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万見
- PDB-8yyv: A dimeric STAT1-DNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yyv
タイトルA dimeric STAT1-DNA complex
要素
  • DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')
  • DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')
  • Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
キーワードIMMUNE SYSTEM / innate immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / interleukin-27-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding ...metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / interleukin-27-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-7-mediated signaling pathway / interleukin-9-mediated signaling pathway / Interleukin-27 signaling / Interleukin-35 Signalling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / tumor necrosis factor receptor binding / cell surface receptor signaling pathway via STAT / blood circulation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-6 signaling / type I interferon-mediated signaling pathway / histone acetyltransferase binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / : / ubiquitin-like protein ligase binding / Regulation of IFNA/IFNB signaling / positive regulation of interferon-alpha production / response to type II interferon / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / type II interferon-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / cellular response to interferon-beta / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Signaling by CSF3 (G-CSF) / response to mechanical stimulus / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of defense response to virus by host / response to nutrient / response to cytokine / Downstream signal transduction / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / positive regulation of erythrocyte differentiation / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / promoter-specific chromatin binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / transcription coactivator binding / defense response / Signaling by SCF-KIT / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / PKR-mediated signaling / response to hydrogen peroxide / cellular response to type II interferon / ISG15 antiviral mechanism / response to peptide hormone / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Interferon gamma signaling / Regulation of RUNX2 expression and activity / Interferon alpha/beta signaling / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of cell population proliferation / double-stranded DNA binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / regulation of apoptotic process / defense response to virus / histone binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / axon / dendrite / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain ...Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / p53-like transcription factor, DNA-binding / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / SH2 domain / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Sugiyama, A. / Minami, M. / Sugita, Y. / Ose, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H02408 日本
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2025
タイトル: Structural analysis reveals how tetrameric tyrosine-phosphorylated STAT1 is targeted by the rabies virus P-protein.
著者: Aoi Sugiyama / Miku Minami / Kaito Ugajin / Satomi Inaba-Inoue / Nana Yabuno / Yuichiro Takekawa / Sun Xiaomei / Shiho Takei / Mina Sasaki / Tomo Nomai / Xinxin Jiang / Shunsuke Kita / ...著者: Aoi Sugiyama / Miku Minami / Kaito Ugajin / Satomi Inaba-Inoue / Nana Yabuno / Yuichiro Takekawa / Sun Xiaomei / Shiho Takei / Mina Sasaki / Tomo Nomai / Xinxin Jiang / Shunsuke Kita / Katsumi Maenaka / Mika Hirose / Min Yao / Paul R Gooley / Gregory W Moseley / Yukihiko Sugita / Toyoyuki Ose /
要旨: Signal transducer and activator of transcription (STAT) family members mediate signaling in the Janus kinase (JAK)-STAT pathway and are activated by phosphorylation at a conserved tyrosine residue, ...Signal transducer and activator of transcription (STAT) family members mediate signaling in the Janus kinase (JAK)-STAT pathway and are activated by phosphorylation at a conserved tyrosine residue, resulting in dimerization through reciprocal interactions between the phosphotyrosine and a Src homology 2 (SH2) domain. Tyrosine-phosphorylated STAT (pY-STAT) then translocates to the nucleus to induce the expression of genes encoding antiviral proteins. Although the active and functional forms of STATs are conventionally considered to be dimers, STATs can undergo higher-order oligomerization, which is implicated in regulating transcriptional activity. We present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the tetrameric form of intact pY-STAT1 in complex with DNA, which indicates that interactions between the amino-terminal domains (NTDs) of STAT1 induce oligomerization. The tetrameric structure revealed a compact conformation with a previously uncharacterized binding interface: Two DNA-bound dimers are twofold symmetrically aligned to transform into a tandem DNA-binding model without NTD dimer separation. Moreover, biochemical analyses indicated that the rabies virus P-protein selectively targeted tetrameric pY-STAT1. Combined with data showing which regions contribute to the interaction between pY-STAT1 and the P-protein, we constructed a binding model explaining how P recognizes the pY-STAT1 tetramer. These data provide insight into how pathogenic viruses target signaling pathways that mediate the host immune response.
履歴
登録2024年4月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')
B: DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7973
ポリマ－101,7973
非ポリマー00
水00
1
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')
B: DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')

A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')
B: DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,5956
ポリマ－203,5956
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C2 (2回回転対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(-1), (-1), (1)224.4, 224.4

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要素

#1: タンパク質 Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta / Transcription factor ISGF-3 components p91/p84


分子量: 90766.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: signal transducer and activator of transcription / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAT1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42224
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*GP*C)-3')


分子量: 5475.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*TP*G)-3')


分子量: 5555.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Dimeric STAT1-DNA complexCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2STAT1COMPLEX#11RECOMBINANT
3DNACOMPLEX#2-#31SYNTHETIC
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 18000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 0.032 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
球面収差補正装置: A Cs corrector (CEOS GmbH, Germany)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
14PHENIXモデル精密化real space refinement
15Servalcatモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4005846
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 115824 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築PDB-ID: 1BF5

1bf5


Accession code: 1BF5 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 3.07→3.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / SU B: 7.494 / SU ML: 0.121 / ESU R: 0.135
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.26634 --
obs0.26634 211593 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 113.477 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 5249
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0160.0125475
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0164819
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg2.6891.847504
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.9021.75811161
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg9.4475.226737
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg10.283526
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg20.59210862
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1580.212870
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0120.025790
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.021172
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it18.57410.132209
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other18.57410.132209
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it27.66518.0692756
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other27.6618.0692757
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it21.24712.1553266
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other21.24712.1553266
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other32.30121.4214749
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined51.972151.2810351
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other51.971151.2910352
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.05→3.129 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.892 15592 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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