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- EMDB-36940: Human Fc epsilon RI in complex with mIgE Fc (TMD disordered) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36940
タイトルHuman Fc epsilon RI in complex with mIgE Fc (TMD disordered)
マップデータmain map(sharpened)
試料
  • 複合体: Human Fc epsilon RI in complex with mIgE Fc
    • タンパク質・ペプチド: IgE Fc
    • タンパク質・ペプチド: FCER1A
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードIgE / high-affinity IgE receptor / allergy / IMMUNE SYSTEM
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Zhang Z / Yui M / Ohto U / Shimizu T
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2024
タイトル: Architecture of the high-affinity immunoglobulin E receptor.
著者: Zhikuan Zhang / Moeko Yui / Umeharu Ohto / Toshiyuki Shimizu /
要旨: The high-affinity immunoglobulin E (IgE) receptor (FcεRI) drives type I hypersensitivity in response to allergen-specific IgE. FcεRI is a multimeric complex typically composed of one α, one β, ...The high-affinity immunoglobulin E (IgE) receptor (FcεRI) drives type I hypersensitivity in response to allergen-specific IgE. FcεRI is a multimeric complex typically composed of one α, one β, and two disulfide-linked γ subunits. The α subunit binds to the fragment crystallizable (Fc) region of IgE (Fcε), whereas the β and γ subunits mediate signaling through their intracellular immunoreceptor tyrosine-based activation motifs (ITAMs). Here, we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the apo state of FcεRI and of FcεRI bound to Fcε. At the transmembrane domain (TMD), the α and γ subunits associate to form a tightly packed, three-helix bundle (αγ bundle) with pseudo-threefold symmetry through extensive hydrophobic and polar interactions. The αγ bundle further assembles with the β subunit to complete the TMD, from which multiple ITAMs might extend into the cytoplasm for downstream signaling. The apo mouse FcεRI essentially forms an identical structure to that of the Fcε-bound sensitized form, suggesting that the binding of Fcε to FcεRI does not alter the overall conformation of the receptor. Furthermore, the juxtamembrane interaction between the extracellular domains (ECDs) of mouse FcεRIα and FcεRIβ is not observed between their human counterparts, which implies potential species-specific differences in receptor stability and activation. Our findings provide a framework for understanding the general structural principles underlying Fc receptor assembly, the signaling mechanism underlying type I hypersensitivity, and the design of efficient antiallergic therapeutics.
履歴
登録2023年7月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月4日-
マップ公開2024年12月4日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36940.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36940.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map(sharpened)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.66 Å/pix.
x 160 pix.
= 265.6 Å		1.66 Å/pix.
x 160 pix.
= 265.6 Å		1.66 Å/pix.
x 160 pix.
= 265.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.66 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-2.0102687 - 4.22871
平均 (標準偏差)0.0007354675 (±0.057144523)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 265.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map

ファイルemd_36940_additional_1.map
注釈Unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_36940_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_36940_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Fc epsilon RI in complex with mIgE Fc

全体名称: Human Fc epsilon RI in complex with mIgE Fc
要素
  • 複合体: Human Fc epsilon RI in complex with mIgE Fc
    • タンパク質・ペプチド: IgE Fc
    • タンパク質・ペプチド: FCER1A
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Human Fc epsilon RI in complex with mIgE Fc

超分子名称: Human Fc epsilon RI in complex with mIgE Fc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: IgE Fc

分子名称: IgE Fc / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 40.369723 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: METGLRWLLL VAVLKGVQCV RPVNITDPTL ELLHSSCDPN AFHSTIQLYC FIYGHILNDV SVSWLMDDRE ITDTLAQTVL IKEEGKLAS TCSKLNITEQ QWMSESTFTC KVTSQGVDYL AHTRRCPDHE PRGVITYLIP PSPLDLYQNG APKLTCLVVD L ESEKNVNV ...文字列:
METGLRWLLL VAVLKGVQCV RPVNITDPTL ELLHSSCDPN AFHSTIQLYC FIYGHILNDV SVSWLMDDRE ITDTLAQTVL IKEEGKLAS TCSKLNITEQ QWMSESTFTC KVTSQGVDYL AHTRRCPDHE PRGVITYLIP PSPLDLYQNG APKLTCLVVD L ESEKNVNV TWNQEKKTSV SASQWYTKHH NNATTSITSI LPVVAKDWIE GYGYQCIVDH PDFPKPIVRS ITKTPGQRSA PE VYVFPPP EEESEDKRTL TCLIQNFFPE DISVQWLGDG KLISNSQHST TTPLKSNGSN QGFFIFSRLE VAKTLWTQRK QFT CQVIHE ALQKPRKLEK TISTSLGNTS LRPSHHHHHH

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分子 #2: FCER1A

分子名称: FCER1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.578768 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAPAMESPTL LCVALLFFAP DGVLAVPQKP KVSLNPPWNR IFKGENVTLT CNGNNFFEVS STKWFHNGSL SEETNSSLNI VNAKFEDSG EYKCQHQQVN ESEPVYLEVF SDWLLLQASA EVVMEGQPLF LRCHGWRNWD VYKVIYYKDG EALKYWYENH N ISITNATV ...文字列:
MAPAMESPTL LCVALLFFAP DGVLAVPQKP KVSLNPPWNR IFKGENVTLT CNGNNFFEVS STKWFHNGSL SEETNSSLNI VNAKFEDSG EYKCQHQQVN ESEPVYLEVF SDWLLLQASA EVVMEGQPLF LRCHGWRNWD VYKVIYYKDG EALKYWYENH N ISITNATV EDSGTYYCTG KVWQLDYESE PLNITVIKAP REKYWLQFFI PLLVVILFAV DTGLFISTQQ QVTFLLKIKR TR KGFRLLN PHPKPNPKNN ENLYFQGDYK DDDDKHHHHH HHH

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 61.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.51 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 166766
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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