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万見
- EMDB-38859: The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38859
タイトルThe Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with substrate tRNA and S-adenosyl homocysteine (SAH)
マップデータ
試料
  • 複合体: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with substrate tRNA and S-adenosyl homocysteine (SAH)
    • タンパク質・ペプチド: tRNA (32-2'-O)-methyltransferase regulator THADA
    • タンパク質・ペプチド: tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
    • RNA: human cytoplasmic tRNA(Phe)
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードtRNA modification enzymes / methyl transferases / tRNA-protein complex / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA 2'-O-methyltransferase activity / tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase activity / wobble position ribose methylation / tRNA (guanine) methyltransferase activity / tRNA (cytidine32/guanosine34-2'-O)-methyltransferase / tRNA nucleoside ribose methylation / tRNA methyltransferase activity / adaptive thermogenesis / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / tRNA modification in the nucleus and cytosol ...tRNA 2'-O-methyltransferase activity / tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase activity / wobble position ribose methylation / tRNA (guanine) methyltransferase activity / tRNA (cytidine32/guanosine34-2'-O)-methyltransferase / tRNA nucleoside ribose methylation / tRNA methyltransferase activity / adaptive thermogenesis / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA modification / tRNA methylation / S-adenosyl-L-methionine binding / lipid homeostasis / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / enzyme regulator activity / neurogenesis / cytoplasmic translation / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
THADA/TRM732, DUF2428 / : / THADA/TRM732, DUF2428 / tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2-O)-methyltransferase TRM7 / : / Ribosomal RNA large subunit methyltransferase E / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Armadillo-type fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA (32-2'-O)-methyltransferase regulator THADA / tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Ishiguro K / Fujimura A / Shirouzu M
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20cm0106179 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structural insights into tRNA recognition of the human FTSJ1-THADA complex.
著者: Kensuke Ishiguro / Atsushi Fujimura / Mikako Shirouzu /
要旨: tRNA undergoes various post-transcriptional modifications in the anticodon loop. FTSJ1, a protein conserved among most eukaryotes, mediates 2'-O-methylations at position 32 (Nm32) or position 34 ...tRNA undergoes various post-transcriptional modifications in the anticodon loop. FTSJ1, a protein conserved among most eukaryotes, mediates 2'-O-methylations at position 32 (Nm32) or position 34 (Nm34), complexed with THADA or WDR6, respectively. These methylations are crucial for accurate translation and cellular growth. FTSJ1 mutations are associated with non-syndromic X-linked intellectual disability. Although the structure of the FTSJ1-WDR6 complex in yeast has been solved, the structural details of the FTSJ1-THADA complex formation and substrate recognition remain unclear. Herein, using cryo-electron microscopy, we solve the high-resolution structure of FTSJ1-THADA with or without a tRNA substrate. FTSJ1 binds to THADA via its C-terminal region, with a unique interaction mode distinct from the FTSJ1-WDR6 complex. The tRNA substrate is anchored inside THADA, and key THADA residues for THADA-tRNA interaction are identified via structural and biochemical analyses. These findings demonstrate how FTSJ1 and THADA form a complex to mediate Nm32 modification in various tRNAs.
履歴
登録2024年1月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月18日-
マップ公開2025年6月18日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38859.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38859.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.8 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0126
最小 - 最大-0.045098502 - 0.105760686
平均 (標準偏差)0.00019207333 (±0.0036428273)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 215.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38859_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38859_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with ...

全体名称: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with substrate tRNA and S-adenosyl homocysteine (SAH)
要素
  • 複合体: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with substrate tRNA and S-adenosyl homocysteine (SAH)
    • タンパク質・ペプチド: tRNA (32-2'-O)-methyltransferase regulator THADA
    • タンパク質・ペプチド: tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
    • RNA: human cytoplasmic tRNA(Phe)
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with ...

