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- EMDB-38703: Structure of human NuA4/TIP60 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38703
タイトルStructure of human NuA4/TIP60 complex
マップデータhuman TIP60 complex overall half map1
試料
  • 複合体: Structure of human NuA4/TIP60 complex
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 2種
キーワードRemodeler / Histone Acetyltransferase Complex / NuA4 / TIP60 / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


piccolo histone acetyltransferase complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / sperm DNA condensation / histone chaperone activity / establishment of protein localization to chromatin / transcription factor TFTC complex / npBAF complex ...piccolo histone acetyltransferase complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / sperm DNA condensation / histone chaperone activity / establishment of protein localization to chromatin / transcription factor TFTC complex / npBAF complex / R2TP complex / brahma complex / dynein axonemal particle / neural retina development / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / protein antigen binding / chromatin-protein adaptor activity / RSC-type complex / Ino80 complex / blastocyst formation / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / SAGA complex / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / protein folding chaperone complex / positive regulation of T cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / positive regulation of double-strand break repair / spinal cord development / negative regulation of gene expression, epigenetic / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of chromosome organization / positive regulation of stem cell population maintenance / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / regulation of RNA splicing / Transcriptional Regulation by E2F6 / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of DNA replication / MLL1 complex / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / negative regulation of cell differentiation / somatic stem cell population maintenance / spermatid development / enzyme-substrate adaptor activity / positive regulation of myoblast differentiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere maintenance / DNA helicase activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / DNA Damage Recognition in GG-NER / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / transcription coregulator activity / positive regulation of cell differentiation / cellular response to estradiol stimulus / chromatin DNA binding / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / helicase activity / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / ADP binding / beta-catenin binding / kinetochore / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / positive regulation of protein import into nucleus / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / UCH proteinases / cellular response to UV / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / nucleosome / site of double-strand break / protein folding / nervous system development / HATs acetylate histones / chromatin organization / ATPase binding / response to ethanol / spermatogenesis / histone binding / nuclear membrane / regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Enhancer of polycomb, C-terminal / Enhancer of Polycomb C-terminus / DNA methyltransferase 1-associated 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 (DMAP1) / E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / SANT/Myb-like domain of DAMP1 / Enhancer of polycomb protein ...Enhancer of polycomb, C-terminal / Enhancer of Polycomb C-terminus / DNA methyltransferase 1-associated 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 (DMAP1) / E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / SANT/Myb-like domain of DAMP1 / Enhancer of polycomb protein / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT/Myb domain / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Helicase conserved C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACTB protein / Actin-like protein 6A / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / E1A-binding protein p400 / Enhancer of polycomb homolog 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1 / Transformation/transcription domain-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.4 Å
データ登録者Chen K / Wang L / Yu Z / Yu J / Ren Y / Wang Q / Xu Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure of the human TIP60 complex.
著者: Ke Chen / Li Wang / Zishuo Yu / Jiali Yu / Yulei Ren / Qianmin Wang / Yanhui Xu /
要旨: Mammalian TIP60 is a multi-functional enzyme with histone acetylation and histone dimer exchange activities. It plays roles in diverse cellular processes including transcription, DNA repair, cell ...Mammalian TIP60 is a multi-functional enzyme with histone acetylation and histone dimer exchange activities. It plays roles in diverse cellular processes including transcription, DNA repair, cell cycle control, and embryonic development. Here we report the cryo-electron microscopy structures of the human TIP60 complex with the core subcomplex and TRRAP module refined to 3.2-Å resolution. The structures show that EP400 acts as a backbone integrating the motor module, the ARP module, and the TRRAP module. The RUVBL1-RUVBL2 hexamer serves as a rigid core for the assembly of EP400 ATPase and YL1 in the motor module. In the ARP module, an ACTL6A-ACTB heterodimer and an extra ACTL6A make hydrophobic contacts with EP400 HSA helix, buttressed by network interactions among DMAP1, EPC1, and EP400. The ARP module stably associates with the motor module but is flexibly tethered to the TRRAP module, exhibiting a unique feature of human TIP60. The architecture of the nucleosome-bound human TIP60 reveals an unengaged nucleosome that is located between the core subcomplex and the TRRAP module. Our work illustrates the molecular architecture of human TIP60 and provides architectural insights into how this complex is bound by the nucleosome.
履歴
登録2024年1月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月24日-
マップ公開2024年7月24日-
更新2024年9月11日-
現状2024年9月11日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38703.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38703.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈human TIP60 complex overall half map1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.67 Å/pix.
x 200 pix.
= 533.6 Å		2.67 Å/pix.
x 200 pix.
= 533.6 Å		2.67 Å/pix.
x 200 pix.
= 533.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.668 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.027
最小 - 最大-0.056272987 - 0.1032619
平均 (標準偏差)-0.000031704683 (±0.0056330934)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 533.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: human TIP60 complex overall half map1

