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- EMDB-38466: Cryo-EM structure of the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex: RhoG/DOCK... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38466
タイトルCryo-EM structure of the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex: RhoG/DOCK5/ELMO1 focused map
マップデータ
試料
  • 複合体: RhoG/DOCK5/ELMO1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Engulfment and cell motility protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Dedicator of cytokinesis protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Rho-related GTP-binding protein RhoG
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードELMO / DOCK / GEF / GTPASE / RHO / RAC / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / regulation of ruffle assembly / regulation of postsynapse assembly / podosome assembly / guanyl-nucleotide exchange factor complex / cortical cytoskeleton organization / bone remodeling / myoblast fusion / Nef and signal transduction / activation of GTPase activity ...negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / regulation of ruffle assembly / regulation of postsynapse assembly / podosome assembly / guanyl-nucleotide exchange factor complex / cortical cytoskeleton organization / bone remodeling / myoblast fusion / Nef and signal transduction / activation of GTPase activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / podosome / RHO GTPases activate KTN1 / anchoring junction / establishment or maintenance of cell polarity / phagocytosis, engulfment / positive regulation of epithelial cell migration / Rac protein signal transduction / Rho protein signal transduction / RHOG GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell chemotaxis / secretory granule membrane / cell projection / actin filament organization / cell motility / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / SH3 domain binding / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / regulation of cell shape / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / postsynapse / cytoskeleton / focal adhesion / GTPase activity / glutamatergic synapse / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / apoptotic process / GTP binding / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rho-related GTP-binding protein RhoG / : / Dedicator of cytokinesis protein 5 / : / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / DOCK N-terminus / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. ...Rho-related GTP-binding protein RhoG / : / Dedicator of cytokinesis protein 5 / : / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / DOCK N-terminus / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Pleckstrin homology domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / C2 domain superfamily / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / SH3 domain / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho-related GTP-binding protein RhoG / Engulfment and cell motility protein 1 / Dedicator of cytokinesis protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.91 Å
データ登録者Kukimoto-Niino M / Katsura K / Ishizuka-Katsura Y / Mishima-Tsumagari C / Yonemochi M / Inoue M / Nakagawa R / Kaushik R / Zhang KYJ / Shirouzu M
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)KAKENHI JP19K06575 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)KAKENHI JP22KH05551 日本
Japan Science and TechnologyCREST JPMJCR22E3 日本
引用ジャーナル: J Biol Chem / : 2024
タイトル: RhoG facilitates a conformational transition in the guanine nucleotide exchange factor complex DOCK5/ELMO1 to an open state.
著者: Mutsuko Kukimoto-Niino / Kazushige Katsura / Yoshiko Ishizuka-Katsura / Chiemi Mishima-Tsumagari / Mayumi Yonemochi / Mio Inoue / Reiko Nakagawa / Rahul Kaushik / Kam Y J Zhang / Mikako Shirouzu /
要旨: The dedicator of cytokinesis (DOCK)/engulfment and cell motility (ELMO) complex serves as a guanine nucleotide exchange factor (GEF) for the GTPase Rac. RhoG, another GTPase, activates the ELMO-DOCK- ...The dedicator of cytokinesis (DOCK)/engulfment and cell motility (ELMO) complex serves as a guanine nucleotide exchange factor (GEF) for the GTPase Rac. RhoG, another GTPase, activates the ELMO-DOCK-Rac pathway during engulfment and migration. Recent cryo-EM structures of the DOCK2/ELMO1 and DOCK2/ELMO1/Rac1 complexes have identified closed and open conformations that are key to understanding the autoinhibition mechanism. Nevertheless, the structural details of RhoG-mediated activation of the DOCK/ELMO complex remain elusive. Herein, we present cryo-EM structures of DOCK5/ELMO1 alone and in complex with RhoG and Rac1. The DOCK5/ELMO1 structure exhibits a closed conformation similar to that of DOCK2/ELMO1, suggesting a shared regulatory mechanism of the autoinhibitory state across DOCK-A/B subfamilies (DOCK1-5). Conversely, the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex adopts an open conformation that differs from that of the DOCK2/ELMO1/Rac1 complex, with RhoG binding to both ELMO1 and DOCK5. The alignment of the DOCK5 phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate binding site with the RhoG C-terminal lipidation site suggests simultaneous binding of RhoG and DOCK5/ELMO1 to the plasma membrane. Structural comparison of the apo and RhoG-bound states revealed that RhoG facilitates a closed-to-open state conformational change of DOCK5/ELMO1. Biochemical and surface plasmon resonance (SPR) assays confirm that RhoG enhances the Rac GEF activity of DOCK5/ELMO1 and increases its binding affinity for Rac1. Further analysis of structural variability underscored the conformational flexibility of the DOCK5/ELMO1/Rac1 complex core, potentially facilitating the proximity of the DOCK5 GEF domain to the plasma membrane. These findings elucidate the structural mechanism underlying the RhoG-induced allosteric activation and membrane binding of the DOCK/ELMO complex.
履歴
登録2023年12月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38466.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.33 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.013
最小 - 最大-0.019875463 - 0.061233684
平均 (標準偏差)0.000111041605 (±0.0023728288)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 319.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38466_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38466_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : RhoG/DOCK5/ELMO1 complex

全体名称: RhoG/DOCK5/ELMO1 complex
要素
  • 複合体: RhoG/DOCK5/ELMO1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Engulfment and cell motility protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Dedicator of cytokinesis protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Rho-related GTP-binding protein RhoG
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: RhoG/DOCK5/ELMO1 complex

超分子名称: RhoG/DOCK5/ELMO1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Engulfment and cell motility protein 1

分子名称: Engulfment and cell motility protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.337719 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GGSGGSMPPP ADIVKVAIEW PGAYPKLMEI DQKKPLSAII KEVCDGWSLA NHEYFALQHA DSSNFYITEK NRNEIKNGTI LRLTTSPAQ NAQQLHERIQ SSSMDAKLEA LKDLASLSRD VTFAQEFINL DGISLLTQMV ESGTERYQKL QKIMKPCFGD M LSFTLTAF ...文字列:
GGSGGSMPPP ADIVKVAIEW PGAYPKLMEI DQKKPLSAII KEVCDGWSLA NHEYFALQHA DSSNFYITEK NRNEIKNGTI LRLTTSPAQ NAQQLHERIQ SSSMDAKLEA LKDLASLSRD VTFAQEFINL DGISLLTQMV ESGTERYQKL QKIMKPCFGD M LSFTLTAF VELMDHGIVS WDTFSVAFIK KIASFVNKSA IDISILQRSL AILESMVLNS HDLYQKVAQE ITIGQLIPHL QG SDQEIQT YTIAVINALF LKAPDERRQE MANILAQKQL RSIILTHVIR AQRAINNEMA HQLYVLQVLT FNLLEDRMMT KMD PQDQAQ RDIIFELRRI AFDAESEPNN SSGSMEKRKS MYTRDYKKLG FINHVNPAMD FTQTPPGMLA LDNMLYFAKH HQDA YIRIV LENSSREDKH ECPFGRSSIE LTKMLCEILK VGELPSETCN DFHPMFFTHD RSFEEFFCIC IQLLNKTWKE MRATS EDFN KVMQVVKEQV MRALTTKPSS LDQFKSKLQN LSYTEILKIR QSERMNQEDF QSRPILELKE KIQPEILELI KQQRLN RLV EGTCFRKLNA RRRQDKFWYC RLSPNHKVLH YGDLEESPQG EVPHDSLQDK LPVADIKAVV TGKDCPHMKE KGALKQN KE VLELAFSILY DSNCQLNFIA PDKHEYCIWT DGLNALLGKD MMSDLTRNDL DTLLSMEIKL RLLDLENIQI PDAPPPIP K EPSNYDFVYD CN

UniProtKB: Engulfment and cell motility protein 1

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分子 #2: Dedicator of cytokinesis protein 5

