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- EMDB-61704: The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61704
タイトルThe Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA (Class 2c)
マップデータ
試料
  • 複合体: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA
    • タンパク質・ペプチド: THADA
    • タンパク質・ペプチド: FTSJ1
キーワードtRNA modification enzymes / methyl transferases / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性tRNA (cytidine32/guanosine34-2'-O)-methyltransferase / Isoform 1 of tRNA (32-2'-O)-methyltransferase regulator THADA / Isoform 1 of tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.78 Å
データ登録者Ishiguro K / Fujimura A / Shirouzu M
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20cm0106179 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structural insights into tRNA recognition of the human FTSJ1-THADA complex.
著者: Kensuke Ishiguro / Atsushi Fujimura / Mikako Shirouzu /
要旨: tRNA undergoes various post-transcriptional modifications in the anticodon loop. FTSJ1, a protein conserved among most eukaryotes, mediates 2'-O-methylations at position 32 (Nm32) or position 34 ...tRNA undergoes various post-transcriptional modifications in the anticodon loop. FTSJ1, a protein conserved among most eukaryotes, mediates 2'-O-methylations at position 32 (Nm32) or position 34 (Nm34), complexed with THADA or WDR6, respectively. These methylations are crucial for accurate translation and cellular growth. FTSJ1 mutations are associated with non-syndromic X-linked intellectual disability. Although the structure of the FTSJ1-WDR6 complex in yeast has been solved, the structural details of the FTSJ1-THADA complex formation and substrate recognition remain unclear. Herein, using cryo-electron microscopy, we solve the high-resolution structure of FTSJ1-THADA with or without a tRNA substrate. FTSJ1 binds to THADA via its C-terminal region, with a unique interaction mode distinct from the FTSJ1-WDR6 complex. The tRNA substrate is anchored inside THADA, and key THADA residues for THADA-tRNA interaction are identified via structural and biochemical analyses. These findings demonstrate how FTSJ1 and THADA form a complex to mediate Nm32 modification in various tRNAs.
履歴
登録2024年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月18日-
マップ公開2025年6月18日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61704.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61704.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.41 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.41 Å		0.83 Å/pix.
x 260 pix.
= 215.41 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8285 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0086
最小 - 最大-0.022432746 - 0.042618074
平均 (標準偏差)-0.00006216897 (±0.0019741368)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 215.40999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61704_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61704_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA

全体名称: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA
要素
  • 複合体: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA
    • タンパク質・ペプチド: THADA
    • タンパク質・ペプチド: FTSJ1

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超分子 #1: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA

超分子名称: The Cryo-EM structure of tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: FTSJ1-THADA was expressed and purified from HEK293F cells.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: THADA

