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- EMDB-36602: Structure of E6AP-E6 complex in Det1 state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36602
タイトルStructure of E6AP-E6 complex in Det1 state
マップデータ
試料
  • 複合体: E6AP-E6 complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-protein ligase E3A
    • タンパク質・ペプチド: Protein E6
  • リガンド: ZINC ION
キーワードComplex / Viral protein / Tumor / LIGASE/ONCOPROTEIN / LIGASE-ONCOPROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / symbiont-mediated suppression of host transcription / motor learning / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / regulation of proteolysis ...sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / symbiont-mediated suppression of host transcription / motor learning / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / regulation of proteolysis / activation of GTPase activity / androgen receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / progesterone receptor signaling pathway / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / proteasome complex / positive regulation of protein ubiquitination / response to cocaine / response to progesterone / PDZ domain binding / brain development / regulation of circadian rhythm / response to hydrogen peroxide / regulation of synaptic plasticity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / host cell cytoplasm / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / DNA binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain ...Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein E6 / Ubiquitin-protein ligase E3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human papillomavirus 16 (パピローマウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.15 Å
データ登録者Wang Z / Yu X
資金援助 中国, 6件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32000896 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81821005 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92253303 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022YFC3400500 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021ZD0203900 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022YFC2804800 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the functional mechanism of the ubiquitin ligase E6AP.
著者: Zhen Wang / Fengying Fan / Zhihai Li / Fei Ye / Qingxia Wang / Rongchao Gao / Jiaxuan Qiu / Yixin Lv / Min Lin / Wenwen Xu / Cheng Luo / Xuekui Yu /
要旨: E6AP dysfunction is associated with Angelman syndrome and Autism spectrum disorder. Additionally, the host E6AP is hijacked by the high-risk HPV E6 to aberrantly ubiquitinate the tumor suppressor ...E6AP dysfunction is associated with Angelman syndrome and Autism spectrum disorder. Additionally, the host E6AP is hijacked by the high-risk HPV E6 to aberrantly ubiquitinate the tumor suppressor p53, which is linked with development of multiple types of cancer, including most cervical cancers. Here we show that E6AP and the E6AP/E6 complex exist, respectively, as a monomer and a dimer of the E6AP/E6 protomer. The short α1-helix of E6AP transforms into a longer helical structure when in complex with E6. The extended α1-helices of the dimer intersect symmetrically and contribute to the dimerization. The two protomers sway around the crossed region of the two α1-helices to promote the attachment and detachment of substrates to the catalytic C-lobe of E6AP, thus facilitating ubiquitin transfer. These findings, complemented by mutagenesis analysis, suggest that the α1-helix, through conformational transformations, controls the transition between the inactive monomer and the active dimer of E6AP.
履歴
登録2023年6月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月5日-
マップ公開2024年6月5日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36602.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36602.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.071 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.0018944221 - 2.3620377
平均 (標準偏差)0.0020543837 (±0.034729216)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 274.176 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36602_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36602_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E6AP-E6 complex

全体名称: E6AP-E6 complex
要素
  • 複合体: E6AP-E6 complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-protein ligase E3A
    • タンパク質・ペプチド: Protein E6
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: E6AP-E6 complex

超分子名称: E6AP-E6 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2, #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Protein E6

分子名称: Protein E6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human papillomavirus 16 (パピローマウイルス)
分子量理論値: 19.157135 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MHQKRTAMFQ DPQERPRKLP QLCTELQTTI HDIILECVYC KQQLLRREVY DFAFRDLCIV YRDGNPYAVC DKCLKFYSKI SEYRHYSYS LYGTTLEQQY NKPLSDLLIR CINCQKPLSP EEKQRHLDKK QRFHNIRGRW TGRCMSCSRS SRTRRETQL

UniProtKB: Protein E6

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分子 #2: Ubiquitin-protein ligase E3A

分子名称: Ubiquitin-protein ligase E3A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100.779445 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MEKLHQCYWK SGEPQSDDIE ASRMKRAAAK HLIERYYHQL TEGCGNEACT NEFCASCPTF LRMDNNAAAI KALELYKINA KLCDPHPSK KGASSAYLEN SKGAPNNSCS EIKMNKKGAR IDFKDVTYLT EEKVYEILEL CREREDYSPL IRVIGRVFSS A EALVQSFR ...文字列:
MEKLHQCYWK SGEPQSDDIE ASRMKRAAAK HLIERYYHQL TEGCGNEACT NEFCASCPTF LRMDNNAAAI KALELYKINA KLCDPHPSK KGASSAYLEN SKGAPNNSCS EIKMNKKGAR IDFKDVTYLT EEKVYEILEL CREREDYSPL IRVIGRVFSS A EALVQSFR KVKQHTKEEL KSLQAKDEDK DEDEKEKAAC SAAAMEEDSE ASSSRIGDSS QGDNNLQKLG PDDVSVDIDA IR RVYTRLL SNEKIETAFL NALVYLSPNV ECDLTYHNVY SRDPNYLNLF IIVMENRNLH SPEYLEMALP LFCKAMSKLP LAA QGKLIR LWSKYNADQI RRMMETFQQL ITYKVISNEF NSRNLVNDDD AIVAASKCLK MVYYANVVGG EVDTNHNEED DEEP IPESS ELTLQELLGE ERRNKKGPRV DPLETELGVK TLDCRKPLIP FEEFINEPLN EVLEMDKDYT FFKVETENKF SFMTC PFIL NAVTKNLGLY YDNRIRMYSE RRITVLYSLV QGQQLNPYLR LKVRRDHIID DALVRLEMIA MENPADLKKQ LYVEFE GEQ GVDEGGVSKE FFQLVVEEIF NPDIGMFTYD ESTKLFWFNP SSFETEGQFT LIGIVLGLAI YNNCILDVHF PMVVYRK LM GKKGTFRDLG DSHPVLYQSL KDLLEYEGNV EDDMMITFQI SQTDLFGNPM MYDLKENGDK IPITNENRKE FVNLYSDY I LNKSVEKQFK AFRRGFHMVT NESPLKYLFR PEEIELLICG SRNLDFQALE ETTEYDGGYT RDSVLIREFW EIVHSFTDE QKRLFLQFTT GTDRAPVGGL GKLKMIIAKN GPDTERLPTS HTAFNVLLLP EYSSKEKLKE RLLKAITYAK GFGML

UniProtKB: Ubiquitin-protein ligase E3A

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 22398
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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