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万見
- PDB-8t8a: Structure of arginine oxidase from Pseudomonas sp. TRU 7192 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t8a
タイトルStructure of arginine oxidase from Pseudomonas sp. TRU 7192
要素Amine oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / oxidase / arginine oxidase
機能・相同性tryptophan 2-monooxygenase / auxin biosynthetic process / : / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / monooxygenase activity / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Tryptophan 2-monooxygenase
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Takahashi, K. / Yamaguchi, H. / Tatsumi, M. / Sugiki, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Biochem / 年: 2025
タイトル: Open and closed structures of L-arginine oxidase by cryo-electron microscopy and X-ray crystallography.
著者: Hiroki Yamaguchi / Kazutoshi Takahashi / Nobutaka Numoto / Hiroshi Suzuki / Moemi Tatsumi / Akiko Kamegawa / Kouki Nishikawa / Yasuhisa Asano / Toshimi Mizukoshi / Hiroshi Miyano / Yoshinori ...著者: Hiroki Yamaguchi / Kazutoshi Takahashi / Nobutaka Numoto / Hiroshi Suzuki / Moemi Tatsumi / Akiko Kamegawa / Kouki Nishikawa / Yasuhisa Asano / Toshimi Mizukoshi / Hiroshi Miyano / Yoshinori Fujiyoshi / Masayuki Sugiki /
要旨: L-arginine oxidase (AROD, EC 1.4.3.25) is an oxidoreductase that catalyses the deamination of L-arginine, with flavin adenine dinucleotide (FAD) as a cofactor. Recently identified AROD from ...L-arginine oxidase (AROD, EC 1.4.3.25) is an oxidoreductase that catalyses the deamination of L-arginine, with flavin adenine dinucleotide (FAD) as a cofactor. Recently identified AROD from Pseudomonas sp. TPU 7192 (PT-AROD) demonstrates high selectivity for L-arginine. This enzyme is useful for accurate assays of L-arginine in biological samples. The structural characteristics of the FAD-dependent AROD, however, remain unknown. Here, we report the structure of PT-AROD at a resolution of 2.3 Å by cryo-electron microscopy. PT-AROD adopts an octameric structure with D4 symmetry, which is consistent with its molecular weight in solution, estimated by mass photometry. Comparative analysis of this structure with that determined using X-ray crystallography reveals open and closed forms of the lid-like loop at the entrance to the substrate pocket. Furthermore, mutation of Glu493, located at the substrate binding site, diminishes substrate selectivity, suggesting that this residue contributes significantly to the high selectivity of PT-AROD.
履歴
登録2023年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年1月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32025年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amine oxidoreductase
B: Amine oxidoreductase
C: Amine oxidoreductase
D: Amine oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)272,8358
ポリマ－269,6934
非ポリマー3,1424
水2,072115
1
A: Amine oxidoreductase
B: Amine oxidoreductase
C: Amine oxidoreductase
D: Amine oxidoreductase
ヘテロ分子

A: Amine oxidoreductase
B: Amine oxidoreductase
C: Amine oxidoreductase
D: Amine oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)545,67016
ポリマ－539,3868
非ポリマー6,2848
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area41660 Å2
ΔGint-204 kcal/mol
Surface area160300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.274, 200.219, 168.542
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
Amine oxidoreductase


分子量: 67423.188 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas sp. (バクテリア) / 株: TPU 7192 / 遺伝子: AYO28_23740 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A177SH44
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2M Potassium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→49.23 Å / Num. obs: 39436 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Rpim(I) all: 0.144 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 3.4→3.47 Å / Rmerge(I) obs: 0.977 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4532 / Rpim(I) all: 0.401 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→49.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.845 / SU B: 50.64 / SU ML: 0.749 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.748 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31298 1970 5 %RANDOM
Rwork0.21198 ---
obs0.21698 37466 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 82.559 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.5 Å2-0 Å20 Å2
2--3.51 Å2-0 Å2
3---9.99 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.4→49.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17447 0 212 115 17774
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.01318252
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01715655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4211.64524984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1561.57136127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3552327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.43222.399917
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.65152491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.73915105
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.22344
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0221148
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023971
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.4429.2389320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.449.2389319
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.80913.85411643
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.80913.85411644
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9369.388930
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.9369.3818927
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.10613.98613342
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.26120174
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other13.26120175
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 146 -
Rwork0.375 2749 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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