ファイルemd_38703_half_map_1.map
注釈human TIP60 complex overall half map1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: human TIP60 complex overall half map2

ファイルemd_38703_half_map_2.map
注釈human TIP60 complex overall half map2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of human NuA4/TIP60 complex

全体名称: Structure of human NuA4/TIP60 complex
要素
  • 複合体: Structure of human NuA4/TIP60 complex
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
    • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
    • タンパク質・ペプチド: DNA methyltransferase 1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of E1A-binding protein p400
    • タンパク質・ペプチド: Actin-like protein 6A
    • タンパク質・ペプチド: ACTB protein (Fragment)
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Transformation/transcription domain-associated protein
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Enhancer of polycomb homolog 1
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Structure of human NuA4/TIP60 complex

超分子名称: Structure of human NuA4/TIP60 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2-#7, #1, #8-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Isoform 2 of Transformation/transcription domain-associated protein

分子名称: Isoform 2 of Transformation/transcription domain-associated protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 434.949906 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQL RKLVLEIIHR IPTNEHLRPH TKNVLSVMFR FLETENEENV LICLRIIIEL HKQFRPPITQ EIHHFLDFVK Q IYKELPKV ...文字列:
MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQL RKLVLEIIHR IPTNEHLRPH TKNVLSVMFR FLETENEENV LICLRIIIEL HKQFRPPITQ EIHHFLDFVK Q IYKELPKV VNRYFENPQV IPENTVPPPE MVGMITTIAV KVNPEREDSE TRTHSIIPRG SLSLKVLAEL PIIVVLMYQL YK LNIHNVV AEFVPLIMNT IAIQVSAQAR QHKLYNKELY ADFIAAQIKT LSFLAYIIRI YQELVTKYSQ QMVKGMLQLL SNC PAETAH LRKELLIAAK HILTTELRNQ FIPCMDKLFD ESILIGSGYT ARETLRPLAY STLADLVHHV RQHLPLSDLS LAVQ LFAKN IDDESLPSSI QTMSCKLLLN LVDCIRSKSE QESGNGRDVL MRMLEVFVLK FHTIARYQLS AIFKKCKPQS ELGAV EAAL PGVPTAPAAP GPAPSPAPVP APPPPPPPPP PATPVTPAPV PPFEKQGEKD KEDKQTFQVT DCRSLVKTLV CGVKTI TWG ITSCKAPGEA QFIPNKQLQP KETQIYIKLV KYAMQALDIY QVQIAGNGQT YIRVANCQTV RMKEEKEVLE HFAGVFT MM NPLTFKEIFQ TTVPYMVERI SKNYALQIVA NSFLANPTTS ALFATILVEY LLDRLPEMGS NVELSNLYLK LFKLVFGS V SLFAAENEQM LKPHLHKIVN SSMELAQTAK EPYNYFLLLR ALFRSIGGGS HDLLYQEFLP LLPNLLQGLN MLQSGLHKQ HMKDLFVELC LTVPVRLSSL LPYLPMLMDP LVSALNGSQT LVSQGLRTLE LCVDNLQPDF LYDHIQPVRA ELMQALWRTL RNPADSISH VAYRVLGKFG GSNRKMLKES QKLHYVVTEV QGPSITVEFS DCKASLQLPM EKAIETALDC LKSANTEPYY R RQAWEVIK CFLVAMMSLE DNKHALYQLL AHPNFTEKTI PNVIISHRYK AQDTPARKTF EQALTGAFMS AVIKDLRPSA LP FVASLIR HYTMVAVAQQ CGPFLLPCYQ VGSQPSTAMF HSEENGSKGM DPLVLIDAIA ICMAYEEKEL CKIGEVALAV IFD VASIIL GSKERACQLP LFSYIVERLC ACCYEQAWYA KLGGVVSIKF LMERLPLTWV LQNQQTFLKA LLFVMMDLTG EVSN GAVAM AKTTLEQLLM RCATPLKDEE RAEEIVAAQE KSFHHVTHDL VREVTSPNST