[日本語] English
万見
- EMDB-34840: Bi-functional malonyl-CoA reductuase from Chloroflexus aurantiacus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34840
タイトルBi-functional malonyl-CoA reductuase from Chloroflexus aurantiacus
マップデータ
試料
  • 複合体: Dimeric state of malonyl-CoA reductase (MCR) from Chloroflexus aurantiacus
    • タンパク質・ペプチド: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
キーワードmalonyl-CoA reductase (MCR) / bi-functional enzyme / NADPH-dependent reduction / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性fatty acid elongation / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily / nucleotide binding / metal ion binding / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR
機能・相同性情報
生物種Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Ahn JW / Kim S
資金援助 韓国, 2件
OrganizationGrant number国
Other government2020R1I1A1A01057880
Other government2020M3H1A1075314 韓国
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of bifunctional malonyl-CoA reductase from Chloroflexus aurantiacus reveals a dynamic domain movement for high enzymatic activity.
著者: Jae-Woo Ahn / Sangwoo Kim / Jiyeon Hong / Kyung-Jin Kim /
要旨: The platform chemical 3-hydroxypropionic acid is used to synthesize various valuable materials, including bioplastics. Bifunctional malonyl-CoA reductase is a key enzyme in 3-hydroxypropionic acid ...The platform chemical 3-hydroxypropionic acid is used to synthesize various valuable materials, including bioplastics. Bifunctional malonyl-CoA reductase is a key enzyme in 3-hydroxypropionic acid biosynthesis as it catalyzes the two-step reduction of malonyl-CoA to malonate semialdehyde to 3-hydroxypropionic acid. Here, we report the cryo-EM structure of a full-length malonyl-CoA reductase protein from Chloroflexus aurantiacus (CaMCR). The EM model of CaMCR reveals a tandem helix architecture comprising an N-terminal (CaMCR) and a C-terminal (CaMCR) domain. The CaMCR model also revealed that the enzyme undergoes a dynamic domain movement between CaMCR and CaMCR due to the presence of a flexible linker between these two domains. Increasing the flexibility and extension of the linker resulted in a twofold increase in enzyme activity, indicating that for CaMCR, domain movement is crucial for high enzyme activity. We also describe the structural features of CaMCR and CaMCR. This study reveals the protein structures underlying the molecular mechanism of CaMCR and thereby provides valuable information for future enzyme engineering to improve the productivity of 3-hydroxypropionic acid.
履歴
登録2022年11月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2023年8月30日-
現状2023年8月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_34840.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34840.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.58
最小 - 最大-18.97701 - 36.211426000000003
平均 (標準偏差)-0.000000000003747 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 265.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_34840_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_34840_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_34840_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Dimeric state of malonyl-CoA reductase (MCR) from Chloroflexus au...

全体名称: Dimeric state of malonyl-CoA reductase (MCR) from Chloroflexus aurantiacus
要素
  • 複合体: Dimeric state of malonyl-CoA reductase (MCR) from Chloroflexus aurantiacus
    • タンパク質・ペプチド: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR

-
超分子 #1: Dimeric state of malonyl-CoA reductase (MCR) from Chloroflexus au...

超分子名称: Dimeric state of malonyl-CoA reductase (MCR) from Chloroflexus aurantiacus
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
分子量理論値: 264 KDa

-
分子 #1: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR

分子名称: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
分子量理論値: 132.134219 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSGTGRLAGK IALITGGAGN IGSELTRRFL AEGATVIISG RNRAKLTALA ERMQAEAGVP AKRIDLEVMD GSDPVAVRAG IEAIVARHG QIDILVNNAG SAGAQRRLAE IPLTEAELGP GAEETLHASI ANLLGMGWHL MRIAAPHMPV GSAVINVSTI F SRAEYYGR ...文字列:
MSGTGRLAGK IALITGGAGN IGSELTRRFL AEGATVIISG RNRAKLTALA ERMQAEAGVP AKRIDLEVMD GSDPVAVRAG IEAIVARHG QIDILVNNAG SAGAQRRLAE IPLTEAELGP GAEETLHASI ANLLGMGWHL MRIAAPHMPV GSAVINVSTI F SRAEYYGR IPYVTPKAAL NALSQLAARE LGARGIRVNT IFPGPIESDR IRTVFQRMDQ LKGRPEGDTA HHFLNTMRLC RA NDQGALE RRFPSVGDVA DAAVFLASAE SAALSGETIE VTHGMELPAC SETSLLARTD LRTIDASGRT TLICAGDQIE EVM ALTGML RTCGSEVIIG FRSAAALAQF EQAVNESRRL AGADFTPPIA LPLDPRDPAT IDAVFDWAGE NTGGIHAAVI LPAT SHEPA PCVIEVDDER VLNFLADEIT GTIVIASRLA RYWQSQRLTP GARARGPRVI FLSNGADQNG NVYGRIQSAA IGQLI RVWR HEAELDYQRA SAAGDHVLPP VWANQIVRFA NRSLEGLEFA CAWTAQLLHS QRHINEITLN IPANISATTG ARSASV GWA ESLIGLHLGK VALITGGSAG IGGQIGRLLA LSGARVMLAA RDRHKLEQMQ AMIQSELAEV GYTDVEDRVH IAPGCDV SS EAQLADLVER TLSAFGTVDY LINNAGIAGV EEMVIDMPVE GWRHTLFANL ISNYSLMRKL APLMKKQGSG YILNVSSY F GGEKDAAIPY PNRADYAVSK AGQRAMAEVF ARFLGPEIQI NAIAPGPVEG DRLRGTGERP GLFARRARLI LENKRLNEL HAALIAAART DERSMHELVE LLLPNDVAAL EQNPAAPTAL RELARRFRSE GDPAASSSSA LLNRSIAAKL LARLHNGGYV LPADIFANL PNPPDPFFTR AQIDREARKV RDGIMGMLYL QRMPTEFDVA MATVYYLADR NVSGETFHPS GGLRYERTPT G GELFGLPS PERLAELVGS TVYLIGEHLT EHLNLLARAY LERYGARQVV MIVETETGAE TMRRLLHDHV EAGRLMTIVA GD QIEAAID QAITRYGRPG PVVCTPFRPL PTVPLVGRKD SDWSTVLSEA EFAELCEHQL THHFRVARKI ALSDGASLAL VTP ETTATS TTEQFALANF IKTTLHAFTA TIGVESERTA QRILINQVDL TRRARAEEPR DPHERQQELE RFIEAVLLVT APLP PEADT RYAGRIHRGR AITV

UniProtKB: Short-chain dehydrogenase/reductase SDR

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20mM Tris-HCl, 150mM NaCl
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデル#0 - モデルのタイプ: INSILICO MODEL
#0 - in silico モデル: Dimeric models based on PDB code 6K8W and 6K8S predicted by the swiss-modeling group
#1 - モデルのタイプ: INSILICO MODEL
#1 - in silico モデル: Dimeric models based on PDB code 6K8W and 6K8S predicted by the swiss-modeling group
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 85107
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る