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万見
- EMDB-37418: Cryo-EM structure of the ABCG25 bound to CHS -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37418
タイトルCryo-EM structure of the ABCG25 bound to CHS
マップデータ
試料
  • 複合体: Homodimer of ABCG25 bound to CHS
    • タンパク質・ペプチド: ABC transporter G family member 25
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
キーワードexporter / complex / transporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性Protein of unknown function DUF1425 / YcfL-like superfamily / Protein of unknown function (DUF1425) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / DUF1425 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Xin J / Yan KG
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271251 中国
引用ジャーナル: Plant Commun / 年: 2024
タイトル: Structural insights into AtABCG25, an angiosperm-specific abscisic acid exporter.
著者: Jian Xin / Yeling Zhou / Yichun Qiu / He Geng / Yuzhu Wang / Yi Song / Jiansheng Liang / Kaige Yan /
要旨: Cellular hormone homeostasis is essential for precise spatial and temporal signaling responses and plant fitness. Abscisic acid (ABA) plays pivotal roles in orchestrating various developmental and ...Cellular hormone homeostasis is essential for precise spatial and temporal signaling responses and plant fitness. Abscisic acid (ABA) plays pivotal roles in orchestrating various developmental and stress responses and confers fitness benefits over ecological and evolutionary timescales in terrestrial plants. Cellular ABA level is regulated by complex processes, including biosynthesis, catabolism, and transport. AtABCG25 is the first ABA exporter identified through genetic screening and affects diverse ABA responses. Resolving the structural basis of ABA export by ABCG25 is critical for further manipulations of ABA homeostasis and plant fitness. We used cryo-electron microscopy to elucidate the structural dynamics of AtABCG25 and successfully characterized different states, including apo AtABCG25, ABA-bound AtABCG25, and ATP-bound AtABCG25 (E232Q). Notably, AtABCG25 forms a homodimer that features a deep, slit-like cavity in the transmembrane domain, and we precisely characterized the critical residues in the cavity where ABA binds. ATP binding triggers closure of the nucleotide-binding domains and conformational transitions in the transmembrane domains. We show that AtABCG25 belongs to a conserved ABCG subfamily that originated during the evolution of angiosperms. This subfamily neofunctionalized to regulate seed germination via the endosperm, in concert with the evolution of this angiosperm-specific, embryo-nourishing tissue. Collectively, these findings provide valuable insights into the intricate substrate recognition and transport mechanisms of the ABA exporter AtABCG25, paving the way for genetic manipulation of ABA homeostasis and plant fitness.
履歴
登録2023年9月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月27日-
マップ公開2023年9月27日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37418.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37418.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-2.797333 - 4.082468
平均 (標準偏差)-0.0016578007 (±0.08016679)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_37418_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_37418_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37418_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimer of ABCG25 bound to CHS

全体名称: Homodimer of ABCG25 bound to CHS
要素
  • 複合体: Homodimer of ABCG25 bound to CHS
    • タンパク質・ペプチド: ABC transporter G family member 25
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

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超分子 #1: Homodimer of ABCG25 bound to CHS

超分子名称: Homodimer of ABCG25 bound to CHS / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: ABC transporter G family member 25

分子名称: ABC transporter G family member 25 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 77.121148 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDYKDHDGDY KDHDIDYKDD DDKGSDLEVL FQGPGSMSAF DGVENQMNGP DSSPRLSQDP REPRSLLSSS CFPITLKFVD VCYRVKIHG MSNDSCNIKK LLGLKQKPSD ETRSTEERTI LSGVTGMISP GEFMAVLGPS GSGKSTLLNA VAGRLHGSNL T GKILINDG ...文字列:
MDYKDHDGDY KDHDIDYKDD DDKGSDLEVL FQGPGSMSAF DGVENQMNGP DSSPRLSQDP REPRSLLSSS CFPITLKFVD VCYRVKIHG MSNDSCNIKK LLGLKQKPSD ETRSTEERTI LSGVTGMISP GEFMAVLGPS GSGKSTLLNA VAGRLHGSNL T GKILINDG KITKQTLKRT GFVAQDDLLY PHLTVRETLV FVALLRLPRS LTRDVKLRAA ESVISELGLT KCENTVVGNT FI RGISGGE RKRVSIAHEL LINPSLLVLD EPTSGLDATA ALRLVQTLAG LAHGKGKTVV TSIHQPSSRV FQMFDTVLLL SEG KCLFVG KGRDAMAYFE SVGFSPAFPM NPADFLLDLA NGVCQTDGVT EREKPNVRQT LVTAYDTLLA PQVKTCIEVS HFPQ DNARF VKTRVNGGGI TTCIATWFSQ LCILLHRLLK ERRHESFDLL RIFQVVAASI LCGLMWWHSD YRDVHDRLGL LFFIS IFWG VLPSFNAVFT FPQERAIFTR ERASGMYTLS SYFMAHVLGS LSMELVLPAS FLTFTYWMVY LRPGIVPFLL TLSVLL LYV LASQGLGLAL GAAIMDAKKA STIVTVTMLA FVLTGGYYVN KVPSGMVWMK YVSTTFYCYR LLVAIQYGSG EEILRML GC DSKGKQGASA ATSAGCRFVE EEVIGDVGMW TSVGVLFLMF FGYRVLAYLA LRRIKH

UniProtKB: DUF1425 domain-containing protein

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分子 #2: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6.8 mg/mL
緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.5625 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 171268
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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