[日本語] English
万見
- EMDB-35971: Human Consensus Olfactory Receptor OR52c in apo state, OR52c-bRIL -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35971
タイトルHuman Consensus Olfactory Receptor OR52c in apo state, OR52c-bRIL
マップデータGlobal non-uniform refined map of apo-state OR52cs.
試料
  • 複合体: Complex of Consensus Olfactory receptor OR52c and anti-bRIL Fab
    • タンパク質・ペプチド: Olfactory receptor OR52c,Soluble cytochrome b562
キーワードOlfactory Receptor / G Protein / MEMBRANE PROTEIN / GPCR / Olfactory GPCR
機能・相同性Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562 / electron transport chain / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / Soluble cytochrome b562
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.66 Å
データ登録者Choi CW / Bae J / Choi H-J / Kim J
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
Samsung Science and Technology FoundationSSTF-BA1901-09 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Understanding the molecular mechanisms of odorant binding and activation of the human OR52 family.
著者: Chulwon Choi / Jungnam Bae / Seonghan Kim / Seho Lee / Hyunook Kang / Jinuk Kim / Injin Bang / Kiheon Kim / Won-Ki Huh / Chaok Seok / Hahnbeom Park / Wonpil Im / Hee-Jung Choi /
要旨: Structural and mechanistic studies on human odorant receptors (ORs), key in olfactory signaling, are challenging because of their low surface expression in heterologous cells. The recent structure of ...Structural and mechanistic studies on human odorant receptors (ORs), key in olfactory signaling, are challenging because of their low surface expression in heterologous cells. The recent structure of OR51E2 bound to propionate provided molecular insight into odorant recognition, but the lack of an inactive OR structure limited understanding of the activation mechanism of ORs upon odorant binding. Here, we determined the cryo-electron microscopy structures of consensus OR52 (OR52), a representative of the OR52 family, in the ligand-free (apo) and octanoate-bound states. The apo structure of OR52 reveals a large opening between transmembrane helices (TMs) 5 and 6. A comparison between the apo and active structures of OR52 demonstrates the inward and outward movements of the extracellular and intracellular segments of TM6, respectively. These results, combined with molecular dynamics simulations and signaling assays, shed light on the molecular mechanisms of odorant binding and activation of the OR52 family.
履歴
登録2023年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月20日-
マップ公開2023年12月20日-
更新2024年10月9日-
現状2024年10月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_35971.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35971.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Global non-uniform refined map of apo-state OR52cs.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 271.36 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 271.36 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 271.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.848 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.2668895 - 0.4931219
平均 (標準偏差)-0.0006831258 (±0.010173134)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half map B of apo-state OR52cs.

ファイルemd_35971_half_map_1.map
注釈Half map B of apo-state OR52cs.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A of apo-state OR52cs.

ファイルemd_35971_half_map_2.map
注釈Half map A of apo-state OR52cs.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex of Consensus Olfactory receptor OR52c and anti-bRIL Fab

全体名称: Complex of Consensus Olfactory receptor OR52c and anti-bRIL Fab
要素
  • 複合体: Complex of Consensus Olfactory receptor OR52c and anti-bRIL Fab
    • タンパク質・ペプチド: Olfactory receptor OR52c,Soluble cytochrome b562

-
超分子 #1: Complex of Consensus Olfactory receptor OR52c and anti-bRIL Fab

超分子名称: Complex of Consensus Olfactory receptor OR52c and anti-bRIL Fab
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 140 KDa

-
分子 #1: Olfactory receptor OR52c,Soluble cytochrome b562

分子名称: Olfactory receptor OR52c,Soluble cytochrome b562 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.480332 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: DYKDDDDAID MPTSNHTSFH PSSFLLVGIP GLESVHIWIS IPFCAMYLIA LLGNSTLLFV IKTERSLHEP MYYFLAMLAA TDLVLSTST IPKMLAIFWF NLKEISFDAC LTQMFFIHSF TGMESGVLLA MAFDRYVAIC YPLRYTTILT NKVIGKIGMA V VLRAVLLV ...文字列:
DYKDDDDAID MPTSNHTSFH PSSFLLVGIP GLESVHIWIS IPFCAMYLIA LLGNSTLLFV IKTERSLHEP MYYFLAMLAA TDLVLSTST IPKMLAIFWF NLKEISFDAC LTQMFFIHSF TGMESGVLLA MAFDRYVAIC YPLRYTTILT NKVIGKIGMA V VLRAVLLV IPFPFLLKRL PFCGTNIIPH TYCEHMGVAK LACADIKVNI IYGLFVALLI VGLDVILIAL SYVLILRAAR RQ LADLEDN WETLNDNLKV IEKADNAAQV KDALTKMRAA ALDAQKATPP KLEDKSPDSP EMKDFRHGFD ILVGQIDDAL KLA NEGKVK EAQAAAEQLK TTRNAYIQKY LERARSTLLK ALSTCGSHIC VILAFYTPAF FSFLTHRFGH HIPPYIHILL ANLY LLVPP MLNPIIYGVK TKQIRERVLK IFFKKKASGL EVLFQ

UniProtKB: Soluble cytochrome b562

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMNH2C(CH2OH)3Tris(hydroxymethyl)aminomethane
100.0 mMNaClSodium Chloride
0.005 %C47H88O22Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
0.0005 %C31H50O4Cholesteryl hemisuccinate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 11
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot time 3 seconds.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 平均電子線量: 68.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.9000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial 3D model was generated with Ab-initio Reconstruction tool in cryoSPARC software.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 173732
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8j46:
Human Consensus Olfactory Receptor OR52c in apo state, OR52c-bRIL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る