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万見
- EMDB-3841: Negative-stain surface of low-pH sortilin dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3841
タイトルNegative-stain surface of low-pH sortilin dimer
マップデータNegative-stain surface of low-pH sortilin dimer
試料
  • 複合体: Low-pH-induced dimer of human sSortilin extracellular domain
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotensin receptor activity, non-G protein-coupled / negative regulation of lipoprotein lipase activity / Golgi to lysosome transport / myotube differentiation / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / plasma membrane to endosome transport / maintenance of synapse structure / nerve growth factor receptor activity / Golgi to endosome transport / retromer complex binding ...neurotensin receptor activity, non-G protein-coupled / negative regulation of lipoprotein lipase activity / Golgi to lysosome transport / myotube differentiation / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / plasma membrane to endosome transport / maintenance of synapse structure / nerve growth factor receptor activity / Golgi to endosome transport / retromer complex binding / vesicle organization / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / nerve growth factor binding / protein targeting to lysosome / trans-Golgi network transport vesicle / clathrin-coated vesicle / Golgi cisterna membrane / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / endosome to lysosome transport / negative regulation of fat cell differentiation / D-glucose import / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / neuropeptide signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / clathrin-coated pit / ossification / response to insulin / endocytosis / regulation of gene expression / nuclear membrane / cytoplasmic vesicle / early endosome / lysosome / endosome membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, / VPS10 / : / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Januliene D / Thirup S / Moeller A
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Acidic Environment Induces Dimerization and Ligand Binding Site Collapse in the Vps10p Domain of Sortilin.
著者: Dovile Januliene / Jacob Lauwring Andersen / Jeppe Achton Nielsen / Esben Meldgaard Quistgaard / Maria Hansen / Dorthe Strandbygaard / Arne Moeller / Claus Munck Petersen / Peder Madsen / Søren Skou Thirup /
要旨: Sortilin is a neuronal receptor involved in transmembrane signaling, endocytosis, and intracellular sorting of proteins. It cycles through a number of cellular compartments where it encounters ...Sortilin is a neuronal receptor involved in transmembrane signaling, endocytosis, and intracellular sorting of proteins. It cycles through a number of cellular compartments where it encounters various acidic conditions. The crystal structure of the sortilin ectodomain has previously been determined at neutral pH. Here, we present the 3.5-Å resolution crystal structure of sortilin at pH 5.5, which represents an environment similar to that of late endosomes, where ligands are released. The structure reveals an overall distortion of the 10-bladed β-propeller domain. This distortion and specific conformational changes, caused by protonation of a number of histidine residues, render the currently known binding sites unavailable for ligand binding. Access to the binding sites is furthermore blocked by a reversible and pH-dependent formation of tight sortilin dimers, also confirmed by electron microscopy, size-exclusion chromatography, and mutational studies. This study reveals how sortilin binding sites are disrupted and explains pH-dependent ligand affinity.
履歴
登録2017年8月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年11月29日-
マップ公開2017年11月29日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3841.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3841.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 251 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative-stain surface of low-pH sortilin dimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.15 Å/pix.
x 48 pix.
= 151.2 Å		3.15 Å/pix.
x 48 pix.
= 151.2 Å		3.15 Å/pix.
x 48 pix.
= 151.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.15 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.078441896 - 0.118524425
平均 (標準偏差)0.00012178843 (±0.014289872)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ484848
Spacing484848
セルA=B=C: 151.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.153.153.15
M x/y/z484848
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z151.200151.200151.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS484848
D min/max/mean-0.0780.1190.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Low-pH-induced dimer of human sSortilin extracellular domain

全体名称: Low-pH-induced dimer of human sSortilin extracellular domain
要素
  • 複合体: Low-pH-induced dimer of human sSortilin extracellular domain

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超分子 #1: Low-pH-induced dimer of human sSortilin extracellular domain

超分子名称: Low-pH-induced dimer of human sSortilin extracellular domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK
分子量実験値: 200 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 5.5
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Formate

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 8.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 55967
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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