VRKQAMHSLQ VLAQVTGKSV TVIME PHKE VLQDMVPPKK HLLRHQPANA QIGLMEGNTF CTTLQPRLFT MDLNVVEHKV FYTELLNLCE AEDSALTKLP CYKSLP SLV PLRIAALNAL AACNYLPQSR EKIIAALFKA LNSTNSELQE AGEACMRKFL EGATIEVDQI HTHMRPLLMM LGDYRSL TL NVVNRLTSVT RLFPNSFNDK FCDQMMQHLR KWMEVVVITH KGGQRSDGNE MKICSAIINL FHLIPAAPQT LVKPLLEV V MKTERAMLIE AGSPFREPLI KFLTRHPSQT VELFMMEATL NDPQWSRMFM SFLKHKDARP LRDVLAANPN RFITLLLPG GAQTAVRPGS PSTSTMRLDL QFQAIKIISI IVKNDDSWLA SQHSLVSQLR RVWVSENFQE RHRKENMAAT NWKEPKLLAY CLLNYCKRN YGDIELLFQL LRAFTGRFLC NMTFLKEYME EEIPKNYSIA QKRALFFRFV DFNDPNFGDE LKAKVLQHIL N PAFLYSFE KGEGEQLLGP PNPEGDNPES ITSVFITKVL DPEKQADMLD SLRIYLLQYA TLLVEHAPHH IHDNNKNRNS KL RRLMTFA WPCLLSKACV DPACKYSGHL LLAHIIAKFA IHKKIVLQVF HSLLKAHAME ARAIVRQAMA ILTPAVPARM EDG HQMLTH WTRKIIVEEG HTVPQLVHIL HLIVQHFKVY YPVRHHLVQH MVSAMQRLGF TPSVTIEQRR LAVDLSEVVI KWEL QRIKD QQPDSDMDPN SSGEGVNSVS SSIKRGLSVD SAQEVKRFRT ATGAISAVFG RSQSLPGADS LLAKPIDKQH TDTVV NFLI RVACQVNDNT NTAGSPGEVL SRRCVNLLKT ALRPDMWPKS ELKLQWFDKL LMTVEQPNQV NYGNICTGLE VLSFLL TVL QSPAILSSFK PLQRGIAACM TCGNTKVLRA VHSLLSRLMS IFPTEPSTSS VASKYEELEC LYAAVGKVIY EGLTNYE KA TNANPSQLFG TLMILKSACS NNPSYIDRLI SVFMRSLQKM VREHLNPQAA SGSTEATSGT SELVMLSLEL VKTRLAVM S MEMRKNFIQA ILTSLIEKSP DAKILRAVVK IVEEWVKNNS PMAANQTPTL REKSILLVKM MTYIEKRFPE DLELNAQFL DLVNYVYRDE TLSGSELTAK LEPAFLSGLR CAQPLIRAKF FEVFDNSMKR RVYERLLYVT CSQNWEAMGN HFWIKQCIEL LLAVCEKST PIGTSCQGAM LPSITNVINL ADSHDRAAFA MVTHVKQEPR ERENSESKEE DVEIDIELAP GDQTSTPKTK E LSEKDIGN QLHMLTNRHD KFLDTLREVK TGALLSAFVQ LCHISTTLAE KTWVQLFPRL WKILSDRQQH ALAGEISPFL CS GSHQVQR DCQPSALNCF VEAMSQCVPP IPIRPCVLKY LGKTHNLWFR STLMLEHQAF EKGLSLQIKP KQTTEFYEQE SIT PPQQEI LDSLAELYSL LQEEDMWAGL WQKRCKYSET ATAIAYEQHG FFEQAQESYE KAMDKAKKEH ERSNASPAIF PEYQ LWEDH WIRCSKELNQ WEALTEYGQS KGHINPYLVL ECAWRVSNWT AMKEALVQVE VSCPKEMAWK VNMYRGYLAI CHPEE QQLS FIERLVEMAS SLAIREWRRL PHVVSHVHTP LLQAAQQIIE LQEAAQINAG LQPTNLGRNN SLHDMKTVVK TWRNRL PIV SDDLSHWSSI FMWRQHHYQA IVTAYENSSQ HDPSSNNAML GVHASASAII QYGKIARKQG LVNVALDILS RIHTIPT VP IVDCFQKIRQ QVKCYLQLAG VMGKNECMQG LEVIESTNLK YFTKEMTAEF YALKGMFLAQ INKSEEANKA FSAAVQMH D VLVKAWAMWG DYLENIFVKE RQLHLGVSAI TCYLHACRHQ NESKSRKYLA KVLWLLSFDD DKNTLADAVD KYCIGVPPI QWLAWIPQLL TCLVGSEGKL LLNLISQVGR VYPQAVYFPI RTLYLTLKIE QRERYKSDPG PIRATAPMWR CSRIMHMQRE LHPTLLSSL EGIVDQMVWF RENWHEEVLR QLQQGLAKCY SVAFEKSGAV SDAKITPHTL NFVKKLVSTF GVGLENVSNV S TMFSSAAS ESLARRAQAT AQDPVFQKLK GQFTTDFDFS VPGSMKLHNL ISKLKKWIKI LEAKTKQLPK FFLIEEKCRF LS NFSAQTA EVEIPGEFLM PKPTHYYIKI ARFMPRVEIV QKHNTAARRL YIRGHNGKIY PYLVMNDACL TESRREERVL QLL RLLNPC LEKRKETTKR HLFFTVPRVV AVSPQMRLVE DNPSSLSLVE IYKQRCAKKG IEHDNPISRY YDRLATVQAR GTQA SHQVL RDILKEVQSN MVPRSMLKEW ALHTFPNATD YWTFRKMFTI QLALIGFAEF VLHLNRLNPE MLQIAQDTGK LNVAY FRFD INDATGDLDA NRPVPFRLTP NISEFLTTIG VSGPLTASMI AVARCFAQPN FKVDGILKTV LRDEIIAWHK KTQEDT SSP LSAAGQPENM DSQQLVSLVQ KAVTAIMTRL HNLAQFEGGE SKVNTLVAAA NSLDNLCRMD PAWHPWL

