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万見
- EMDB-34991: The global structure of 30S subunit at 1 mM Magnesium concentrati... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34991
タイトルThe global structure of 30S subunit at 1 mM Magnesium concentration focused on h17in
マップデータ
試料
  • 複合体: Ribosomal 30S subunit
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Yu T / Zeng F
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Other government2021A1515010805 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171200 中国
Other governmentJCYJ20220530115210023 中国
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2023
タイトル: Structural Insights into the Distortion of the Ribosomal Small Subunit at Different Magnesium Concentrations.
著者: Ting Yu / Junyi Jiang / Qianxi Yu / Xin Li / Fuxing Zeng /
要旨: Magnesium ions are abundant and play indispensable functions in the ribosome. A decrease in Mg concentration causes 70S ribosome dissociation and subsequent unfolding. Structural distortion at low Mg ...Magnesium ions are abundant and play indispensable functions in the ribosome. A decrease in Mg concentration causes 70S ribosome dissociation and subsequent unfolding. Structural distortion at low Mg concentrations has been observed in an immature pre50S, while the structural changes in mature subunits have not yet been studied. Here, we purified the 30S subunits of cells under various Mg concentrations and analyzed their structural distortion by cryo-electron microscopy. Upon systematically interrogating the structural heterogeneity within the 1 mM Mg dataset, we observed 30S particles with different levels of structural distortion in the decoding center, h17, and the 30S head. Our model showed that, when the Mg concentration decreases, the decoding center distorts, starting from h44 and followed by the shifting of h18 and h27, as well as the dissociation of ribosomal protein S12. Mg deficiency also eliminates the interactions between h17, h10, h15, and S16, resulting in the movement of h17 towards the tip of h6. More flexible structures were observed in the 30S head and platform, showing high variability in these regions. In summary, the structures resolved here showed several prominent distortion events in the decoding center and h17. The requirement for Mg in ribosomes suggests that the conformational changes reported here are likely shared due to a lack of cellular Mg in all domains of life.
履歴
登録2022年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2023年4月19日-
現状2023年4月19日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34991.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34991.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 403.2 Å		1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 403.2 Å		1.05 Å/pix.
x 384 pix.
= 403.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0027
最小 - 最大-0.018487714 - 0.03575546
平均 (標準偏差)4.133877e-06 (±0.000903392)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 403.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34991_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34991_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ribosomal 30S subunit

全体名称: Ribosomal 30S subunit
要素
  • 複合体: Ribosomal 30S subunit

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超分子 #1: Ribosomal 30S subunit

超分子名称: Ribosomal 30S subunit / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0
詳細: Ribosomal small subunit purified at 1 mM Magnesium concentration
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES-KOH pH7.5, 150 mM NH4Cl, 4 mM beta-mercaptoethanol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 4.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7k00

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 70020
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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