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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state | ||||||||||||
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![]() | Flagellum / Flagellar motor / Proximal rod / Export apparatus / FlgF / MOTOR PROTEIN | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() bacterial-type flagellum basal body, rod / bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / bacterial-type flagellum assembly / cytoskeletal motor activity / protein secretion / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / protein targeting ...bacterial-type flagellum basal body, rod / bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / bacterial-type flagellum assembly / cytoskeletal motor activity / protein secretion / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / protein targeting / structural molecule activity / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||
![]() | Tan JX / Zhang L / Zhou Y / Zhu YQ | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of the bacterial flagellar motor rotational switching. 著者: Jiaxing Tan / Ling Zhang / Xingtong Zhou / Siyu Han / Yan Zhou / Yongqun Zhu / ![]() 要旨: The bacterial flagellar motor is a huge bidirectional rotary nanomachine that drives rotation of the flagellum for bacterial motility. The cytoplasmic C ring of the flagellar motor functions as the ...The bacterial flagellar motor is a huge bidirectional rotary nanomachine that drives rotation of the flagellum for bacterial motility. The cytoplasmic C ring of the flagellar motor functions as the switch complex for the rotational direction switching from counterclockwise to clockwise. However, the structural basis of the rotational switching and how the C ring is assembled have long remained elusive. Here, we present two high-resolution cryo-electron microscopy structures of the C ring-containing flagellar basal body-hook complex from Salmonella Typhimurium, which are in the default counterclockwise state and in a constitutively active CheY mutant-induced clockwise state, respectively. In both complexes, the C ring consists of four subrings, but is in two different conformations. The CheY proteins are bound into an open groove between two adjacent protomers on the surface of the middle subring of the C ring and interact with the FliG and FliM subunits. The binding of the CheY protein induces a significant upward shift of the C ring towards the MS ring and inward movements of its protomers towards the motor center, which eventually remodels the structures of the FliG subunits and reverses the orientations and surface electrostatic potential of the α helices to trigger the counterclockwise-to-clockwise rotational switching. The conformational changes of the FliG subunits reveal that the stator units on the motor require a relocation process in the inner membrane during the rotational switching. This study provides unprecedented molecular insights into the rotational switching mechanism and a detailed overall structural view of the bacterial flagellar motors. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 483.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 26.7 KB 26.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 17.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 67.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.5 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 475.6 MB 475.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8wlhMC ![]() 8whtC ![]() 8wiwC ![]() 8wjrC ![]() 8wk3C ![]() 8wk4C ![]() 8wkiC ![]() 8wkkC ![]() 8wkqC ![]() 8wl2C ![]() 8wleC ![]() 8wliC ![]() 8wlnC ![]() 8wlpC ![]() 8wlqC ![]() 8wltC ![]() 8wo5C ![]() 8woeC ![]() 8xp0C ![]() 8xp1C ![]() 8yjtC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.332 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_37619_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_37619_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CCW state
全体 | 名称: C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CCW state |
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要素 |
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-超分子 #1: C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CCW state
超分子 | 名称: C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CCW state タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Flagellar biosynthetic protein FliQ
分子 | 名称: Flagellar biosynthetic protein FliQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 9.606758 KDa |