分子名称: Dedicator of cytokinesis protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 191.492125 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GGSGGSMARW IPTKRQKYGV AIYNYNASQD VELSLQIGDT VHILEMYEGW YRGYTLQNKS KKGIFPETYI HLKEATVEDL GQHETVIPG ELPLVQELTS TLREWAVIWR KLYVNNKLTL FRQLQQMTYS LIEWRSQILS GTLPKDELAE LKKKVTAKID H GNRMLGLD ...文字列:
GGSGGSMARW IPTKRQKYGV AIYNYNASQD VELSLQIGDT VHILEMYEGW YRGYTLQNKS KKGIFPETYI HLKEATVEDL GQHETVIPG ELPLVQELTS TLREWAVIWR KLYVNNKLTL FRQLQQMTYS LIEWRSQILS GTLPKDELAE LKKKVTAKID H GNRMLGLD LVVRDDNGNI LDPDETSTIA LFKAHEVASK RIEEKIQEEK SILQNLDLRG QSIFSTIHTY GLYVNFKNFV CN IGEDAEL FMALYDPDQS TFISENYLIR WGSNGMPKEI EKLNNLQAVF TDLSSMDLIR PRVSLVCQIV RVGHMELKEG KKH TCGLRR PFGVAVMDIT DIIHGKVDDE EKQHFIPFQQ IAMETYIRQR QLIMSPLITS HVIGENEPLT SVLNKVIAAK EVNH KGQGL WVSLKLLPGD LTQVQKNFSH LVDRSTAIAR KMGFPEIILP GDVRNDIYVT LIHGEFDKGK KKTPKNVEVT MSVHD EEGK LLEKAIHPGA GYEGISEYKS VVYYQVKQPC WYETVKVSIA IEEVTRCHIR FTFRHRSSQE TRDKSERAFG VAFVKL MNP DGTTLQDGRH DLVVYKGDNK KMEDAKFYLT LPGTKMEMEE KELQASKNLV TFTPSKDSTK DSFQIATLIC STKLTQN VD LLGLLNWRSN SQNIKHNLKK LMEVDGGEIV KFLQDTLDAL FNIMMEMSDS ETYDFLVFDA LVFIISLIGD IKFQHFNP V LETYIYKHFS ATLAYVKLSK VLNFYVANAD DSSKTELLFA ALKALKYLFR FIIQSRVLYL RFYGQSKDGD EFNNSIRQL FLAFNMLMDR PLEEAVKIKG AALKYLPSII NDVKLVFDPV ELSVLFCKFI QSIPDNQLVR QKLNCMTKIV ESTLFRQSEC REVLLPLLT DQLSGQLDDN SNKPDHEASS QLLSNILEVL DRKDVGATAV HIQLIMERLL RRINRTVIGM NRQSPHIGSF V ACMIALLQ QMDDSHYSHY ISTFKTRQDI IDFLMETFIM FKDLIGKNVY AKDWMVMNMT QNRVFLRAIN QFAEVLTRFF MD QASFELQ LWNNYFHLAV AFLTHESLQL ETFSQAKRNK IVKKYGDMRK EIGFRIRDMW YNLGPHKIKF IPSMVGPILE VTL TPEVEL RKATIPIFFD MMQCEFNFSG NGNFHMFENE LITKLDQEVE GGRGDEQYKV LLEKLLLEHC RKHKYLSSSG EVFA LLVSS LLENLLDYRT IIMQDESKEN RMSCTVNVLN FYKEKKREDI YIRYLYKLRD LHRDCENYTE AAYTLLLHAE LLQWS DKPC VPHLLQRDSY YVYTQQELKE KLYQEIISYF DKGKMWEKAI KLSKELAETY ESKVFDYEGL GNLLKKRASF YENIIK AMR PQPEYFAVGY YGQGFPSFLR NKIFIYRGKE YERREDFSLR LLTQFPNAEK MTSTTPPGED IKSSPKQYMQ CFTVKPV MS LPPSYKDKPV PEQILNYYRA NEVQQFRYSR PFRKGEKDPD NEFATMWIER TTYTTAYTFP GILKWFEVKQ ISTEEISP L ENAIETMELT NERISNCVQQ HAWDRSLSVH PLSMLLSGIV DPAVMGGFSN YEKAFFTEKY LQEHPEDQEK VELLKRLIA LQMPLLTEGI RIHGEKLTEQ LKPLHERLSS CFRELKEKVE KHYGVITL

UniProtKB: Dedicator of cytokinesis protein 5

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分子 #3: Rho-related GTP-binding protein RhoG

分子名称: Rho-related GTP-binding protein RhoG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.362359 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSSGSSGMQS IKCVVVGDGA VGKTCLLICY TTNAFPKEYI PTVFDNYSAQ SAVDGRTVNL NLWDTAGLEE YDRLRTLSYP QTNVFVICF SIASPPSYEN VRHKWHPEVC HHCPDVPILL VGTKKDLRAQ PDTLRRLKEQ GQAPITPQQG QALAKQIHAV R YLECSALQ ...文字列:
GSSGSSGMQS IKCVVVGDGA VGKTCLLICY TTNAFPKEYI PTVFDNYSAQ SAVDGRTVNL NLWDTAGLEE YDRLRTLSYP QTNVFVICF SIASPPSYEN VRHKWHPEVC HHCPDVPILL VGTKKDLRAQ PDTLRRLKEQ GQAPITPQQG QALAKQIHAV R YLECSALQ QDGVKEVFAE AVRAVLNPTP IKRSGPSSGE NLYFQ

UniProtKB: Rho-related GTP-binding protein RhoG

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / : GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 11976 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 64000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2483502
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 181978
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
得られたモデル

PDB-8xm7:
Cryo-EM structure of the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex: RhoG/DOCK5/ELMO1 focused map

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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