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Structure paper

タイトルRotary mechanism of the prokaryotic V motor driven by proton motive force.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 9883, Year 2024
掲載日2024年11月20日
著者Jun-Ichi Kishikawa / Yui Nishida / Atsuki Nakano / Takayuki Kato / Kaoru Mitsuoka / Kei-Ichi Okazaki / Ken Yokoyama /
PubMed 要旨ATP synthases play a crucial role in energy production by utilizing the proton motive force (pmf) across the membrane to rotate their membrane-embedded rotor c-ring, and thus driving ATP synthesis in ...ATP synthases play a crucial role in energy production by utilizing the proton motive force (pmf) across the membrane to rotate their membrane-embedded rotor c-ring, and thus driving ATP synthesis in the hydrophilic catalytic hexamer. However, the mechanism of how pmf converts into c-ring rotation remains unclear. This study presents a 2.8 Å cryo-EM structure of the V domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, revealing precise orientations of glutamate (Glu) residues in the c-ring. Three Glu residues face a water channel, with one forming a salt bridge with the Arginine in the stator (a/Arg). Molecular dynamics (MD) simulations show that protonation of specific Glu residues triggers unidirectional Brownian motion of the c-ring towards ATP synthesis. When the key Glu remains unprotonated, the salt bridge persists, blocking rotation. These findings suggest that asymmetry in the protonation of c/Glu residues biases c-ring movement, facilitating rotation and ATP synthesis.
リンクNat Commun / PubMed:39567487 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.6 Å
構造データ

39644

8ywt

EMDB-39644, PDB-8ywt:
The isolated Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

39661

8yxz

EMDB-39661, PDB-8yxz:
Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus state1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

39662

8yy0

EMDB-39662, PDB-8yy0:
Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus state2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

39663

8yy1

EMDB-39663, PDB-8yy1:
Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus state3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • thermus thermophilus hb8 (バクテリア)
キーワードMOTOR PROTEIN / ROTARY ATPASE / V/A-ATPASE / MOLECULAR MOTOR / ATP synthase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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