[日本語] English
- EMDB-37994: dormant ribosome with STM1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37994
タイトルdormant ribosome with STM1
マップデータ
試料
  • 複合体: dormant ribosome
キーワードRibosome / STM1
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Du M / Zeng F
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171200 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92169111 中国
Shenzhen Science and Technology ProgramJCYJ20220530115210023 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32100977 中国
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / : 2024
タイトル: Implication of Stm1 in the protection of eIF5A, eEF2 and tRNA through dormant ribosomes.
著者: Mengtan Du / Xin Li / Wanlin Dong / Fuxing Zeng /
要旨: Dormant ribosomes are typically associated with preservation factors to protect themselves from degradation under stress conditions. Stm1/SERBP1 is one such protein that anchors the 40S and 60S ... Dormant ribosomes are typically associated with preservation factors to protect themselves from degradation under stress conditions. Stm1/SERBP1 is one such protein that anchors the 40S and 60S subunits together. Several proteins and tRNAs bind to this complex as well, yet the molecular mechanisms remain unclear. Here, we reported the cryo-EM structures of five newly identified Stm1/SERBP1-bound ribosomes. These structures highlighted that eIF5A, eEF2, and tRNA might bind to dormant ribosomes under stress to avoid their own degradation, thus facilitating protein synthesis upon the restoration of growth conditions. In addition, Ribo-seq data analysis reflected the upregulation of nutrient, metabolism, and external-stimulus-related pathways in the strain, suggesting possible regulatory roles of Stm1. The knowledge generated from the present work will facilitate in better understanding the molecular mechanism of dormant ribosomes.
履歴
登録2023年11月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月31日-
マップ公開2024年1月31日-
更新2024年8月21日-
現状2024年8月21日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37994.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 384 pix.
= 414.72 Å
1.08 Å/pix.
x 384 pix.
= 414.72 Å
1.08 Å/pix.
x 384 pix.
= 414.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.022501789 - 0.041724224
平均 (標準偏差)0.000041216736 (±0.0022085425)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 414.72003 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_37994_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_37994_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
試料の構成要素

-
全体 : dormant ribosome

全体名称: dormant ribosome
要素
  • 複合体: dormant ribosome

-
超分子 #1: dormant ribosome

超分子名称: dormant ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: dormant ribosome purified from yeast
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 50mM HEPES, pH 7.4, 100 mM KOAc, 5 mM Mg(OAc)2, 1mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 4 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 80383
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る