超分子名称: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with substrate tRNA and S-adenosyl homocysteine (SAH)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: FTSJ1-THADA was expressed and purified from HEK293F cells. tRNA substrate was transcribed and purified in vitro. FTSJ1-THADA, tRNA and SAH were incubated before grid preparation.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: tRNA (32-2'-O)-methyltransferase regulator THADA

分子名称: tRNA (32-2'-O)-methyltransferase regulator THADA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 223.138812 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKS AWSHPQFEKG AENLYFQGMG VKKKKEMQVA ALTICHQDLE TLKSFADVEG KNLASLLLHC VQLTDGVSQI HYIKQIVPL LEKADKNGMC DPTIQSCLDI LAGIYLSLSL KNPLKKVLAS SLNSLPDFFL PEAMHRFTSR LQEELNTTDL Y SYRKVTDN ...文字列:
MDYKDDDDKS AWSHPQFEKG AENLYFQGMG VKKKKEMQVA ALTICHQDLE TLKSFADVEG KNLASLLLHC VQLTDGVSQI HYIKQIVPL LEKADKNGMC DPTIQSCLDI LAGIYLSLSL KNPLKKVLAS SLNSLPDFFL PEAMHRFTSR LQEELNTTDL Y SYRKVTDN ISSCMENFNL GRASVNNLLK NVLHFLQKSL IEILEENRKC AGNHIIQTQL MNDLLVGIRV SMMLVQKVQD FQ GNLWKTS DSPIWQNMCG LLSIFTKVLS DDDLLQTVQS TSGLAIILFI KTMFHPSEKI PHLISSVLLR SVDCTSVPEW FMS SCRSLC CGDISQSAVL FLCQGTLAML DWQNGSMGRS GEALLLDTAH VLFTLSSQIK EPTLEMFLSR ILASWTNSAI QVLE SSSPS LTDSLNGNSS IVGRLLEYVY THWEHPLDAL RHQTKIMFKN LLQMHRLTVE GADFVPDPFF VELTESLLRL EWHIK GKYT CLGCLVECIG VEHILAIDKT IPSQILEVMG DQSLVPYASD LLETMFRNHK SHLKSQTAES SWIDQWHETW VSPLLF ILC EGNLDQKSYV IDYYLPKLLS YSPESLQYMV KILQTSIDAK TGQEQSFPSL GSCNSRGALG ALMACLRIAR AHGHLQS AT DTWENLVSDA RIKQGLIHQH CQVRIDTLGL LCESNRSTEI VSMEEMQWIQ FFITYNLNSQ SPGVRQQICS LLKKLFCR I QESSQVLYKL EQSKSKREPE NELTKQHPSV SLQQYKNFMS SICNSLFEAL FPGSSYSTRF SALTILGSIA EVFHVPEGR IYTVYQLSHD IDVGRFQTLM ECFTSTFEDV KILAFDLLMK LSKTAVHFQD SGKLQGLFQA ALELSTSTKP YDCVTASYLL NFLIWQDAL PSSLSAYLTQ QVACDNGDRP AAVVERNTLM VIKCLMENLE EEVSQAENSL LQAAAAFPMY GRVHCITGAL Q KLSLNSLQ LVSEWRPVVE KLLLMSYRLS TVVSPVIQSS SPEGLIPMDT DSESASRLQM ILNEIQPRDT NDYFNQAKIL KE HDSFDMK DLNASVVNID TSTEIKGKEV KTCDVTAQMV LVCCWRSMKE VALLLGMLCQ LLPMQPVPES SDGLLTVEQV KEI GDYFKQ HLLQSRHRGA FELAYTGFVK LTEVLNRCPN VSLQKLPEQW LWSVLEEIKC SDPSSKLCAT RRSAGIPFYI QALL ASEPK KGRMDLLKIT MKELISLAGP TDDIQSTVPQ VHALNILRAL FRDTRLGENI IPYVADGAKA AILGFTSPVW AVRNS STLL FSALITRIFG VKRAKDEHSK TNRMTGREFF SRFPELYPFL LKQLETVANT VDSDMGEPNR HPSMFLLLLV LERLYA SPM DGTSSALSMG PFVPFIMRCG HSPVYHSREM AARALVPFVM IDHIPNTIRT LLSTLPSCTD QCFRQNHIHG TLLQVFH LL QAYSDSKHGT NSDFQHELTD ITVCTKAKLW LAKRQNPCLV TRAVYIDILF LLTCCLNRSA KDNQPVLESL GFWEEVRG I ISGSELITGF PWAFKVPGLP QYLQSLTRLA IAAVWAAAAK SGERETNVPI SFSQLLESAF PEVRSLTLEA LLEKFLAAA SGLGEKGVPP LLCNMGEKFL LLAMKENHPE CFCKILKILH CMDPGEWLPQ TEHCVHLTPK EFLIWTMDIA SNERSEIQSV ALRLASKVI SHHMQTCVEN RELIAAELKQ WVQLVILSCE DHLPTESRLA VVEVLTSTTP LFLTNPHPIL ELQDTLALWK C VLTLLQSE EQAVRDAATE TVTTAMSQEN TCQSTEFAFC QVDASIALAL ALAVLCDLLQ QWDQLAPGLP ILLGWLLGES DD LVACVES MHQVEEDYLF EKAEVNFWAE TLIFVKYLCK HLFCLLSKSG WRPPSPEMLC HLQRMVSEQC HLLSQFFREL PPA AEFVKT VEFTRLRIQE ERTLACLRLL AFLEGKEGED TLVLSVWDSY AESRQLTLPR TEAAC

UniProtKB: tRNA (32-2'-O)-methyltransferase regulator THADA

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分子 #2: tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase

分子名称: tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: tRNA (cytidine32/guanosine34-2'-O)-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.224223 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKG AENLYFQGMG RTSKDKRDVY YRLAKENGWR ARSAFKLLQL DKEFQLFQGV TRAVDLCAAP GSWSQVLSQK IGGQGSGHV VAVDLQAMAP LPGVVQIQGD ITQLSTAKEI IQHFKGCPAD LVVCDGAPDV TGLHDVDEYM QAQLLLAALN I ATHVLKPG ...文字列:
MDYKDDDDKG AENLYFQGMG RTSKDKRDVY YRLAKENGWR ARSAFKLLQL DKEFQLFQGV TRAVDLCAAP GSWSQVLSQK IGGQGSGHV VAVDLQAMAP LPGVVQIQGD ITQLSTAKEI IQHFKGCPAD LVVCDGAPDV TGLHDVDEYM QAQLLLAALN I ATHVLKPG GCFVAKIFRG RDVTLLYSQL QVFFSSVLCA KPRSSRNSSI EAFAVCQGYD PPEGFIPDLS KPLLDHSYDP DF NQLDGPT RIIVPFVTCG DLSSYDSDRS YPLDLEGGSE YKYTPPTQPP ISPPYQEACT LKRKGQLAKE IRPQDCPISR VDT FPQPLA APQCHTLLAP EMEDNEMSCS P

UniProtKB: tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase

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分子 #3: human cytoplasmic tRNA(Phe)

分子名称: human cytoplasmic tRNA(Phe) / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.51857 KDa
配列文字列:
GCCGAAAUAG CUCAGUUGGG AGAGCGUUAG ACUGAAGAUC UAAAGGUCCC UGGUUCGAUC CCGGGUUUCG GCACCA

GENBANK: GENBANK: AC093719.26

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 7 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
60.0 mMC4H11NO3tris(hydroxymethyl)aminomethane
50.0 mMKClpotassium chloride
75.0 mMNaClsodium chloride
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMC4H10O2S2dithiothreitol

詳細: The Buffer pH was adjusted to 7.6 using HCl.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細1.2mg/ml FTSJ1-THADA was incubated with 2 fold molar tRNA and 1mM SAH.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 22969 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7275741
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: using de novo 3D initial map generated by relion
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 使用した粒子像数: 1854516
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 3次元分類クラス数: 10 / 平均メンバー数/クラス: 226983 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細alphafold prediction was used as initial model of FTSJ1-THADA
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8y2o:
The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with substrate tRNA and S-adenosyl homocysteine (SAH)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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