UniProtKB: Transformation/transcription domain-associated protein

+
分子 #2: RuvB-like 1

分子名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.296914 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK ...文字列:
MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK QLKLDPSIFE SLQKERVEAG DVIYIEANSG AVKRQGRCDT YATEFDLEAE EYVPLPKGDV HKKKEIIQDV TL HDLDVAN ARPQGGQDIL SMMGQLMKPK KTEITDKLRG EINKVVNKYI DQGIAELVPG VLFVDEVHML DIECFTYLHR ALE SSIAPI VIFASNRGNC VIRGTEDITS PHGIPLDLLD RVMIIRTMLY TPQEMKQIIK IRAQTEGINI SEEALNHLGE IGTK TTLRY SVQLLTPANL LAKINGKDSI EKEHVEEISE LFYDAKSSAK ILADQQDKYM K

UniProtKB: RuvB-like 1

+
分子 #3: RuvB-like 2

分子名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.222465 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ...文字列:
MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ETIYDLGTKM IESLTKDKVQ AGDVITIDKA TGKISKLGRS FTRARDYDAM GSQTKFVQCP DGELQKRKEV VH TVSLHEI DVINSRTQGF LALFSGDTGE IKSEVREQIN AKVAEWREEG KAEIIPGVLF IDEVHMLDIE SFSFLNRALE SDM APVLIM ATNRGITRIR GTSYQSPHGI PIDLLDRLLI VSTTPYSEKD TKQILRIRCE EEDVEMSEDA YTVLTRIGLE TSLR YAIQL ITAASLVCRK RKGTEVQVDD IKRVYSLFLD ESRSTQYMKE YQDAFLFNEL KGETMDTS

UniProtKB: RuvB-like 2

+
分子 #4: DNA methyltransferase 1-associated protein 1

分子名称: DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.090699 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATGADVRDI LELGGPEGDA ASGTISKKDI INPDKKKSKK SSETLTFKRP EGMHREVYAL LYSDKKDAPP LLPSDTGQGY RTVKAKLGS KKVRPWKWMP FTNPARKDGA MFFHWRRAAE EGKDYPFARF NKTVQVPVYS EQEYQLYLHD DAWTKAETDH L FDLSRRFD ...文字列:
MATGADVRDI LELGGPEGDA ASGTISKKDI INPDKKKSKK SSETLTFKRP EGMHREVYAL LYSDKKDAPP LLPSDTGQGY RTVKAKLGS KKVRPWKWMP FTNPARKDGA MFFHWRRAAE EGKDYPFARF NKTVQVPVYS EQEYQLYLHD DAWTKAETDH L FDLSRRFD LRFVVIHDRY DHQQFKKRSV EDLKERYYHI CAKLANVRAV PGTDLKIPVF DAGHERRRKE QLERLYNRTP EQ VAEEEYL LQELRKIEAR KKEREKRSQD LQKLITAADT TAEQRRTERK APKKKLPQKK EAEKPAVPET AGIKFPDFKS AGV TLRSQR MKLPSSVGQK KIKALEQMLL ELGVELSPTP TEELVHMFNE LRSDLVLLYE LKQACANCEY ELQMLRHRHE ALAR AGVLG GPATPASGPG PASAEPAVTE PGLGPDPKDT IIDVVGAPLT PNSRKRRESA SSSSSVKKAK KP