配列 | 文字列: MTPESVMMMG TEAMKVALAL AAPLLLVALI TGLIISILQA ATQINEMTLS FIPKIVAVFI AIIVAGPWML NLLLDYVRTL FSNLPYIIG UniProtKB: Flagellar biosynthetic protein FliQ |
-分子 #2: Flagellar biosynthetic protein FliR
分子 | 名称: Flagellar biosynthetic protein FliR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 28.938865 KDa |
配列 | 文字列: MIQVTSEQWL YWLHLYFWPL LRVLALISTA PILSERAIPK RVKLGLGIMI TLVIAPSLPA NDTPLFSIAA LWLAMQQILI GIALGFTMQ FAFAAVRTAG EFIGLQMGLS FATFVDPGSH LNMPVLARIM DMLAMLLFLT FNGHLWLISL LVDTFHTLPI G SNPVNSNA ...文字列: MIQVTSEQWL YWLHLYFWPL LRVLALISTA PILSERAIPK RVKLGLGIMI TLVIAPSLPA NDTPLFSIAA LWLAMQQILI GIALGFTMQ FAFAAVRTAG EFIGLQMGLS FATFVDPGSH LNMPVLARIM DMLAMLLFLT FNGHLWLISL LVDTFHTLPI G SNPVNSNA FMALARAGGL IFLNGLMLAL PVITLLLTLN LALGLLNRMA PQLSIFVIGF PLTLTVGIML MAALMPLIAP FC EHLFSEI FNLLADIVSE MPINNNP UniProtKB: Flagellar biosynthetic protein FliR |
-分子 #3: Flagellar biosynthetic protein FliP
分子 | 名称: Flagellar biosynthetic protein FliP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 26.801086 KDa |
配列 | 文字列: MRRLLFLSLA GLWLFSPAAA AQLPGLISQP LAGGGQSWSL SVQTLVFITS LTFLPAILLM MTSFTRIIIV FGLLRNALGT PSAPPNQVL LGLALFLTFF IMSPVIDKIY VDAYQPFSEQ KISMQEALDK GAQPLRAFML RQTREADLAL FARLANSGPL Q GPEAVPMR ...文字列: MRRLLFLSLA GLWLFSPAAA AQLPGLISQP LAGGGQSWSL SVQTLVFITS LTFLPAILLM MTSFTRIIIV FGLLRNALGT PSAPPNQVL LGLALFLTFF IMSPVIDKIY VDAYQPFSEQ KISMQEALDK GAQPLRAFML RQTREADLAL FARLANSGPL Q GPEAVPMR ILLPAYVTSE LKTAFQIGFT IFIPFLIIDL VIASVLMALG MMMVPPATIA LPFKLMLFVL VDGWQLLMGS LA QSFYS UniProtKB: Flagellar biosynthetic protein FliP |
-分子 #4: Flagellar hook-basal body complex protein FliE
分子 | 名称: Flagellar hook-basal body complex protein FliE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 11.087662 KDa |
配列 | 文字列: MAAIQGIEGV ISQLQATAMA ARGQDTHSQS TVSFAGQLHA ALDRISDRQA AARVQAEKFT LGEPGIALND VMADMQKASV SMQMGIQVR NKLVAAYQEV MSMQV UniProtKB: Flagellar hook-basal body complex protein FliE |
-分子 #5: Flagellar basal body rod protein FlgB
分子 | 名称: Flagellar basal body rod protein FlgB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 15.145061 KDa |
配列 | 文字列: MLDRLDAALR FQQEALNLRA QRQEILAANI ANADTPGYQA RDIDFASELK KVMVRGREET GGVALTLTSS HHIPAQAVSS PAVDLLYRV PDQPSLDGNT VDMDRERTQF ADNSLKYQMG LTVLGSQLKG MMNVLQGGN UniProtKB: Flagellar basal body rod protein FlgB |
-分子 #6: Flagellar basal-body rod protein FlgC
分子 | 名称: Flagellar basal-body rod protein FlgC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 13.991889 KDa |
配列 | 文字列: MALLNIFDIA GSALAAQSKR LNVAASNLAN ADSVTGPDGQ PYRAKQVVFQ VDAAPGQATG GVKVASVIES QAPEKLVYEP GNPLADANG YVKMPNVDVV GEMVNTMSAS RSYQANIEVL NTVKSMMLKT LTLGQ UniProtKB: Flagellar basal-body rod protein FlgC |
-分子 #7: Flagellar M-ring protein
分子 | 名称: Flagellar M-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 61.295645 KDa |
配列 | 文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE ...文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE QKSPSASVTV TLEPGRALDE GQISAVVHLV SSAVAGLPPG NVTLVDQSGH LLTQSNTSGR DLNDAQLKFA ND VESRIQR RIEAILSPIV GNGNVHAQVT AQLDFANKEQ TEEHYSPNGD ASKATLRSRQ LNISEQVGAG YPGGVPGALS NQP APPNEA PIATPPTNQQ NAQNTPQTST STNSNSAGPR STQRNETSNY EVDRTIRHTK MNVGDIERLS VAVVVNYKTL ADGK PLPLT ADQMKQIEDL TREAMGFSDK RGDTLNVVNS PFSAVDNTGG ELPFWQQQSF IDQLLAAGRW LLVLVVAWIL WRKAV RPQL TRRVEEAKAA QEQAQVRQET EEAVEVRLSK DEQLQQRRAN QRLGAEVMSQ RIREMSDNDP RVVALVIRQW MSNDHE UniProtKB: Flagellar M-ring protein |
-分子 #8: Flagellar basal-body rod protein FlgF
分子 | 名称: Flagellar basal-body rod protein FlgF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 26.121223 KDa |
配列 | 文字列: MDHAIYTAMG AASQTLNQQA VTASNLANAS TPGFRAQLNA LRAVPVDGLS LATRTLVTAS TPGADMTPGQ LDYTSRPLDV ALQQDGWLV VQAADGAEGY TRNGNIQVGP TGQLTIQGHP VIGEGGPITV PEGSEITIAA DGTISALNPG DPPNTVAPVG R LKLVKAEG ...文字列: MDHAIYTAMG AASQTLNQQA VTASNLANAS TPGFRAQLNA LRAVPVDGLS LATRTLVTAS TPGADMTPGQ LDYTSRPLDV ALQQDGWLV VQAADGAEGY TRNGNIQVGP TGQLTIQGHP VIGEGGPITV PEGSEITIAA DGTISALNPG DPPNTVAPVG R LKLVKAEG NEVQRSDDGL FRLTAEAQAE RGAVLAADPS IRIMSGVLEG SNVKPVEAMT DMIANARRFE MQMKVITSVD EN EGRANQL LSMS UniProtKB: Flagellar basal-body rod protein FlgF |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1. |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 105000 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: Other / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: Model-Angelo |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER |
得られたモデル | ![]() PDB-8wlh: |