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万見
- EMDB-38432: Core region of the citrate-induced human acetyl-CoA carboxylase 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38432
タイトルCore region of the citrate-induced human acetyl-CoA carboxylase 1 filament (ACC1-citrate)
マップデータ
試料
  • 複合体: Core region of the citrate-induced human acetyl-CoA carboxylase 1 filament (ACC1-citrate)
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase 1
  • リガンド: BIOTIN
キーワードBiotin-dependent carboxylase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA carboxylase / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / malonyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA metabolic process / tissue homeostasis ...acetyl-CoA carboxylase / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / Biotin transport and metabolism / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / malonyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA metabolic process / tissue homeostasis / Carnitine shuttle / lipid homeostasis / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / fibrillar center / fatty acid biosynthetic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / actin cytoskeleton / protein homotetramerization / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase ...Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Zhou FY / Zhang YY / Zhou Q / Hu Q
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Filament structures unveil the dynamic organization of human acetyl-CoA carboxylase.
著者: Fayang Zhou / Yuanyuan Zhang / Yuyao Zhu / Qiang Zhou / Yigong Shi / Qi Hu /
要旨: Human acetyl-coenzyme A (CoA) carboxylases (ACCs) catalyze the carboxylation of acetyl-CoA, which is the rate-limiting step in fatty acid synthesis. The molecular mechanism underlying the dynamic ...Human acetyl-coenzyme A (CoA) carboxylases (ACCs) catalyze the carboxylation of acetyl-CoA, which is the rate-limiting step in fatty acid synthesis. The molecular mechanism underlying the dynamic organization of ACCs is largely unknown. Here, we determined the cryo-electron microscopy (EM) structure of human ACC1 in its inactive state, which forms a unique filament structure and is in complex with acetyl-CoA. We also determined the cryo-EM structure of human ACC1 activated by dephosphorylation and citrate treatment, at a resolution of 2.55 Å. Notably, the covalently linked biotin binds to a site that is distant from the acetyl-CoA binding site when acetyl-CoA is absent, suggesting a potential coordination between biotin binding and acetyl-CoA binding. These findings provide insights into the structural dynamics and regulatory mechanisms of human ACCs.
履歴
登録2023年12月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月23日-
マップ公開2024年10月23日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38432.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38432.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 344.736 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 344.736 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 344.736 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0773 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.1038359 - 1.9873847
平均 (標準偏差)0.0046327966 (±0.07690513)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 344.736 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38432_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38432_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Core region of the citrate-induced human acetyl-CoA carboxylase 1...

全体名称: Core region of the citrate-induced human acetyl-CoA carboxylase 1 filament (ACC1-citrate)
要素
  • 複合体: Core region of the citrate-induced human acetyl-CoA carboxylase 1 filament (ACC1-citrate)
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase 1
  • リガンド: BIOTIN

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超分子 #1: Core region of the citrate-induced human acetyl-CoA carboxylase 1...

超分子名称: Core region of the citrate-induced human acetyl-CoA carboxylase 1 filament (ACC1-citrate)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Acetyl-CoA carboxylase 1