UniProtKB: DNA methyltransferase 1-associated protein 1

+
分子 #5: Isoform 2 of E1A-binding protein p400

分子名称: Isoform 2 of E1A-binding protein p400 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 340.198062 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQI TLAPLPLPSP TSPGFQFSAQ PRRFEHGSPS YIQVTSPLSQ QVQTQSPTQP SPGPGQALQN VRAGAPGPGL G LCSSSPTG ...文字列:
MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQI TLAPLPLPSP TSPGFQFSAQ PRRFEHGSPS YIQVTSPLSQ QVQTQSPTQP SPGPGQALQN VRAGAPGPGL G LCSSSPTG GFVDASVLVR QISLSPSSGG HFVFQDGSGL TQIAQGAQVQ LQHPGTPITV RERRPSQPHT QSGGTIHHLG PQ SPAAAGG AGLQPLASPS HITTANLPPQ ISSIIQGQLV QQQQVLQGPP LPRPLGFERT PGVLLPGAGG AAGFGMTSPP PPT SPSRTA VPPGLSSLPL TSVGNTGMKK VPKKLEEIPP ASPEMAQMRK QCLDYHYQEM QALKEVFKEY LIELFFLQHF QGNM MDFLA FKKKHYAPLQ AYLRQNDLDI EEEEEEEEEE EEKSEVINDE QQALAGSLVA GAGSTVETDL FKRQQAMPST GMAEQ SKRP RLEVGHQGVV FQHPGADAGV PLQQLMPTAQ GGMPPTPQAA QLAGQRQSQQ QYDPSTGPPV QNAASLHTPL PQLPGR LPP AGVPTAALSS ALQFAQQPQV VEAQTQLQIP VKTQQPNVPI PAPPSSQLPI PPSQPAQLAL HVPTPGKVQV QASQLSS LP QMVASTRLPV DPAPPCPRPL PTSSTSSLAP VSGSGPGPSP ARSSPVNRPS SATNKALSPV TSRTPGVVAS APTKPQSP A QNATSSQDSS QDTLTEQITL ENQVHQRIAE LRKAGLWSQR RLPKLQEAPR PKSHWDYLLE EMQWMATDFA QERRWKVAA AKKLVRTVVR HHEEKQLREE RGKKEEQSRL RRIAASTARE IECFWSNIEQ VVEIKLRVEL EEKRKKALNL QKVSRRGKEL RPKGFDALQ ESSLDSGMSG RKRKASISLT DDEVDDEEET IEEEEANEGV VDHQTELSNL AKEAELPLLD LMKLYEGAFL P SSQWPRPK PDGEDTSGEE DADDCPGDRE SRKDLVLIDS LFIMDQFKAA ERMNIGKPNA KDIADVTAVA EAILPKGSAR VT TSVKFNA PSLLYGALRD YQKIGLDWLA KLYRKNLNGI LADEAGLGKT VQIIAFFAHL ACNEGNWGPH LVVVRSCNIL KWE LELKRW CPGLKILSYI GSHRELKAKR QEWAEPNSFH VCITSYTQFF RGLTAFTRVR WKCLVIDEMQ RVKGMTERHW EAVF TLQSQ QRLLLIDSPL HNTFLELWTM VHFLVPGISR PYLSSPLRAP SEESQDYYHK VVIRLHRVTQ PFILRRTKRD VEKQL TKKY EHVLKCRLSN RQKALYEDVI LQPGTQEALK SGHFVNVLSI LVRLQRICNH PGLVEPRHPG SSYVAGPLEY PSASLI LKA LERDFWKEAD LSMFDLIGLE NKITRHEAEL LSKKKIPRKL MEEISTSAAP AARPAAAKLK