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万見
- EMDB-3577: MTA2-RBBP7 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3577
タイトルMTA2-RBBP7 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: MTA2-RBBP7 complex
    • Other: MTA2-RBBP7 complex
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 38.0 Å
データ登録者Brasen C / Dorosz J / Wiuf A / Boesen T / Mirza O / Gajhede M
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2017
タイトル: Expression, purification and characterization of the human MTA2-RBBP7 complex.
著者: Christoffer Brasen / Jerzy Dorosz / Anders Wiuf / Thomas Boesen / Osman Mirza / Michael Gajhede /
要旨: The repressive Nucleosome Remodeling and histone Deacetylation (NuRD) complex remodels the chromatin structure by coupling ATP-dependent remodeling activity with histone deacetylase function and ...The repressive Nucleosome Remodeling and histone Deacetylation (NuRD) complex remodels the chromatin structure by coupling ATP-dependent remodeling activity with histone deacetylase function and plays important roles in regulating gene transcription, DNA damage repair and chromatin assembly. The complex is composed of six subunits: Metastasis Associated proteins MTA1/2/3 initially recruit histone chaperones RBBP4/7 followed by the histone deacetylases HDAC1/2 forming a core complex. Further association of the CpG-binding protein MBD2/3, p66α/β and the ATP-dependent helicase CDH3/4 constitutes the NuRD complex. Recent structural studies on truncated human proteins or orthologous have revealed that the stoichiometry of the MTA1-RBBP4 complex is 2:4. This study reports expression and purification of the intact human MTA2-RBBP7 complex using HEK293F cells as expression system. In analogy with findings on the Drosophila NuRD complex, we find that also the human MTA-RBBP can be isolated in vitro. Taken together with previous findings this suggests, that MTA-RBBP is a stable complex, with a central role in the initial assembly of the human NuRD complex. Refined 3D volumes of the complex generated from negative stain electron microscopy (EM) data reveals an elongated architecture that is capable of hinge like motion around the center of the particle.
履歴
登録2017年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年2月15日-
マップ公開2017年5月3日-
更新2017年5月3日-
現状2017年5月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3577.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3577.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.15 Å/pix.
x 170 pix.
= 535.5 Å		3.15 Å/pix.
x 170 pix.
= 535.5 Å		3.15 Å/pix.
x 170 pix.
= 535.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.15 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.005 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.032571185 - 0.10222287
平均 (標準偏差)0.00017141107 (±0.0044833473)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ170170170
Spacing170170170
セルA=B=C: 535.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.153.153.15
M x/y/z170170170
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z535.500535.500535.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS170170170
D min/max/mean-0.0330.1020.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : MTA2-RBBP7 complex

全体名称: MTA2-RBBP7 complex
要素
  • 複合体: MTA2-RBBP7 complex
    • Other: MTA2-RBBP7 complex

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超分子 #1: MTA2-RBBP7 complex

超分子名称: MTA2-RBBP7 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F / 組換プラスミド: pOPINHALO7/pOPINF

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分子 #1: MTA2-RBBP7 complex

分子名称: MTA2-RBBP7 complex / タイプ: other / ID: 1 / 分類: other
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAANMYRVGD YVYFENSSSN PYLVRRIEEL NKTANGNVEA KVVCLFRRRD ISSSLNSLAD SNAREFEEE SKQPGVSEQQ RHQLKHRELF LSRQFESLPA THIRGKCSVT LLNETDILSQ Y LEKEDCFF YSLVFDPVQK TLLADQGEIR VGCKYQAEIP DRLVEGESDN ...文字列:
MAANMYRVGD YVYFENSSSN PYLVRRIEEL NKTANGNVEA KVVCLFRRRD ISSSLNSLAD SNAREFEEE SKQPGVSEQQ RHQLKHRELF LSRQFESLPA THIRGKCSVT LLNETDILSQ Y LEKEDCFF YSLVFDPVQK TLLADQGEIR VGCKYQAEIP DRLVEGESDN RNQQKMEMKV WD PDNPLTD RQIDQFLVVA RAVGTFARAL DCSSSIRQPS LHMSAAAASR DITLFHAMDT LQR NGYDLA KAMSTLVPQG GPVLCRDEME EWSASEAMLF EEALEKYGKD FNDIRQDFLP WKSL ASIVQ FYYMWKTTDR YIQQKRLKAA EADSKLKQVY IPTYTKPNPN QIISVGSKPG MNGAG FQKG LTCESCHTTQ SAQWYAWGPP NMQCRLCASC WIYWKKYGGL KTPTQLEGAT RGTTEP HSR GHLSRPEAQS LSPYTTSANR AKLLAKNRQT FLLQTTKLTR LARRMCRDLL QPRRAAR RP YAPINANAIK AECSIRLPKA AKTPLKIHPL VRLPLATIVK DLVAQAPLKP KTPRGTKT P INRNQLSQNR GLGGIMVKRA YETMAGAGVP FSANGRPLAS GIRSSSQPAA KRQKLNPAD APNPVVFVAT KDTRALRKAL THLEMRRAAR RPNLPLKVKP TLIAVRPPVP LPAPSHPAST NEPIVLED MASKEMFEDT VEERVINEEY KIWKKNTPFL YDLVMTHALQ WPSLTVQWLP EVTKPEGKDY ALHWLVLGT HTSDEQNHLV VARVHIPNDD AQFDASHCDS DKGEFGGFGS VTGKIECEIK I NHEGEVNR ARYMPQNPHI IATKTPSSDV LVFDYTKHPA KPDPSGECNP DLRLRGHQKE GY GLSWNSN LSGHLLSASD DHTVCLWDIN AGPKEGKIVD AKAIFTGHSA VVEDVAWHLL HES LFGSVA DDQKLMIWDT RSNTTSKPSH LVDAHTAEVN CLSFNPYSEF ILATGSADKT VALW DLRNL KLKLHTFESH KDEIFQVHWS PHNETILASS GTDRRLNVWD LSKIGEEQSA EDAED GPPE LLFIHGGHTA KISDFSWNPN EPWVICSVSE DNIMQIWQMA ENIYNDEESD VTTSEL EGQ GS
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: uranyl formate

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 10.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 38.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1267
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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