[日本語] English
万見
- EMDB-35451: Structure of Semliki Forest virus VLP in complex with the recepto... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35451
タイトルStructure of Semliki Forest virus VLP in complex with the receptor VLDLR-LA3
マップデータ
試料
  • 複合体: Semliki Forest virus VLP in complex with its receptor VLDLR at the asymmetric unit
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E2
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Very low-density lipoprotein receptor
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードSemliki Forest virus / SFV / receptor / complex / VLDLR / glycoprotein / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


reelin receptor activity / glycoprotein transport / VLDL clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / ventral spinal cord development / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / reelin-mediated signaling pathway ...reelin receptor activity / glycoprotein transport / VLDL clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / ventral spinal cord development / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / reelin-mediated signaling pathway / togavirin / very-low-density lipoprotein particle / cargo receptor activity / T=4 icosahedral viral capsid / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis / lipid transport / regulation of synapse assembly / virion assembly / small molecule binding / apolipoprotein binding / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / memory / calcium-dependent protein binding / nervous system development / host cell endosome / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / receptor complex / viral translational frameshifting / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / calcium ion binding / virion attachment to host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / glutamatergic synapse / structural molecule activity / signal transduction / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein ...: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / : / Calcium-binding EGF domain / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Very low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Semliki Forest virus (セムリキ森林ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Cao D / Ma B / Cao Z / Zhang X / Xiang Y
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China) 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Structure of Semliki Forest virus in complex with its receptor VLDLR.
著者: Duanfang Cao / Bingting Ma / Ziyi Cao / Xinzheng Zhang / Ye Xiang /
要旨: Semliki Forest virus (SFV) is an alphavirus that uses the very-low-density lipoprotein receptor (VLDLR) as a receptor during infection of its vertebrate hosts and insect vectors. Herein, we used ...Semliki Forest virus (SFV) is an alphavirus that uses the very-low-density lipoprotein receptor (VLDLR) as a receptor during infection of its vertebrate hosts and insect vectors. Herein, we used cryoelectron microscopy to study the structure of SFV in complex with VLDLR. We found that VLDLR binds multiple E1-DIII sites of SFV through its membrane-distal LDLR class A (LA) repeats. Among the LA repeats of the VLDLR, LA3 has the best binding affinity to SFV. The high-resolution structure shows that LA3 binds SFV E1-DIII through a small surface area of 378 Å, with the main interactions at the interface involving salt bridges. Compared with the binding of single LA3s, consecutive LA repeats around LA3 promote synergistic binding to SFV, during which the LAs undergo a rotation, allowing simultaneous key interactions at multiple E1-DIII sites on the virion and enabling the binding of VLDLRs from divergent host species to SFV.
履歴
登録2023年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月12日-
マップ公開2023年4月12日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_35451.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35451.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 407.04 Å		1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 407.04 Å		1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 407.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.08397801 - 0.1398375
平均 (標準偏差)0.00047634874 (±0.0059196614)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 407.03998 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_35451_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_35451_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_35451_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Semliki Forest virus VLP in complex with its receptor VLDLR at th...

全体名称: Semliki Forest virus VLP in complex with its receptor VLDLR at the asymmetric unit
要素
  • 複合体: Semliki Forest virus VLP in complex with its receptor VLDLR at the asymmetric unit
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E2
    • タンパク質・ペプチド: Spike glycoprotein E1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Very low-density lipoprotein receptor
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION

-
超分子 #1: Semliki Forest virus VLP in complex with its receptor VLDLR at th...

