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万見
- EMDB-3641: Unraveling the self-assembly of Pseudomonas aeruginosa XcpQ secre... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3641
タイトルUnraveling the self-assembly of Pseudomonas aeruginosa XcpQ secretin periplasmic domain provides new molecular insights into T2SS secreton architecture & dynamics
マップデータ
試料
  • 複合体: Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ from Pseudomonas aeruginosa
    • タンパク質・ペプチド: Secretin N terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / protein secretion / cell outer membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspD / : / GspD-like, N0 domain / GspD/PilQ family / Bacterial type II secretion system protein D signature. / Type II secretion system protein GspD, conserved site / : / NolW-like / NolW-like superfamily / Bacterial type II/III secretion system short domain ...Type II secretion system protein GspD / : / GspD-like, N0 domain / GspD/PilQ family / Bacterial type II secretion system protein D signature. / Type II secretion system protein GspD, conserved site / : / NolW-like / NolW-like superfamily / Bacterial type II/III secretion system short domain / Type II/III secretion system / Bacterial type II and III secretion system protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Type II secretion system protein D / Secretin XcpQ
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.8 Å
データ登録者Douzi B / Trinh N / Ball G / Desmyter A / Michel-Souzy S / Barbier P / Kosta A / Durand E / Cambillau C / Roussel A / Voulhoux R
引用ジャーナル: mBio / 年: 2017
タイトル: Unraveling the Self-Assembly of the XcpQ Secretin Periplasmic Domain Provides New Molecular Insights into Type II Secretion System Secreton Architecture and Dynamics.
著者: Badreddine Douzi / Nhung T T Trinh / Sandra Michel-Souzy / Aline Desmyter / Geneviève Ball / Pascale Barbier / Artemis Kosta / Eric Durand / Katrina T Forest / Christian Cambillau / Alain ...著者: Badreddine Douzi / Nhung T T Trinh / Sandra Michel-Souzy / Aline Desmyter / Geneviève Ball / Pascale Barbier / Artemis Kosta / Eric Durand / Katrina T Forest / Christian Cambillau / Alain Roussel / Romé Voulhoux /
要旨: The type II secretion system (T2SS) releases large folded exoproteins across the envelope of many Gram-negative pathogens. This secretion process therefore requires specific gating, interacting, and ...The type II secretion system (T2SS) releases large folded exoproteins across the envelope of many Gram-negative pathogens. This secretion process therefore requires specific gating, interacting, and dynamics properties mainly operated by a bipartite outer membrane channel called secretin. We have a good understanding of the structure-function relationship of the pore-forming C-terminal domain of secretins. In contrast, the high flexibility of their periplasmic N-terminal domain has been an obstacle in obtaining the detailed structural information required to uncover its molecular function. In , the Xcp T2SS plays an important role in bacterial virulence by its capacity to deliver a large panel of toxins and degradative enzymes into the surrounding environment. Here, we revealed that the N-terminal domain of XcpQ secretin spontaneously self-assembled into a hexamer of dimers independently of its C-terminal domain. Furthermore, and by using multidisciplinary approaches, we elucidate the structural organization of the XcpQ N domain and demonstrate that secretin flexibility at interdimer interfaces is mandatory for its function. Bacterial secretins are large homooligomeric proteins constituting the outer membrane pore-forming element of several envelope-embedded nanomachines essential in bacterial survival and pathogenicity. They comprise a well-defined membrane-embedded C-terminal domain and a modular periplasmic N-terminal domain involved in substrate recruitment and connection with inner membrane components. We are studying the XcpQ secretin of the T2SS present in the pathogenic bacterium Our data highlight the ability of the XcpQ N-terminal domain to spontaneously oligomerize into a hexamer of dimers. Further experiments revealed that this domain adopts different conformations essential for the T2SS secretion process. These findings provide new insights into the functional understanding of bacterial T2SS secretins.
履歴
登録2017年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年4月19日-
マップ公開2017年12月20日-
更新2018年4月25日-
現状2018年4月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3641_1.png

emd_3641_2.png

emd_3641_3.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3641.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.4 Å/pix.
x 80 pix.
= 352. Å		4.4 Å/pix.
x 80 pix.
= 352. Å		4.4 Å/pix.
x 80 pix.
= 352. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.35 / ムービー #1: 1.35
最小 - 最大-1.0651999 - 3.4696348
平均 (標準偏差)0.024306923 (±0.21519959)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 352.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.44.44.4
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z352.000352.000352.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-1.0653.4700.024

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ...

全体名称: Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ from Pseudomonas aeruginosa
要素
  • 複合体: Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ from Pseudomonas aeruginosa
    • タンパク質・ペプチド: Secretin N terminal domain

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超分子 #1: Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ...

超分子名称: Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ from Pseudomonas aeruginosa
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
分子量理論値: 322 KDa

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分子 #1: Secretin N terminal domain

分子名称: Secretin N terminal domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: E N S G G N A F V P A G N Q Q E A H W T I N L K D A D I R E F I D Q I S E I T G E T F V V D P R V K G Q V S V V S K A Q L S L S E V Y Q L F L S V M S T H G F T V V A Q G D ...文字列:
E N S G G N A F V P A G N Q Q E A H W T I N L K D A D I R E F I D Q I S E I T G E T F V V D P R V K G Q V S V V S K A Q L S L S E V Y Q L F L S V M S T H G F T V V A Q G D Q A R I V P N A E A K T E A G G G Q S A P D R L E T R V I Q V Q Q S P V S E L I P L I R P L V P Q Y G H L A A V P S A N A L I I S D R S A N I A R I E D V I R Q L D Q K G S H D Y S V I N L R Y G W V M D A A E V L N N A M S R G Q A K G A A G A Q V I A D A R T N R L I I L G P P Q A R A K L V Q L A Q S L D T P

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 構成要素:
濃度名称
50.0 mMTris-Hcl
150.0 mMNaCl
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate
詳細: The protein was coated on carbon grid for 3 min. The grid were then washed using drop method 3 times and then incubated with Uranyl Acetate 2% for 3 min.
詳細This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (2k x 2k) / 平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1660
詳細: negative monitor contrast facilitated particle manual picking (EMAN2)
CTF補正ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2.12)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial model created by EMAN based on the best 2D classes
最終 再構成使用したクラス数: 15 / 想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2.12) / 使用した粒子像数: 1660
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 15 / 平均メンバー数/クラス: 110 / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2.12)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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