分子名称: Acetyl-CoA carboxylase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: acetyl-CoA carboxylase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 254.443312 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RDFTVASPAE FVTRFGGNKV IEKVLIANNG IAAVKCMRSI RRWSYEMFRN ERAIRFVVMV TPEDLKANAE YIKMADHYVP VPGGPNNNN YANVELILDI AKRIPVQAVW AGWGHASENP KLPELLLKNG IAFMGPPSQA MWALGDKIAS SIVAQTAGIP T LPWSGSGL ...文字列:
RDFTVASPAE FVTRFGGNKV IEKVLIANNG IAAVKCMRSI RRWSYEMFRN ERAIRFVVMV TPEDLKANAE YIKMADHYVP VPGGPNNNN YANVELILDI AKRIPVQAVW AGWGHASENP KLPELLLKNG IAFMGPPSQA MWALGDKIAS SIVAQTAGIP T LPWSGSGL RVDWQENDFS KRILNVPQEL YEKGYVKDVD DGLQAAEEVG YPVMIKASEG GGGKGIRKVN NADDFPNLFR QV QAEVPGS PIFVMRLAKQ SRHLEVQILA DQYGNAISLF GRDCSVQRRH QKIIEEAPAT IATPAVFEHM EQCAVKLAKM VGY VSAGTV EYLYSQDGSF YFLELNPRLQ VEHPCTEMVA DVNLPAAQLQ IAMGIPLYRI KDIRMMYGVS PWGDSPIDFE DSAH VPCPR GHVIAARITS ENPDEGFKPS SGTVQELNFR SNKNVWGYFS VAAAGGLHEF ADSQFGHCFS WGENREEAIS NMVVA LKEL SIRGDFRTTV EYLIKLLETE SFQMNRIDTG WLDRLIAEKV QAERPDTMLG VVCGALHVAD VSLRNSVSNF LHSLER GQV LPAHTLLNTV DVELIYEGVK YVLKVTRQSP NSYVVIMNGS CVEVDVHRLS DGGLLLSYDG SSYTTYMKEE VDRYRIT IG NKTCVFEKEN DPSVMRSPSA GKLIQYIVED GGHVFAGQCY AEIEVMKMVM TLTAVESGCI HYVKRPGAAL DPGCVLAK M QLDNPSKVQQ AELHTGSLPR IQSTALRGEK LHRVFHYVLD NLVNVMNGYC LPDPFFSSKV KDWVERLMKT LRDPSLPLL ELQDIMTSVS GRIPPNVEKS IKKEMAQYAS NITSVLCQFP SQQIANILDS HAATLNRKSE REVFFMNTQS IVQLVQRYRS GIRGHMKAV VMDLLRQYLR VETQFQNGHY DKCVFALREE NKSDMNTVLN YIFSHAQVTK KNLLVTMLID QLCGRDPTLT D ELLNILTE LTQLSKTTNA KVALRARQVL IASHLPSYEL RHNQVESIFL SAIDMYGHQF CIENLQKLIL SETSIFDVLP NF FYHSNQV VRMAALEVYV RRAYIAYELN SVQHRQLKDN TCVVEFQFML PTSHPNRGNI PTLNRMSFSS NLNHYGMTHV ASV SDVLLD NSFTPPCQRM GGMVSFRTFE DFVRIFDEVM GCFSDSPPQS PTFPEAGHTS LYDEDKVPRD EPIHILNVAI KTDC DIEDD RLAAMFREFT QQNKATLVDH GIRRLTFLVA QKDFRKQVNY EVDRRFHREF PKFFTFRARD KFEEDRIYRH LEPAL AFQL ELNRMRNFDL TAIPCANHKM HLYLGAAKVE VGTEVTDYRF FVRAIIRHSD LVTKEASFEY LQNEGERLLL EAMDEL EVA FNNTNVRTDC NHIFLNFVPT VIMDPSKIEE SVRSMVMRYG SRLWKLRVLQ AELKINIRLT PTGKAIPIRL FLTNESG YY LDISLYKEVT DSRTAQIMFQ AYGDKQGPLH GMLINTPYVT KDLLQSKRFQ AQSLGTTYIY DIPEMFRQSL IKLWESMS T QAFLPSPPLP SDMLTYTELV LDDQGQLVHM NRLPGGNEIG MVAWKMTFKS PEYPEGRDII VIGNDITYRI GSFGPQEDL LFLRASELAR AEGIPRIYVS ANSGARIGLA EEIRHMFHVA WVDPEDPYKG YRYLYLTPQD YKRVSALNSV HCEHVEDEGE SRYKITDII GKEEGIGPEN LRGSGMIAGE SSLAYNEIIT ISLVTCRAIG IGAYLVRLGQ RTIQVENSHL ILTGAGALNK V LGREVYTS NNQLGGIQIM HNNGVTHCTV CDDFEGVFTV LHWLSYMPKS VHSSVPLLNS KDPIDRIIEF VPTKTPYDPR WM LAGRPHP TQKGQWLSGF FDYGSFSEIM QPWAQTVVVG RARLGGIPVG VVAVETRTVE LSIPADPANL DSEAKIIQQA GQV WFPDSA FKTYQAIKDF NREGLPLMVF ANWRGFSGGM KDMYDQVLKF GAYIVDGLRE CCQPVLVYIP PQAELRGGSW VVID SSINP RHMEMYADRE SRGSVLEPEG TVEIKFRRKD LVKTMRRVDP VYIHLAERLG TPELSTAERK ELENKLKERE EFLIP IYHQ VAVQFADLHD TPGRMQEKGV ISDILDWKTS RTFFYWRLRR LLLEDLVKKK IHNANPELTD GQIQAMLRRW FVEVEG TVK AYVWDNNKDL AEWLEKQLTE EDGVHSVIEE NIKCISRDYV LKQIRSLVQA NPEVAMDSII HMTQHISPTQ RAEVIRI

UniProtKB: Acetyl-CoA carboxylase 1

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分子 #2: BIOTIN

分子名称: BIOTIN / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: BTN
分子量理論値: 244.311 Da
Chemical component information

ChemComp-BTN:
BIOTIN / ビオチン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6g2d

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 224904
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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