超分子名称: Semliki Forest virus VLP in complex with its receptor VLDLR at the asymmetric unit
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus (セムリキ森林ウイルス)

-
分子 #1: Spike glycoprotein E2

分子名称: Spike glycoprotein E2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus (セムリキ森林ウイルス)
分子量理論値: 46.870277 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SVSQHFNVYK ATRPYIAYCA DCGAGHSCHS PVAIEAVRSE ATDGMLKIQF SAQIGIDKSD NHDYTKIRYA DGHAIENAVR SSLKVATSG DCFVHGTMGH FILAKCPPGE FLQVSIQDTR NAVRACRIQY HHDPQPVGRE KFTIRPHYGK EIPCTTYQQT T AKTVEEID ...文字列:
SVSQHFNVYK ATRPYIAYCA DCGAGHSCHS PVAIEAVRSE ATDGMLKIQF SAQIGIDKSD NHDYTKIRYA DGHAIENAVR SSLKVATSG DCFVHGTMGH FILAKCPPGE FLQVSIQDTR NAVRACRIQY HHDPQPVGRE KFTIRPHYGK EIPCTTYQQT T AKTVEEID MHMPPDTPDR TLLSQQSGNV KITVGGKKVK YNCTCGTGNV GTTNSDMTIN TCLIEQCHVS VTDHKKWQFN SP FVPRADE PARKGKVHIP FPLDNITCRV PMAREPTVIH GKREVTLHLH PDHPTLFSYR TLGEDPQYHE EWVTAAVERT IPV PVDGME YHWGNNDPVR LWSQLTTEGK PHGWPHQIVQ YYYGLYPAAT VSAVVGMSLL ALISIFASCY MLVAARSKCL TPYA LTPGA AVPWTLGILC CAPRAHA

UniProtKB: Structural polyprotein

-
分子 #2: Spike glycoprotein E1

分子名称: Spike glycoprotein E1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus (セムリキ森林ウイルス)
分子量理論値: 47.489766 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: YEHSTVMPNV VGFPYKAHIE RPGYSPLTLQ MQVVETSLEP TLNLEYITCE YKTVVPSPYV KCCGASECST KEKPDYQCKV YTGVYPFMW GGAYCFCDSE NTQLSEAYVD RSDVCRHDHA SAYKAHTASL KAKVRVMYGN VNQTVDVYVN GDHAVTIGGT Q FIFGPLSS ...文字列:
YEHSTVMPNV VGFPYKAHIE RPGYSPLTLQ MQVVETSLEP TLNLEYITCE YKTVVPSPYV KCCGASECST KEKPDYQCKV YTGVYPFMW GGAYCFCDSE NTQLSEAYVD RSDVCRHDHA SAYKAHTASL KAKVRVMYGN VNQTVDVYVN GDHAVTIGGT Q FIFGPLSS AWTPFDNKIV VYKDEVFNQD FPPYGSGQPG RFGDIQSRTV ESNDLYANTA LKLARPSPGM VHVPYTQTPS GF KYWLKEK GTALNTKAPF GCQIKTNPVR AMNCAVGNIP VSMNLPDSAF TRIVEAPTII DLTCTVATCT HSSDFGGVLT LTY KTDKNG DCSVHSHSNV ATLQEATAKV KTAGKVTLHF STASASPSFV VSLCSARATC SASCEPPKDH IVPYAASHSN VVFP DMSGT ALSWVQKISG GLGAFAIGAI LVLVVVTCIG LRR

UniProtKB: Structural polyprotein

-
分子 #3: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: togavirin
由来(天然)生物種: Semliki Forest virus (セムリキ森林ウイルス)
分子量理論値: 17.84835 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GKRERMCMKI ENDCIFEVKH EGKVTGYACL VGDKVMKPAH VKGVIDNADL AKLAFKKSSK YDLECAQIPV HMRSDASKYT HEKPEGHYN WHHGAVQYSG GRFTIPTGAG KPGDSGRPIF DNKGRVVAIV LGGANEGSRT ALSVVTWNKD MVTRVTPEGS E EW

UniProtKB: Structural polyprotein

-
分子 #4: Very low-density lipoprotein receptor

分子名称: Very low-density lipoprotein receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.361682 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
RTCRIHEISC GAHSTQCIPV SWRCDGENDC DSGEDEENC

UniProtKB: Very low-density lipoprotein receptor

-
分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 12 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

-
分子 #6: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 651086
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る