分子名称: THADA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKS AWSHPQFEKG AENLYFQGMG VKKKKEMQVA ALTICHQDLE TLKSFADVEG KNLASLLLHC VQLTDGVSQI HYIKQIVPL LEKADKNGMC DPTIQSCLDI LAGIYLSLSL KNPLKKVLAS SLNSLPDFFL PEAMHRFTSR LQEELNTTDL Y SYRKVTDN ...文字列:
MDYKDDDDKS AWSHPQFEKG AENLYFQGMG VKKKKEMQVA ALTICHQDLE TLKSFADVEG KNLASLLLHC VQLTDGVSQI HYIKQIVPL LEKADKNGMC DPTIQSCLDI LAGIYLSLSL KNPLKKVLAS SLNSLPDFFL PEAMHRFTSR LQEELNTTDL Y SYRKVTDN ISSCMENFNL GRASVNNLLK NVLHFLQKSL IEILEENRKC AGNHIIQTQL MNDLLVGIRV SMMLVQKVQD FQ GNLWKTS DSPIWQNMCG LLSIFTKVLS DDDLLQTVQS TSGLAIILFI KTMFHPSEKI PHLISSVLLR SVDCTSVPEW FMS SCRSLC CGDISQSAVL FLCQGTLAML DWQNGSMGRS GEALLLDTAH VLFTLSSQIK EPTLEMFLSR ILASWTNSAI QVLE SSSPS LTDSLNGNSS IVGRLLEYVY THWEHPLDAL RHQTKIMFKN LLQMHRLTVE GADFVPDPFF VELTESLLRL EWHIK GKYT CLGCLVECIG VEHILAIDKT IPSQILEVMG DQSLVPYASD LLETMFRNHK SHLKSQTAES SWIDQWHETW VSPLLF ILC EGNLDQKSYV IDYYLPKLLS YSPESLQYMV KILQTSIDAK TGQEQSFPSL GSCNSRGALG ALMACLRIAR AHGHLQS AT DTWENLVSDA RIKQGLIHQH CQVRIDTLGL LCESNRSTEI VSMEEMQWIQ FFITYNLNSQ SPGVRQQICS LLKKLFCR I QESSQVLYKL EQSKSKREPE NELTKQHPSV SLQQYKNFMS SICNSLFEAL FPGSSYSTRF SALTILGSIA EVFHVPEGR IYTVYQLSHD IDVGRFQTLM ECFTSTFEDV KILAFDLLMK LSKTAVHFQD SGKLQGLFQA ALELSTSTKP YDCVTASYLL NFLIWQDAL PSSLSAYLTQ QVACDNGDRP AAVVERNTLM VIKCLMENLE EEVSQAENSL LQAAAAFPMY GRVHCITGAL Q KLSLNSLQ LVSEWRPVVE KLLLMSYRLS TVVSPVIQSS SPEGLIPMDT DSESASRLQM ILNEIQPRDT NDYFNQAKIL KE HDSFDMK DLNASVVNID TSTEIKGKEV KTCDVTAQMV LVCCWRSMKE VALLLGMLCQ LLPMQPVPES SDGLLTVEQV KEI GDYFKQ HLLQSRHRGA FELAYTGFVK LTEVLNRCPN VSLQKLPEQW LWSVLEEIKC SDPSSKLCAT RRSAGIPFYI QALL ASEPK KGRMDLLKIT MKELISLAGP TDDIQSTVPQ VHALNILRAL FRDTRLGENI IPYVADGAKA AILGFTSPVW AVRNS STLL FSALITRIFG VKRAKDEHSK TNRMTGREFF SRFPELYPFL LKQLETVANT VDSDMGEPNR HPSMFLLLLV LERLYA SPM DGTSSALSMG PFVPFIMRCG HSPVYHSREM AARALVPFVM IDHIPNTIRT LLSTLPSCTD QCFRQNHIHG TLLQVFH LL QAYSDSKHGT NSDFQHELTD ITVCTKAKLW LAKRQNPCLV TRAVYIDILF LLTCCLNRSA KDNQPVLESL GFWEEVRG I ISGSELITGF PWAFKVPGLP QYLQSLTRLA IAAVWAAAAK SGERETNVPI SFSQLLESAF PEVRSLTLEA LLEKFLAAA SGLGEKGVPP LLCNMGEKFL LLAMKENHPE CFCKILKILH CMDPGEWLPQ TEHCVHLTPK EFLIWTMDIA SNERSEIQSV ALRLASKVI SHHMQTCVEN RELIAAELKQ WVQLVILSCE DHLPTESRLA VVEVLTSTTP LFLTNPHPIL ELQDTLALWK C VLTLLQSE EQAVRDAATE TVTTAMSQEN TCQSTEFAFC QVDASIALAL ALAVLCDLLQ QWDQLAPGLP ILLGWLLGES DD LVACVES MHQVEEDYLF EKAEVNFWAE TLIFVKYLCK HLFCLLSKSG WRPPSPEMLC HLQRMVSEQC HLLSQFFREL PPA AEFVKT VEFTRLRIQE ERTLACLRLL AFLEGKEGED TLVLSVWDSY AESRQLTLPR TEAAC

UniProtKB: Isoform 1 of tRNA (32-2'-O)-methyltransferase regulator THADA

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分子 #2: FTSJ1

分子名称: FTSJ1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKG AENLYFQGMG RTSKDKRDVY YRLAKENGWR ARSAFKLLQL DKEFQLFQGV TRAVDLCAAP GSWSQVLSQK IGGQGSGHV VAVDLQAMAP LPGVVQIQGD ITQLSTAKEI IQHFKGCPAD LVVCDGAPDV TGLHDVDEYM QAQLLLAALN I ATHVLKPG ...文字列:
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UniProtKB: Isoform 1 of tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
60.0 mMC4H11NO3tris(hydroxymethyl)aminomethane
50.0 mMKClpotassium chloride
75.0 mMNaClsodium chloride
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMC4H10O2S2dithiothreitol

詳細: The Buffer pH was adjusted to 7.6 using HCl.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14544 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 5314179
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: using de novo 3D initial map generated by relion
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 使用した粒子像数: 107538
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 3次元分類クラス数: 10 / 平均メンバー数/クラス: 61868 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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