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- EMDB-3639: 100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3639
タイトル100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation)
マップデータ
試料
  • 複合体: 100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation)
    • 複合体: S. aureus 100S ribosome
    • 複合体: Ribosome hibernation promoting factor (SaHPF)
生物種Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Khusainov I / Vicens Q / Ayupov R / Usachev K / Myasnikov A / Simonetti A / Validov S / Kieffer B / Yusupova G / Yusupov M / Hashem Y
引用ジャーナル: EMBO J / : 2017
タイトル: Structures and dynamics of hibernating ribosomes from mediated by intermolecular interactions of HPF.
著者: Iskander Khusainov / Quentin Vicens / Rustam Ayupov / Konstantin Usachev / Alexander Myasnikov / Angelita Simonetti / Shamil Validov / Bruno Kieffer / Gulnara Yusupova / Marat Yusupov / Yaser Hashem /
要旨: In bacteria, ribosomal hibernation shuts down translation as a response to stress, through reversible binding of stress-induced proteins to ribosomes. This process typically involves the formation of ...In bacteria, ribosomal hibernation shuts down translation as a response to stress, through reversible binding of stress-induced proteins to ribosomes. This process typically involves the formation of 100S ribosome dimers. Here, we present the structures of hibernating ribosomes from human pathogen containing a long variant of the hibernation-promoting factor (SaHPF) that we solved using cryo-electron microscopy. Our reconstructions reveal that the N-terminal domain (NTD) of SaHPF binds to the 30S subunit as observed for shorter variants of HPF in other species. The C-terminal domain (CTD) of SaHPF protrudes out of each ribosome in order to mediate dimerization. Using NMR, we characterized the interactions at the CTD-dimer interface. Secondary interactions are provided by helix 26 of the 16S ribosomal RNA We also show that ribosomes in the 100S particle adopt both rotated and unrotated conformations. Overall, our work illustrates a specific mode of ribosome dimerization by long HPF, a finding that may help improve the selectivity of antimicrobials.
履歴
登録2017年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年3月29日-
マップ公開2017年6月28日-
更新2017年8月2日-
現状2017年8月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.076
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.076
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3639.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.3 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.076 / ムービー #1: 0.076
最小 - 最大-0.16953567 - 0.36963096
平均 (標準偏差)0.0011841003 (±0.02209469)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 660.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.33.33.3
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z660.000660.000660.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.1700.3700.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation)

全体名称: 100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation)
要素
  • 複合体: 100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation)
    • 複合体: S. aureus 100S ribosome
    • 複合体: Ribosome hibernation promoting factor (SaHPF)

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超分子 #1: 100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation)

超分子名称: 100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0

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超分子 #2: S. aureus 100S ribosome

超分子名称: S. aureus 100S ribosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 詳細: Two vacant 70S ribosomes dimerized via SaHPF
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)

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超分子 #3: Ribosome hibernation promoting factor (SaHPF)

超分子名称: Ribosome hibernation promoting factor (SaHPF) / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 5 mM Hepes-KOH pH 7.5 50 mM KCl 10 mM NH4Cl 10 mM Mg(OAc)2 1 mM DTT
グリッド材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot force 5, blot waiting time 30 s.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-8 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 132000
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3) / 使用した粒子像数: 17300
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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