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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-37994 | |||||||||||||||
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タイトル | dormant ribosome with STM1 | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Ribosome / STM1 | |||||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Du M / Zeng F | |||||||||||||||
資金援助 | 中国, 4件
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引用 | ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2024 タイトル: Implication of Stm1 in the protection of eIF5A, eEF2 and tRNA through dormant ribosomes. 著者: Mengtan Du / Xin Li / Wanlin Dong / Fuxing Zeng / 要旨: Dormant ribosomes are typically associated with preservation factors to protect themselves from degradation under stress conditions. Stm1/SERBP1 is one such protein that anchors the 40S and 60S ... Dormant ribosomes are typically associated with preservation factors to protect themselves from degradation under stress conditions. Stm1/SERBP1 is one such protein that anchors the 40S and 60S subunits together. Several proteins and tRNAs bind to this complex as well, yet the molecular mechanisms remain unclear. Here, we reported the cryo-EM structures of five newly identified Stm1/SERBP1-bound ribosomes. These structures highlighted that eIF5A, eEF2, and tRNA might bind to dormant ribosomes under stress to avoid their own degradation, thus facilitating protein synthesis upon the restoration of growth conditions. In addition, Ribo-seq data analysis reflected the upregulation of nutrient, metabolism, and external-stimulus-related pathways in the strain, suggesting possible regulatory roles of Stm1. The knowledge generated from the present work will facilitate in better understanding the molecular mechanism of dormant ribosomes. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_37994.map.gz | 51.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-37994-v30.xml emd-37994.xml | 14.5 KB 14.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_37994_fsc.xml | 13.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_37994.png | 126.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-37994.cif.gz | 4 KB | ||
その他 | emd_37994_half_map_1.map.gz emd_37994_half_map_2.map.gz | 172 MB 171.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-37994 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-37994 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_37994_validation.pdf.gz | 1013.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_37994_full_validation.pdf.gz | 1013.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_37994_validation.xml.gz | 21.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_37994_validation.cif.gz | 28 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-37994 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-37994 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_37994.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_37994_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_37994_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : dormant ribosome
全体 | 名称: dormant ribosome |
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要素 |
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-超分子 #1: dormant ribosome
超分子 | 名称: dormant ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: dormant ribosome purified from yeast |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 詳細: 50mM HEPES, pH 7.4, 100 mM KOAc, 5 mM Mg(OAc)2, 1mM DTT |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 4 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |