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- EMDB-39661: Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus state1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39661
タイトルVo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus state1
マップデータ
試料
  • 複合体: Vo domain of V/A-ATPase from thermus thermophilus.
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit I
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase, subunit K
キーワードV/A-ATPase / ATP synthase / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATPase binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / : / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily ...V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / : / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-ATPase proteolipid subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase subunit I / V-type ATP synthase, subunit K
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Kishikawa J / Nishida Y / Nakano A / Yokoyama K
資金援助 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23H02453 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22H0595 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Rotary mechanism of the prokaryotic V motor driven by proton motive force.
著者: Jun-Ichi Kishikawa / Yui Nishida / Atsuki Nakano / Takayuki Kato / Kaoru Mitsuoka / Kei-Ichi Okazaki / Ken Yokoyama /
要旨: ATP synthases play a crucial role in energy production by utilizing the proton motive force (pmf) across the membrane to rotate their membrane-embedded rotor c-ring, and thus driving ATP synthesis in ...ATP synthases play a crucial role in energy production by utilizing the proton motive force (pmf) across the membrane to rotate their membrane-embedded rotor c-ring, and thus driving ATP synthesis in the hydrophilic catalytic hexamer. However, the mechanism of how pmf converts into c-ring rotation remains unclear. This study presents a 2.8 Å cryo-EM structure of the V domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, revealing precise orientations of glutamate (Glu) residues in the c-ring. Three Glu residues face a water channel, with one forming a salt bridge with the Arginine in the stator (a/Arg). Molecular dynamics (MD) simulations show that protonation of specific Glu residues triggers unidirectional Brownian motion of the c-ring towards ATP synthesis. When the key Glu remains unprotonated, the salt bridge persists, blocking rotation. These findings suggest that asymmetry in the protonation of c/Glu residues biases c-ring movement, facilitating rotation and ATP synthesis.
履歴
登録2024年4月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月4日-
マップ公開2024年12月4日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39661.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39661.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 400 pix.
= 352. Å		0.88 Å/pix.
x 400 pix.
= 352. Å		0.88 Å/pix.
x 400 pix.
= 352. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0152
最小 - 最大-0.019699125 - 0.05295908
平均 (標準偏差)0.00007151801 (±0.001779644)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 352.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_39661_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_39661_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39661_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39661_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Vo domain of V/A-ATPase from thermus thermophilus.

全体名称: Vo domain of V/A-ATPase from thermus thermophilus.
要素
  • 複合体: Vo domain of V/A-ATPase from thermus thermophilus.
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit I
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase, subunit K

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超分子 #1: Vo domain of V/A-ATPase from thermus thermophilus.

超分子名称: Vo domain of V/A-ATPase from thermus thermophilus. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: V-type ATP synthase subunit C

分子名称: V-type ATP synthase subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 35.96857 KDa
組換発現生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
配列文字列: MADDFAYLNA RVRVRRGTLL KESFFQEALD LSFADFLRLL SETVYGGELA GQGLPDVDRA VLRTQAKLVG DLPRLVTGEA REAVRLLLL RNDLHNLQAL LRAKATGRPF EEVLLLPGTL REEVWRQAYE AQDPAGMAQV LAVPGHPLAR ALRAVLRETQ D LARVEALL ...文字列:
MADDFAYLNA RVRVRRGTLL KESFFQEALD LSFADFLRLL SETVYGGELA GQGLPDVDRA VLRTQAKLVG DLPRLVTGEA REAVRLLLL RNDLHNLQAL LRAKATGRPF EEVLLLPGTL REEVWRQAYE AQDPAGMAQV LAVPGHPLAR ALRAVLRETQ D LARVEALL AKRFFEDVAK AAKGLDQPAL RDYLALEVDA ENLRTAFKLQ GSGLAPDAFF LKGGRFVDRV RFARLMEGDY AV LDELSGT PFSGLSGVRD LKALERGLRC VLLKEAKKGV QDPLGVGLVL AYVKEREWEA VRLRLLARRA YFGLPRAQVE EEV VCP

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit C

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分子 #2: V-type ATP synthase subunit I

分子名称: V-type ATP synthase subunit I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 72.204289 KDa
組換発現生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
配列文字列: MIAPMEKLVL AGPKGRAKEL LQSLQQAGVV HLETLRPEAL SAYQLSPEER AELRRWEAVS AGAEHTLSLL GLEAEPARPF PEGLEAAEK ALSPIQAHAE GLTRQKQELE EELALAQAYL EPLERLAALA HGLDKSPFLR VIPFLLTEKE LPLVEEALRK A LEDRYLLA ...文字列:
MIAPMEKLVL AGPKGRAKEL LQSLQQAGVV HLETLRPEAL SAYQLSPEER AELRRWEAVS AGAEHTLSLL GLEAEPARPF PEGLEAAEK ALSPIQAHAE GLTRQKQELE EELALAQAYL EPLERLAALA HGLDKSPFLR VIPFLLTEKE LPLVEEALRK A LEDRYLLA HEAYAGGVAA LVVVHRKEVD QAKAALSRAG VAELRLPGAL GELPLSEAAR RLKERAEAAP RELSEVRQHL AK LARESAS TLQSLWTRAQ DEVARLKALE ELASGRFGFA LLGYVPVKAK PKVEEALARH KESVVYAFEP VDEHHEADRI PVV LDNPPW AKPFELLVSF LNTPKYGTFD PTPVVPVFFP FWFGMIVGDI GYALLFYLVG RWLSGYVKRN EPLVIDLFAL KLKP QVIGK LVHILNWMVF WTVVWGVIYG EFFGTFLEHL GVFGTPEHPG LIPILIHRID TAKTANLLIL LSVAFGVVLV FFGLA LRAY LGLKHRHMAH FWEGVGYLGG LVGVLALAAS YLGNLQAGWL QGLMYLGFGV FLLAVLMSRI WLMIPEIFTQ AGHILS HIR IYAVGAAGGI LAGLLTDVGF ALAERLGLLG VLLGLLVAGV LHLLILLLTT LGHMLQPIRL LWVEFFTKFG FYEENGR PY RPFKSVREAQ

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit I

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分子 #3: V-type ATP synthase, subunit K

分子名称: V-type ATP synthase, subunit K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: 3 His residues on the c-terminal are purification tag.
コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 10.256154 KDa
組換発現生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
配列文字列:
MKKLLVTVLL AVFGALAFAA EEAAASGGLD RGLIAVGMGL AVGLAALGTG VAQARIGAAG VGAIAEDRSN FGTALIFLLL PETLVIFGL LIAFILNGRL HHH

UniProtKB: V-type ATP synthase, subunit K

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.105 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1671397
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.8) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6qum

最終 再構成使用したクラス数: 2 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.01) / 使用した粒子像数: 33767
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.01)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.01)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6qum


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8yxz:
Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus state1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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