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- EMDB-39258: The complex by DSR2-CTD-SPR with NAD -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39258
タイトルThe complex by DSR2-CTD-SPR with NAD
マップデータ
試料
  • 複合体: The dimer of DSR2(CTD)-SPR with NAD
    • タンパク質・ペプチド: SIR2-like domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: SPR
キーワードSPR / DSR2-CTD / HYDROLASE
機能・相同性SIR2-like domain / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Uncharacterized protein / SIR2-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis A29 (枯草菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Gao X / Zhu H / Cui S
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Activation of the bacterial defense-associated sirtuin system.
著者: Kaixiang Zhu / Kun Shang / Linyue Wang / Xia Yu / Lei Hua / Weihe Zhang / Bo Qin / Jia Wang / Xiaopan Gao / Hongtao Zhu / Sheng Cui /
要旨: The NADase activity of the defense-associated sirtuins (DSRs) is activated by the phage tail tube protein (TTP). Herein, we report cryo-EM structures of a free-state Bacillus subtilis DSR2 tetramer ...The NADase activity of the defense-associated sirtuins (DSRs) is activated by the phage tail tube protein (TTP). Herein, we report cryo-EM structures of a free-state Bacillus subtilis DSR2 tetramer and a fragment of the tetramer, a phage SPR tail tube, and two DSR2-TTP complexes. DSR2 contains an N-terminal SIR2 domain, a middle domain (MID) and a C-terminal domain (CTD). The DSR2 CTD harbors the α-solenoid tandem-repeats like the HEAT-repeat proteins. DSR2 assembles into a tetramer with four SIR2 clustered at the center, and two intertwined MID-CTD chains flank the SIR2 core. SPR TTPs self-assemble into a tube-like complex. Upon DSR2 binding, the D1 domain of SPR TTP is captured between the HEAT-repeats domains of DSR2, which conflicts with TTPs self-assembly. Binding of TTPs induces conformational changes in DSR2 tetramer, resulting in increase of the NAD pocket volume in SIR2, thus activates the NADase activity and leads to cellular NAD depletion.
履歴
登録2024年2月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39258.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39258.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.4 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.4 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.02641647 - 2.2349405
平均 (標準偏差)0.002765586 (±0.038209435)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 232.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_39258_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39258_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39258_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The dimer of DSR2(CTD)-SPR with NAD

全体名称: The dimer of DSR2(CTD)-SPR with NAD
要素
  • 複合体: The dimer of DSR2(CTD)-SPR with NAD
    • タンパク質・ペプチド: SIR2-like domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: SPR

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超分子 #1: The dimer of DSR2(CTD)-SPR with NAD

超分子名称: The dimer of DSR2(CTD)-SPR with NAD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis A29 (枯草菌)

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分子 #1: SIR2-like domain-containing protein

分子名称: SIR2-like domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Sequence reference for Bacillus subtilis A29 (2508883) is not available in UniProt at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt ID D4G637.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis A29 (枯草菌)
分子量理論値: 84.01657 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: NKFITKDDEV IDYIYGKISP LFALQYIRKI DLKHVFEYDY HFEVNGTVVR HKNKGFGYME RFFELKESCD ERSKLSKKQY ERFNALFNF FEKNGVICMA KDAGTLNTSI EINSLAYHGK YDVMKKFIEE QSVSIEDDYK KAFFLACLGR WEESYDLYSN I ILNSIDES ...文字列:
NKFITKDDEV IDYIYGKISP LFALQYIRKI DLKHVFEYDY HFEVNGTVVR HKNKGFGYME RFFELKESCD ERSKLSKKQY ERFNALFNF FEKNGVICMA KDAGTLNTSI EINSLAYHGK YDVMKKFIEE QSVSIEDDYK KAFFLACLGR WEESYDLYSN I ILNSIDES NGCVYYLSQI NRYRIYQSIT QAVTQFNGLG LLTFGRHYKP FTDEFLARIE REMTNFNIDD LFNGMPFEFQ KK YKILEFL SDNQFLYDDT VKLFELTNKV RSEMSEGSYS FGMSSDIVVL LRLYDNLRFL YENCLWSVSF HEFHQYIRNS MSL LIEKAE YERTRDIDEL GFSFFGKKSG FFMEYYDFVN ISRHFKIDDI KNLERSCSID KIRFGEQEKI EEYLVGIAEE ITKQ FSANG MNVVFYTQFI SEAKAALYFA KYVKLSEEGL GKIVKALLFY FPERDLDIGK RYVWLERLTK CNELPKSIIS IIDDF LVLQ AEKHIDQNYS EVSSNGLYSR DYGALIKHFE KNFISKRLSE ITLCLTQDKQ KQIDFLFKLL PLLSTNAKSH LLSFKS VEN INDLMNGIRI GLIDEFTPEH EELIIEYLET RKVNYIVEKE KGIQTFSSND YMSTFGIWYF LEEINNSKME EFIGMDD QY DFFVDPENFD YKKFIPSWLK NYNDKLLGKI AGNKHMKHHV IEVLKERVKN SNDKRYLEIL MNYFI

UniProtKB: SIR2-like domain-containing protein

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分子 #2: SPR

分子名称: SPR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Sequence reference for Bacillus subtilis A29 (2508883) is not available in UniProt at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt ID: A0A162TY69.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis A29 (枯草菌)
分子量理論値: 29.304701 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKTVIQDTAD VYFKRKSDGK LVFTAEAQTA SFSQAISEEK LRGGIGNKPL YILKSEKEIN LTVKNAFFDL EWLAMTQGET IQEETKVKV FDREHGLIVD DTNKVTLKGK PVSDVTFYNK KGLTYKIAVS TDGTYTIPTA FAAAKDKLTA VYQIEKVGRR L AIKASKFS ...文字列:
MKTVIQDTAD VYFKRKSDGK LVFTAEAQTA SFSQAISEEK LRGGIGNKPL YILKSEKEIN LTVKNAFFDL EWLAMTQGET IQEETKVKV FDREHGLIVD DTNKVTLKGK PVSDVTFYNK KGLTYKIAVS TDGTYTIPTA FAAAKDKLTA VYQIEKVGRR L AIKASKFS ERYEVEYRTI AYNPDTEEVY SDIYIQFPNV SPSGEFEMSL ENGNALAPEI KFEALADTDT DEMAVVIEAS RD ENTAAPV EDTTGSTQSS DLGGTTE

UniProtKB: Uncharacterized protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 66.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.8 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 882480
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8ygo:
The complex by DSR2-CTD-SPR with NAD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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