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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | The Dimer Structure of DSR2 alone | |||||||||
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![]() | SIR2 / NADase / dimer / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | SIR2-like domain / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / SIR2-like domain-containing protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å | |||||||||
![]() | Gao X / Zhu H / Cui S | |||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Activation of the bacterial defense-associated sirtuin system. 著者: Kaixiang Zhu / Kun Shang / Linyue Wang / Xia Yu / Lei Hua / Weihe Zhang / Bo Qin / Jia Wang / Xiaopan Gao / Hongtao Zhu / Sheng Cui / ![]() 要旨: The NADase activity of the defense-associated sirtuins (DSRs) is activated by the phage tail tube protein (TTP). Herein, we report cryo-EM structures of a free-state Bacillus subtilis DSR2 tetramer ...The NADase activity of the defense-associated sirtuins (DSRs) is activated by the phage tail tube protein (TTP). Herein, we report cryo-EM structures of a free-state Bacillus subtilis DSR2 tetramer and a fragment of the tetramer, a phage SPR tail tube, and two DSR2-TTP complexes. DSR2 contains an N-terminal SIR2 domain, a middle domain (MID) and a C-terminal domain (CTD). The DSR2 CTD harbors the α-solenoid tandem-repeats like the HEAT-repeat proteins. DSR2 assembles into a tetramer with four SIR2 clustered at the center, and two intertwined MID-CTD chains flank the SIR2 core. SPR TTPs self-assemble into a tube-like complex. Upon DSR2 binding, the D1 domain of SPR TTP is captured between the HEAT-repeats domains of DSR2, which conflicts with TTPs self-assembly. Binding of TTPs induces conformational changes in DSR2 tetramer, resulting in increase of the NAD pocket volume in SIR2, thus activates the NADase activity and leads to cellular NAD depletion. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 12.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.5 KB 18.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.3 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 117.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 12.6 MB 226.8 MB 226.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8yg1MC ![]() 8ygaC ![]() 8ygcC ![]() 8ygfC ![]() 8ygkC ![]() 8ygmC ![]() 8ygnC ![]() 8ygoC ![]() 8ygpC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_39233_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_39233_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_39233_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : The dimer of DSR2
全体 | 名称: The dimer of DSR2 |
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要素 |
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-超分子 #1: The dimer of DSR2
超分子 | 名称: The dimer of DSR2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: SIR2-like domain-containing protein
分子 | 名称: SIR2-like domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: Sequence reference for Bacillus subtilis A29 (2508883) is not available in UniProt at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt ID D4G637. コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 118.568727 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MVKVDLESKR YGEKLKEVFL MLDNNVVECI KEITESSRNG KLVFFVGAGV STLSDYPQWW RLVDKYHEEL YGSPKKGNYS SDEYLRIPQ IFYNVKGEMA FDGILKDFFQ VDKPTNPIHD KILAMNPAHV ITTNYDNLID TACWKRGKYF SVISAEEDVA N ATSSRYLL ...文字列: MVKVDLESKR YGEKLKEVFL MLDNNVVECI KEITESSRNG KLVFFVGAGV STLSDYPQWW RLVDKYHEEL YGSPKKGNYS SDEYLRIPQ IFYNVKGEMA FDGILKDFFQ VDKPTNPIHD KILAMNPAHV ITTNYDNLID TACWKRGKYF SVISAEEDVA N ATSSRYLL KVAGDFRKGF KGENVVLKED DYLNYDQNYP LISNLMKTII ATHTIVFIGY GLGDYNINML LNWVRKLQKD SF HKPFFIR TDPSPIENET LIYYENKGLR IIDAASLIDS NEYDYLERYS AVMDLLIESQ ENKFITKDDE VIDYIYGKIS PLF ALQYIR KIDLKHVFEY DYHFEVNGTV VRHKNKGFGY MERFFELKES CDERSKLSKK QYERFNALFN FFEKNGVICM AKDA GTLNT SIEINSLAYH GKYDVMKKFI EEQSVSIEDD YKKAFFLACL GRWEESYDLY SNIILNSIDE SNGCVYYLSQ INRYR IYQS ITQAVTQFNG LGLLTFGRHY KPFTDEFLAR IEREMTNFNI DDLFNGMPFE FQKKYKILEF LSDNQFLYDD TVKLFE LTN KVRSEMSEGS YSFGMSSDIV VLLRLYDNLR FLYENCLWSV SFHEFHQYIR NSMSLLIEKA EYERTRDIDE LGFSFFG KK SGFFMEYYDF VNISRHFKID DIKNLERSCS IDKIRFGEQE KIEEYLVGIA EEITKQFSAN GMNVVFYTQF ISEAKAAL Y FAKYVKLSEE GLGKIVKALL FYFPERDLDI GKRYVWLERL TKCNELPKSI ISIIDDFLVL QAEKHIDQNY SEVSSNGLY SRDYGALIKH FEKNFISKRL SEITLCLTQD KQKQIDFLFK LLPLLSTNAK SHLLSFKSVE NINDLMNGIR IGLIDEFTPE HEELIIEYL ETRKVNYIVE KEKGIQTFSS NDYMSTFGIW YFLEEINNSK MEEFIGMDDQ YDFFVDPENF DYKKFIPSWL K NYNDKLLG KIAGNKHMKH HVIEVLKERV KNSNDKRYLE ILMNYFI UniProtKB: SIR2-like domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 66.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.8 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-8yg1: |