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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-35315 | |||||||||
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タイトル | Respiratory complex Membrane domain of CI, focused map of type I, Wild type mouse under thermoneutral temperature | |||||||||
マップデータ | Focus-refined map, Membrane Domain, Thermoneutral, Type I of Respiratory Supercomplex CI:CIII2 | |||||||||
試料 |
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キーワード | Respiratory complex / Respiratory supercomplex / ELECTRON TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Mitochondrial protein import / Protein lipoylation / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / Complex I biogenesis / Respiratory electron transport / cellular response to oxygen levels / iron-sulfur cluster assembly complex / mitochondrial large ribosomal subunit binding / gliogenesis / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction ...Mitochondrial protein import / Protein lipoylation / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / Complex I biogenesis / Respiratory electron transport / cellular response to oxygen levels / iron-sulfur cluster assembly complex / mitochondrial large ribosomal subunit binding / gliogenesis / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / neural precursor cell proliferation / [2Fe-2S] cluster assembly / positive regulation of mitochondrial membrane potential / oxygen sensor activity / : / ubiquinone binding / iron-sulfur cluster assembly / positive regulation of ATP biosynthetic process / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / : / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / electron transport coupled proton transport / respiratory chain complex I / acyl binding / acyl carrier activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / ionotropic glutamate receptor binding / Neutrophil degranulation / aerobic respiration / cerebellum development / reactive oxygen species metabolic process / neurogenesis / response to cocaine / response to nicotine / electron transport chain / response to hydrogen peroxide / mitochondrial intermembrane space / NAD binding / myelin sheath / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to ethanol / in utero embryonic development / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / response to hypoxia / nuclear speck / mitochondrial matrix / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Shin Y-C / Liao M | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2024 タイトル: Structural basis of respiratory complex adaptation to cold temperatures. 著者: Young-Cheul Shin / Pedro Latorre-Muro / Amina Djurabekova / Oleksii Zdorevskyi / Christopher F Bennett / Nils Burger / Kangkang Song / Chen Xu / Joao A Paulo / Steven P Gygi / Vivek Sharma / ...著者: Young-Cheul Shin / Pedro Latorre-Muro / Amina Djurabekova / Oleksii Zdorevskyi / Christopher F Bennett / Nils Burger / Kangkang Song / Chen Xu / Joao A Paulo / Steven P Gygi / Vivek Sharma / Maofu Liao / Pere Puigserver / 要旨: In response to cold, mammals activate brown fat for respiratory-dependent thermogenesis reliant on the electron transport chain. Yet, the structural basis of respiratory complex adaptation upon cold ...In response to cold, mammals activate brown fat for respiratory-dependent thermogenesis reliant on the electron transport chain. Yet, the structural basis of respiratory complex adaptation upon cold exposure remains elusive. Herein, we combined thermoregulatory physiology and cryoelectron microscopy (cryo-EM) to study endogenous respiratory supercomplexes from mice exposed to different temperatures. A cold-induced conformation of CI:III (termed type 2) supercomplex was identified with a ∼25° rotation of CIII around its inter-dimer axis, shortening inter-complex Q exchange space, and exhibiting catalytic states that favor electron transfer. Large-scale supercomplex simulations in mitochondrial membranes reveal how lipid-protein arrangements stabilize type 2 complexes to enhance catalytic activity. Together, our cryo-EM studies, multiscale simulations, and biochemical analyses unveil the thermoregulatory mechanisms and dynamics of increased respiratory capacity in brown fat at the structural and energetic level. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_35315.map.gz | 197.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-35315-v30.xml emd-35315.xml | 40.7 KB 40.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_35315_fsc.xml | 12.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_35315.png | 104.7 KB | ||
マスクデータ | emd_35315_msk_1.map | 216 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-35315.cif.gz | 9.7 KB | ||
その他 | emd_35315_half_map_1.map.gz emd_35315_half_map_2.map.gz | 193.7 MB 193.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35315 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-35315 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_35315_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_35315_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_35315_validation.xml.gz | 21.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_35315_validation.cif.gz | 28.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35315 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-35315 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8iaqMC 8iaoC 8iapC 8iarC 8ib4C 8ib5C 8ib6C 8ib7C 8ib9C 8ibaC 8ibbC 8ibcC 8ibdC 8ibeC 8ibfC 8ibgC 8ic4C 8ic5C 8xnlC 8xnmC 8xnnC 8xnoC 8xnpC 8xnqC 8xnrC 8xnsC 8xntC 8xnuC 8xnvC 8xnwC 8xnxC 8xnyC 8xnzC 8xo0C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_35315.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Focus-refined map, Membrane Domain, Thermoneutral, Type I of Respiratory Supercomplex CI:CIII2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_35315_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Focus-refined map, Membrane Domain, Thermoneutral, Type I of...
ファイル | emd_35315_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Focus-refined map, Membrane Domain, Thermoneutral, Type I of Respiratory Supercomplex CI:CIII2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Focus-refined map, Membrane Domain, Thermoneutral, Type I of...
ファイル | emd_35315_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Focus-refined map, Membrane Domain, Thermoneutral, Type I of Respiratory Supercomplex CI:CIII2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Respiratory complex
+超分子 #1: Respiratory complex
+分子 #1: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 2, mitochondrial
+分子 #2: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 6
+分子 #3: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L
+分子 #4: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 5
+分子 #5: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4
+分子 #6: NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 2
+分子 #7: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 10, mi...
+分子 #8: Acyl carrier protein, mitochondrial
+分子 #9: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 8
+分子 #10: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 11
+分子 #11: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 subunit C1, mitochondrial
+分子 #12: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 subunit C2
+分子 #13: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 5
+分子 #14: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 1
+分子 #15: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 11, mit...
+分子 #16: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 5, mito...
+分子 #17: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 6
+分子 #18: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 2, mito...
+分子 #19: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 3
+分子 #20: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 8, mito...
+分子 #21: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 4
+分子 #22: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 9
+分子 #23: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 7
+分子 #24: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 10
+分子 #25: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
+分子 #26: CARDIOLIPIN
+分子 #27: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
+分子 #28: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #29: ~{S}-[2-[3-[[(2~{R})-3,3-dimethyl-2-oxidanyl-4-phosphonooxy-butan...
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.33 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 46.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |