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- EMDB-36635: Structure of arginine oxidase from Pseudomonas sp. TRU 7192 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36635
タイトルStructure of arginine oxidase from Pseudomonas sp. TRU 7192
マップデータ
試料
  • 複合体: homooctamer of arginine oxidase
    • タンパク質・ペプチド: Amine oxidoreductase
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: water
キーワードOXIDOREDUCTASE
生物種Pseudomonas sp. (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Yamaguchi H / Numoto N / Suzuki H / Nishikawa K / Kamegawa A / Takahashi K / Sugiki M / Fujiyoshi Y
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: J Biochem / 年: 2025
タイトル: Open and closed structures of L-arginine oxidase by cryo-electron microscopy and X-ray crystallography.
著者: Hiroki Yamaguchi / Kazutoshi Takahashi / Nobutaka Numoto / Hiroshi Suzuki / Moemi Tatsumi / Akiko Kamegawa / Kouki Nishikawa / Yasuhisa Asano / Toshimi Mizukoshi / Hiroshi Miyano / Yoshinori ...著者: Hiroki Yamaguchi / Kazutoshi Takahashi / Nobutaka Numoto / Hiroshi Suzuki / Moemi Tatsumi / Akiko Kamegawa / Kouki Nishikawa / Yasuhisa Asano / Toshimi Mizukoshi / Hiroshi Miyano / Yoshinori Fujiyoshi / Masayuki Sugiki /
要旨: L-arginine oxidase (AROD, EC 1.4.3.25) is an oxidoreductase that catalyses the deamination of L-arginine, with flavin adenine dinucleotide (FAD) as a cofactor. Recently identified AROD from ...L-arginine oxidase (AROD, EC 1.4.3.25) is an oxidoreductase that catalyses the deamination of L-arginine, with flavin adenine dinucleotide (FAD) as a cofactor. Recently identified AROD from Pseudomonas sp. TPU 7192 (PT-AROD) demonstrates high selectivity for L-arginine. This enzyme is useful for accurate assays of L-arginine in biological samples. The structural characteristics of the FAD-dependent AROD, however, remain unknown. Here, we report the structure of PT-AROD at a resolution of 2.3 Å by cryo-electron microscopy. PT-AROD adopts an octameric structure with D4 symmetry, which is consistent with its molecular weight in solution, estimated by mass photometry. Comparative analysis of this structure with that determined using X-ray crystallography reveals open and closed forms of the lid-like loop at the entrance to the substrate pocket. Furthermore, mutation of Glu493, located at the substrate binding site, diminishes substrate selectivity, suggesting that this residue contributes significantly to the high selectivity of PT-AROD.
履歴
登録2023年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36635.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36635.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 36.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 212 pix.
= 203.52 Å		0.96 Å/pix.
x 212 pix.
= 203.52 Å		0.96 Å/pix.
x 212 pix.
= 203.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.96 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.11568865 - 0.24384327
平均 (標準偏差)-0.0004557735 (±0.01527924)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ212212212
Spacing212212212
セルA=B=C: 203.51999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_36635_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36635_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_36635_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : homooctamer of arginine oxidase

全体名称: homooctamer of arginine oxidase
要素
  • 複合体: homooctamer of arginine oxidase
    • タンパク質・ペプチド: Amine oxidoreductase
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: water

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超分子 #1: homooctamer of arginine oxidase

超分子名称: homooctamer of arginine oxidase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Pseudomonas sp. (バクテリア) / 株: TPU 7192
分子量理論値: 540 KDa

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分子 #1: Amine oxidoreductase

分子名称: Amine oxidoreductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas sp. (バクテリア) / 株: TPU 7192
分子量理論値: 67.393164 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHMSQ TQPLDVAIIG GGVSGTYSAW RLQEAQGDHQ RIQLFEYSDR IGGRLFSINL PGLPNVVAEV GGMRWMPATK DNTGGHVMV DKLVGELKLE SKNFPMGSNL PDKDPVGAKD NLFYLRGERF RLRDFTEAPD KIPYKLAWSE RGYGPEDLQV K VMHNIYPG ...文字列:
MHHHHHHMSQ TQPLDVAIIG GGVSGTYSAW RLQEAQGDHQ RIQLFEYSDR IGGRLFSINL PGLPNVVAEV GGMRWMPATK DNTGGHVMV DKLVGELKLE SKNFPMGSNL PDKDPVGAKD NLFYLRGERF RLRDFTEAPD KIPYKLAWSE RGYGPEDLQV K VMHNIYPG FDKLSLAEQM QVKVFGKEIW RYGFWDLLYR VLSNEGYQFM KDAGGYEANV ANASAVTQLP ATEYSDKTVF LA LKKGFQA LPLTLAKRFA EVPGGLIAGE QRIRMNRRLA SVQFSDDTEY PYRLHFQATR TVDGKTSDVP GAEEIIHARQ VIL ALPRRS LELIQSPLFD DPWLKENIDS VLVQSAFKLF LAYEQPWWRS QGLVAGRSVT DLPIRQCYYM GTECEQDGGE KTLN SLLMA SYNDIGTVPF WKGLEDGAPF EGYQPKSLQG RIDANEVVPK MQYQISEEMV RIAQRQVTSL HDQIELPAPY SAVYH AWDA DPFGGGWHEW KANYRLDLII QRMRHPVQEQ EVYIVGEAYS YGQGWVEGAL TTAESTLQDF FGLPRPAWLP EAYQLL PAP APVDIDNPPA LACTDCKKTL TEVTEFAYTG IKA

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分子 #2: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 29 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
50.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA KF80

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5035 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 69.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 3.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D4 (2回x4回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 254111
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
得られたモデル

PDB-8jt7:
Structure of arginine oxidase from Pseudomonas sp. TRU 7192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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