ASRLFQPVQY GQKPEGR TV AFPSTHPPRT AAPTTASAAP QGPLRGRPPI ATFSANPEAK AAAAPFQTSQ ASASAPRHQP ASASSTAASP AHPAKLRA Q TTAQASTPGQ PPPQPQAPSH AAGQSALPQR LVLPSQAQAR LPSGEVVKIA QLASITGPQS RVAQPETPVT LQFQGSKFT LSHSQLRQLT AGQPLQLQGS VLQIVSAPGQ PYLRAPGPVV MQTVSQAGAV HGALGSKPPA GGPSPAPLTP QVGVPGRVAV NALAVGEPG TASKPASPIG GPTQEEKTRL LKERLDQIYL VNERRCSQAP VYGRDLLRIC ALPSHGRVQW RGSLDGRRGK E AGPAHSYT SSSESPSELM LTLCRCGESL QDVIDRVAFV IPPVVAAPPS LRVPRPPPLY SHRMRILRQG LREHAAPYFQ QL RQTTAPR LLQFPELRLV QFDSGKLEAL AILLQKLKSE GRRVLILSQM ILMLDILEMF LNFHYLTYVR IDENASSEQR QEL MRSFNR DRRIFCAILS THSRTTGINL VEADTVVFYD NDLNPVMDAK AQEWCDRIGR CKDIHIYRLV SGNSIEEKLL KNGT KDLIR EVAAQGNDYS MAFLTQRTIQ ELFEVYSPMD DAGFPVKAEE FVVLSQEPSV TETIAPKIAR PFIEALKSIE YLEED AQKS AQEGVLGPHT DALSSDSENM PCDEEPSQLE ELADFMEQLT PIEKYALNYL ELFHTSIEQE KERNSEDAVM TAVRAW EFW NLKTLQEREA RLRLEQEEAE LLTYTREDAY SMEYVYEDVD GQTEVMPLWT PPTPPQDDSD IYLDSVMCLM YEATPIP EA KLPPVYVRKE RKRHKTDPSA AGRKKKQRHG EAVVPPRSLF DRATPGLLKI RREGKEQKKN ILLKQQVPFA KPLPTFAK P TAEPGQDNPE WLISEDWALL QAVKQLLELP LNLTIVSPAH TPNWDLVSDV VNSCSRIYRS SKQCRNRYEN VIIPREEGK SKNNRPLRTS QIYAQDENAT HTQLYTSHFD LMKMTAGKRS PPIKPLLGMN PFQKNPKHAS VLAESGINYD KPLPPIQVAS LRAERIAKE KKALADQQKA QQPAVAQPPP PQPQPPPPPQ QPPPPLPQPQ AAGSQPPAGP PAVQPQPQPQ PQTQPQPVQA P AKAQPAIT TGGSAAVLAG TIKTSVTGTS MPTGAVSGNV IVNTIAGVPA ATFQSINKRL ASPVAPGALT TPGGSAPAQV VH TQPPPRA VGSPATATPD LVSMATTQGV RAVTSVTASA VVTTNLTPVQ TPARSLVPQV SQATGVQLPG KTITPAHFQL LRQ QQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQTTTTSQVQ VPQIQGQAQS PAQIKAVGKL TPEHLIKMQK QKLQMPPQPP PPQA QSAPP QPTAQVQVQT SQPPQQQSPQ LTTVTAPRPG ALLTGTTVAN LQVARLTRVP TSQLQAQGQM QTQAPQPAQV ALAKP PVVS VPAAVVSSPG VTTLPMNVAG ISVAIGQPQK AAGQTVVAQP VHMQQLLKLK QQAVQQQKAI QPQAAQGPAA VQQKIT AQQ ITTPGAQQKV AYAAQPALKT QFLTTPISQA QKLAGAQQVQ TQIQVAKLPQ VVQQQTPVAS IQQVASASQQ ASPQTVA LT QATAAGQQVQ MIPAVTATAQ VVQQKLIQQQ VVTTASAPLQ TPGAPNPAQV PASSDSPSQQ PKLQMRVPAV RLKTPTKP P CQ

