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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | The cryo-EM Structure of SPR | |||||||||
マップデータ | DeepEMhancer sharpened map | |||||||||
試料 |
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キーワード | SIR2 / NADase / dimer / HYDROLASE | |||||||||
| 機能・相同性 | Uncharacterized protein 機能・相同性情報 | |||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.43 Å | |||||||||
データ登録者 | Gao X / Zhu H / Cui S | |||||||||
| 資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025タイトル: Activation of the bacterial defense-associated sirtuin system. 著者: Kaixiang Zhu / Kun Shang / Linyue Wang / Xia Yu / Lei Hua / Weihe Zhang / Bo Qin / Jia Wang / Xiaopan Gao / Hongtao Zhu / Sheng Cui / ![]() 要旨: The NADase activity of the defense-associated sirtuins (DSRs) is activated by the phage tail tube protein (TTP). Herein, we report cryo-EM structures of a free-state Bacillus subtilis DSR2 tetramer ...The NADase activity of the defense-associated sirtuins (DSRs) is activated by the phage tail tube protein (TTP). Herein, we report cryo-EM structures of a free-state Bacillus subtilis DSR2 tetramer and a fragment of the tetramer, a phage SPR tail tube, and two DSR2-TTP complexes. DSR2 contains an N-terminal SIR2 domain, a middle domain (MID) and a C-terminal domain (CTD). The DSR2 CTD harbors the α-solenoid tandem-repeats like the HEAT-repeat proteins. DSR2 assembles into a tetramer with four SIR2 clustered at the center, and two intertwined MID-CTD chains flank the SIR2 core. SPR TTPs self-assemble into a tube-like complex. Upon DSR2 binding, the D1 domain of SPR TTP is captured between the HEAT-repeats domains of DSR2, which conflicts with TTPs self-assembly. Binding of TTPs induces conformational changes in DSR2 tetramer, resulting in increase of the NAD pocket volume in SIR2, thus activates the NADase activity and leads to cellular NAD depletion. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_39256.map.gz | 109.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-39256-v30.xml emd-39256.xml | 17.8 KB 17.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_39256_fsc.xml | 10.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_39256.png | 140.5 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-39256.cif.gz | 5.5 KB | ||
| その他 | emd_39256_additional_1.map.gz emd_39256_half_map_1.map.gz emd_39256_half_map_2.map.gz | 61.7 MB 115.9 MB 115.9 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39256 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39256 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_39256_validation.pdf.gz | 937.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_39256_full_validation.pdf.gz | 937.4 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_39256_validation.xml.gz | 19.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_39256_validation.cif.gz | 24.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-39256 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-39256 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 8ygmMC ![]() 8yg1C ![]() 8ygaC ![]() 8ygcC ![]() 8ygfC ![]() 8ygkC ![]() 8ygnC ![]() 8ygoC ![]() 8ygpC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
-
リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_39256.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | DeepEMhancer sharpened map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-追加マップ: Unsharpened map
| ファイル | emd_39256_additional_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Unsharpened map | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
| ||||||||||||
| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_39256_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
| ||||||||||||
| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_39256_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
| ||||||||||||
| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : The SPR polymer
| 全体 | 名称: The SPR polymer |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: The SPR polymer
| 超分子 | 名称: The SPR polymer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: SPR
| 分子 | 名称: SPR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: Sequence reference for Bacillus subtilis A29 (2508883) is not available in UniProt at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt ID: A0A162TY69. コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 分子量 | 理論値: 29.304701 KDa |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
| 配列 | 文字列: MKTVIQDTAD VYFKRKSDGK LVFTAEAQTA SFSQAISEEK LRGGIGNKPL YILKSEKEIN LTVKNAFFDL EWLAMTQGET IQEETKVKV FDREHGLIVD DTNKVTLKGK PVSDVTFYNK KGLTYKIAVS TDGTYTIPTA FAAAKDKLTA VYQIEKVGRR L AIKASKFS ...文字列: MKTVIQDTAD VYFKRKSDGK LVFTAEAQTA SFSQAISEEK LRGGIGNKPL YILKSEKEIN LTVKNAFFDL EWLAMTQGET IQEETKVKV FDREHGLIVD DTNKVTLKGK PVSDVTFYNK KGLTYKIAVS TDGTYTIPTA FAAAKDKLTA VYQIEKVGRR L AIKASKFS ERYEVEYRTI AYNPDTEEVY SDIYIQFPNV SPSGEFEMSL ENGNALAPEI KFEALADTDT DEMAVVIEAS RD ENTAAPV EDTTGSTQSS DLGGTTE UniProtKB: Uncharacterized protein |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
| 緩衝液 | pH: 8 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 66.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.8 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm |
| 試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
| 精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
|---|---|
| 得られたモデル | ![]() PDB-8ygm: |
ムービー
コントローラー
万見について




キーワード
データ登録者
引用

















Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)












































FIELD EMISSION GUN

