathway via STAT / blood circulation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-6 signaling / type I interferon-mediated signaling pathway / histone acetyltransferase binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / ubiquitin-like protein ligase binding / positive regulation of interferon-alpha production / Regulation of IFNA/IFNB signaling / response to type II interferon / response to cAMP / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / response to mechanical stimulus / type II interferon-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / cellular response to interferon-beta / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / response to nutrient / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Downstream signal transduction / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / positive regulation of erythrocyte differentiation / protein phosphatase 2A binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / promoter-specific chromatin binding / ISG15 antiviral mechanism / response to hydrogen peroxide / Signaling by SCF-KIT / defense response / response to peptide hormone / PKR-mediated signaling / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / cellular response to type II interferon / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of RUNX2 expression and activity / Interferon alpha/beta signaling / transcription coactivator binding / cellular response to insulin stimulus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Interferon gamma signaling / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of cell population proliferation / double-stranded DNA binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / histone binding / regulation of apoptotic process / defense response to virus / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / axon / dendrite / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain ...Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / p53-like transcription factor, DNA-binding / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / SH2 domain / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Sugiyama A / Minami M / Sugita Y / Ose T
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H02408 日本
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2025
タイトル: Structural analysis reveals how tetrameric tyrosine-phosphorylated STAT1 is targeted by the rabies virus P-protein.
著者: Aoi Sugiyama / Miku Minami / Kaito Ugajin / Satomi Inaba-Inoue / Nana Yabuno / Yuichiro Takekawa / Sun Xiaomei / Shiho Takei / Mina Sasaki / Tomo Nomai / Xinxin Jiang / Shunsuke Kita / ...著者: Aoi Sugiyama / Miku Minami / Kaito Ugajin / Satomi Inaba-Inoue / Nana Yabuno / Yuichiro Takekawa / Sun Xiaomei / Shiho Takei / Mina Sasaki / Tomo Nomai / Xinxin Jiang / Shunsuke Kita / Katsumi Maenaka / Mika Hirose / Min Yao / Paul R Gooley / Gregory W Moseley / Yukihiko Sugita / Toyoyuki Ose /
要旨: Signal transducer and activator of transcription (STAT) family members mediate signaling in the Janus kinase (JAK)-STAT pathway and are activated by phosphorylation at a conserved tyrosine residue, ...Signal transducer and activator of transcription (STAT) family members mediate signaling in the Janus kinase (JAK)-STAT pathway and are activated by phosphorylation at a conserved tyrosine residue, resulting in dimerization through reciprocal interactions between the phosphotyrosine and a Src homology 2 (SH2) domain. Tyrosine-phosphorylated STAT (pY-STAT) then translocates to the nucleus to induce the expression of genes encoding antiviral proteins. Although the active and functional forms of STATs are conventionally considered to be dimers, STATs can undergo higher-order oligomerization, which is implicated in regulating transcriptional activity. We present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the tetrameric form of intact pY-STAT1 in complex with DNA, which indicates that interactions between the amino-terminal domains (NTDs) of STAT1 induce oligomerization. The tetrameric structure revealed a compact conformation with a previously uncharacterized binding interface: Two DNA-bound dimers are twofold symmetrically aligned to transform into a tandem DNA-binding model without NTD dimer separation. Moreover, biochemical analyses indicated that the rabies virus P-protein selectively targeted tetrameric pY-STAT1. Combined with data showing which regions contribute to the interaction between pY-STAT1 and the P-protein, we constructed a binding model explaining how P recognizes the pY-STAT1 tetramer. These data provide insight into how pathogenic viruses target signaling pathways that mediate the host immune response.
履歴
登録2024年4月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月26日-
マップ公開2025年3月26日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39680.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39680.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map reconstructed with half-maps through "servalcat refine_spa"
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 122 pix.
= 161.04 Å		1.32 Å/pix.
x 82 pix.
= 108.24 Å		1.32 Å/pix.
x 162 pix.
= 213.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5
最小 - 最大-6.0625157 - 7.667187
平均 (標準偏差)-0.00036973233 (±0.43230602)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin44434
サイズ82162122
Spacing16282122
セルA: 213.84001 Å / B: 108.240005 Å / C: 161.04001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39680_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: A half map

ファイルemd_39680_half_map_1.map
注釈A half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: A half map

ファイルemd_39680_half_map_2.map
注釈A half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric STAT1-DNA complex

全体名称: Dimeric STAT1-DNA complex
要素
  • 複合体: Dimeric STAT1-DNA complex
    • 複合体: STAT1
      • タンパク質・ペプチド: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')
      • DNA: DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')

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超分子 #1: Dimeric STAT1-DNA complex

超分子名称: Dimeric STAT1-DNA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: STAT1

超分子名称: STAT1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1

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超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3

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分子 #1: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta

分子名称: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: signal transducer and activator of transcription / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 90.766148 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MNHKHHHHHH HHHHSSGENL YFQGHMMSQW YELQQLDSKF LEQVHQLYDD SFPMEIRQYL AQWLEKQDWE HAANDVSFAT IRFHDLLSQ LDDQYSRFSL ENNFLLQHNI RKSKRNLQDN FQEDPIQMSM IIYSCLKEER KILENAQRFN QAQSGNIQST V MLDKQKEL ...文字列:
MNHKHHHHHH HHHHSSGENL YFQGHMMSQW YELQQLDSKF LEQVHQLYDD SFPMEIRQYL AQWLEKQDWE HAANDVSFAT IRFHDLLSQ LDDQYSRFSL ENNFLLQHNI RKSKRNLQDN FQEDPIQMSM IIYSCLKEER KILENAQRFN QAQSGNIQST V MLDKQKEL DSKVRNVKDK VMCIEHEIKS LEDLQDEYDF KCKTLQNREH ETNGVAKSDQ KQEQLLLKKM YLMLDNKRKE VV HKIIELL NVTELTQNAL INDELVEWKR RQQSACIGGP PNACLDQLQN WFTIVAESLQ QVRQQLKKLE ELEQKYTYEH DPI TKNKQV LWDRTFSLFQ QLIQSSFVVE RQPCMPTHPQ RPLVLKTGVQ FTVKLRLLVK LQELNYNLKV KVLFDKDVNE RNTV KGFRK FNILGTHTKV MNMEESTNGS LAAEFRHLQL KEQKNAGTRT NEGPLIVTEE LHSLSFETQL CQPGLVIDLE TTSLP VVVI SNVSQLPSGW ASILWYNMLV AEPRNLSFFL TPPCARWAQL SEVLSWQFSS VTKRGLNVDQ LNMLGEKLLG PNASPD GLI PWTRFCKENI NDKNFPFWLW IESILELIKK HLLPLWNDGC IMGFISKERE RALLKDQQPG TFLLRFSESS REGAITF TW VERSQNGGEP DFHAVEPYTK KELSAVTFPD IIRNYKVMAA ENIPENPLKY LYPNIDKDHA FGKYYSRPKE APEPMELD G PKGTG(PTR)IKTE LISVSEVHPS RLQTTDNLLP MSPEEFDEVS RIVGSVEFDS MMNTV

UniProtKB: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta

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分子 #2: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')

分子名称: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')
タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.475567 KDa
配列文字列:
(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG)(DT)(DA)(DA)(DA)(DT)(DG)(DC)

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分子 #3: DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')

分子名称: DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')
タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.555615 KDa
配列文字列:
(DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DT)(DT)(DA)(DC)(DG) (DG)(DG)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: A Cs corrector (CEOS GmbH, Germany)
エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.032 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 18.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4005846
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 115824
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1bf5


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8yyv:
A dimeric STAT1-DNA complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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