UniProtKB: E1A-binding protein p400

+
分子 #6: Actin-like protein 6A

分子名称: Actin-like protein 6A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.509812 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSGGVYGGDE VGALVFDIGS YTVRAGYAGE DCPKVDFPTA IGMVVERDDG STLMEIDGDK GKQGGPTYYI DTNALRVPRE NMEAISPLK NGMVEDWDSF QAILDHTYKM HVKSEASLHP VLMSEAPWNT RAKREKLTEL MFEHYNIPAF FLCKTAVLTA F ANGRSTGL ...文字列:
MSGGVYGGDE VGALVFDIGS YTVRAGYAGE DCPKVDFPTA IGMVVERDDG STLMEIDGDK GKQGGPTYYI DTNALRVPRE NMEAISPLK NGMVEDWDSF QAILDHTYKM HVKSEASLHP VLMSEAPWNT RAKREKLTEL MFEHYNIPAF FLCKTAVLTA F ANGRSTGL ILDSGATHTT AIPVHDGYVL QQGIVKSPLA GDFITMQCRE LFQEMNIELV PPYMIASKEA VREGSPANWK RK EKLPQVT RSWHNYMCNC VIQDFQASVL QVSDSTYDEQ VAAQMPTVHY EFPNGYNCDF GAERLKIPEG LFDPSNVKGL SGN TMLGVS HVVTTSVGMC DIDIRPGLYG SVIVAGGNTL IQSFTDRLNR ELSQKTPPSM RLKLIANNTT VERRFSSWIG GSIL ASLGT FQQMWISKQE YEEGGKQCVE RKCP

UniProtKB: Actin-like protein 6A

+
分子 #7: ACTB protein (Fragment)

分子名称: ACTB protein (Fragment) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.78266 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: ACTB protein

+
分子 #8: Isoform 2 of Enhancer of polycomb homolog 1

分子名称: Isoform 2 of Enhancer of polycomb homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 90.988273 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSKLSFRARA LDASKPLPVF RCEDLPDLHE YASINRAVPQ MPTGMEKEEE SEHHLQRAIS AQQVYGEKRD NMVIPVPEAE SNIAYYESI YPGEFKMPKQ LIHIQPFSLD AEQPDYDLDS EDEVFVNKLK KKMDICPLQF EEMIDRLEKG SGQQPVSLQE A KLLLKEDD ...文字列:
MSKLSFRARA LDASKPLPVF RCEDLPDLHE YASINRAVPQ MPTGMEKEEE SEHHLQRAIS AQQVYGEKRD NMVIPVPEAE SNIAYYESI YPGEFKMPKQ LIHIQPFSLD AEQPDYDLDS EDEVFVNKLK KKMDICPLQF EEMIDRLEKG SGQQPVSLQE A KLLLKEDD ELIREVYEYW IKKRKNCRGP SLIPSVKQEK RDGSSTNDPY VAFRRRTEKM QTRKNRKNDE ASYEKMLKLR RD LSRAVTI LEMIKRREKS KRELLHLTLE IMEKRYNLGD YNGEIMSEVM AQRQPMKPTY AIPIIPITNS SQFKHQEAMD VKE FKVNKQ DKADLIRPKR KYEKKPKVLP SSAAATPQQT SPAALPVFNA KDLNQYDFPS SDEEPLSQVL SGSSEAEEDN DPDG PFAFR RKAGCQYYAP HLDQTGNWPW TSPKDGGLGD VRYRYCLTTL TVPQRCIGFA RRRVGRGGRV LLDRAHSDYD SVFHH LDLE MLSSPQHSPV NQFANTSETN TSDKSFSKDL SQILVNIKSC RWRHFRPRTP SLHDSDNDEL SCRKLYRSIN RTGTAQ PGT QTCSTSTQSK SSSGSAHFAF TAEQYQQHQQ QLALMQKQQL AQIQQQQANS NSSTNTSQGF VSKTLDSASA QFAASAL VT SEQLMGFKMK DDVVLGIGVN GVLPASGVYK GLHLSSTTPT ALVHTSPSTA GSALLQPSNI TQTSSSHSAL SHQVTAAN S ATTQVLIGNN IRLTVPSSVA TVNSIAPINA RHIPRTLSAV PSSALKLAAA ANCQVSKVPS SSSVDSVPRE NHESEKPAL NNIADNTVAM EVT

UniProtKB: Enhancer of polycomb homolog 1

+
分子 #9: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.658363 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLAGGRAPR KTAGNRLSGL LEAEEEDEFY QTTYGGFTEE SGDDEYQGDQ SDTEDEVDSD FDIDEGDEPS SDGEAEEPRR KRRVVTKAY KEPLKSLRPR KVNTPAGSSQ KAREEKALLP LELQDDGSDS RKSMRQSTAE HTRQTFLRVQ ERQGQSRRRK G PHCERPLT ...文字列:
MSLAGGRAPR KTAGNRLSGL LEAEEEDEFY QTTYGGFTEE SGDDEYQGDQ SDTEDEVDSD FDIDEGDEPS SDGEAEEPRR KRRVVTKAY KEPLKSLRPR KVNTPAGSSQ KAREEKALLP LELQDDGSDS RKSMRQSTAE HTRQTFLRVQ ERQGQSRRRK G PHCERPLT QEELLREAKI TEELNLRSLE TYERLEADKK KQVHKKRKCP GPIITYHSVT VPLVGEPGPK EENVDIEGLD PA PSVSALT PHAGTGPVNP PARCSRTFIT FSDDATFEEW FPQGRPPKVP VREVCPVTHR PALYRDPVTD IPYATARAFK IIR EAYKKY ITAHGLPPTA SALGPGPPPP EPLPGSGPRA LRQKIVIK

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog

+
分子 #10: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 9 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6igm

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 20275
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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