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万見
- EMDB-33962: Structure of human SGLT1-MAP17 complex bound with substrate 4D4FD... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33962
タイトルStructure of human SGLT1-MAP17 complex bound with substrate 4D4FDG in the occluded conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: human SGLT1-MAP17 complex
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/glucose cotransporter 1
    • タンパク質・ペプチド: PDZK1-interacting protein 1
  • リガンド: (2R,3R,4R,5S,6R)-5-fluoranyl-6-(hydroxymethyl)oxane-2,3,4-triol
キーワードglucose transporter / SGLT / sodium glucose transporter / membrane protein / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


myo-inositol:sodium symporter activity / pentose transmembrane transporter activity / fucose transmembrane transporter activity / galactose:sodium symporter activity / pentose transmembrane transport / myo-inositol transport / intestinal hexose absorption / Defective SLC5A1 causes congenital glucose/galactose malabsorption (GGM) / Intestinal hexose absorption / fucose transmembrane transport ...myo-inositol:sodium symporter activity / pentose transmembrane transporter activity / fucose transmembrane transporter activity / galactose:sodium symporter activity / pentose transmembrane transport / myo-inositol transport / intestinal hexose absorption / Defective SLC5A1 causes congenital glucose/galactose malabsorption (GGM) / Intestinal hexose absorption / fucose transmembrane transport / intestinal D-glucose absorption / galactose transmembrane transporter activity / alpha-glucoside transport / D-glucose:sodium symporter activity / alpha-glucoside transmembrane transporter activity / galactose transmembrane transport / water transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transporter activity / : / renal D-glucose absorption / Cellular hexose transport / D-glucose import across plasma membrane / D-glucose transmembrane transport / transepithelial water transport / intracellular organelle / sodium ion import across plasma membrane / intracellular vesicle / sodium ion transport / transport across blood-brain barrier / brush border membrane / early endosome / apical plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PDZK1-interacting protein 1/SMIM24 / Membrane-associated protein 117 kDa, PDZK1-interacting protein 1 / Sodium:solute symporter family signature 2. / Sodium:solute symporter family signature 1. / Sodium/solute symporter, conserved site / Sodium/solute symporter / Sodium/glucose symporter superfamily / Sodium:solute symporter family / Sodium:solute symporter family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/glucose cotransporter 1 / PDZK1-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Chen L / Niu Y / Cui W
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91957201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31821091 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870833 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structures of human SGLT in the occluded state reveal conformational changes during sugar transport.
著者: Wenhao Cui / Yange Niu / Zejian Sun / Rui Liu / Lei Chen /
要旨: Sodium-Glucose Cotransporters (SGLT) mediate the uphill uptake of extracellular sugars and play fundamental roles in sugar metabolism. Although their structures in inward-open and outward-open ...Sodium-Glucose Cotransporters (SGLT) mediate the uphill uptake of extracellular sugars and play fundamental roles in sugar metabolism. Although their structures in inward-open and outward-open conformations are emerging from structural studies, the trajectory of how SGLTs transit from the outward-facing to the inward-facing conformation remains unknown. Here, we present the cryo-EM structures of human SGLT1 and SGLT2 in the substrate-bound state. Both structures show an occluded conformation, with not only the extracellular gate but also the intracellular gate tightly sealed. The sugar substrate are caged inside a cavity surrounded by TM1, TM2, TM3, TM6, TM7, and TM10. Further structural analysis reveals the conformational changes associated with the binding and release of substrates. These structures fill a gap in our understanding of the structural mechanisms of SGLT transporters.
履歴
登録2022年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月31日-
マップ公開2023年5月31日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33962.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33962.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 200.16 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 200.16 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 200.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-5.2238383 - 6.6582437
平均 (標準偏差)0.008971879 (±0.14588022)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 200.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_33962_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_33962_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33962_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33962_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human SGLT1-MAP17 complex

全体名称: human SGLT1-MAP17 complex
要素
  • 複合体: human SGLT1-MAP17 complex
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/glucose cotransporter 1
    • タンパク質・ペプチド: PDZK1-interacting protein 1
  • リガンド: (2R,3R,4R,5S,6R)-5-fluoranyl-6-(hydroxymethyl)oxane-2,3,4-triol

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超分子 #1: human SGLT1-MAP17 complex

超分子名称: human SGLT1-MAP17 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Sodium/glucose cotransporter 1

分子名称: Sodium/glucose cotransporter 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 73.557703 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDSSTWSPKT TAVTRPVETH ELIRNAADIS IIVIYFVVVM AVGLWAMFST NRGTVGGFFL AGRSMVWWPI GASLFASNIG SGHFVGLAG TGAASGIAIG GFEWNALVLV VVLGWLFVPI YIKAGVVTMP EYLRKRFGGQ RIQVYLSLLS LLLYIFTKIS A DIFSGAIF ...文字列:
MDSSTWSPKT TAVTRPVETH ELIRNAADIS IIVIYFVVVM AVGLWAMFST NRGTVGGFFL AGRSMVWWPI GASLFASNIG SGHFVGLAG TGAASGIAIG GFEWNALVLV VVLGWLFVPI YIKAGVVTMP EYLRKRFGGQ RIQVYLSLLS LLLYIFTKIS A DIFSGAIF INLALGLNLY LAIFLLLAIT ALYTITGGLA AVIYTDTLQT VIMLVGSLIL TGFAFHEVGG YDAFMEKYMK AI PTIVSDG NTTFQEKCYT PRADSFHIFR DPLTGDLPWP GFIFGMSILT LWYWCTDQVI VQRCLSAKNM SHVKGGCILC GYL KLMPMF IMVMPGMISR ILYTEKIACV VPSECEKYCG TKVGCTNIAY PTLVVELMPN GLRGLMLSVM LASLMSSLTS IFNS ASTLF TMDIYAKVRK RASEKELMIA GRLFILVLIG ISIAWVPIVQ SAQSGQLFDY IQSITSYLGP PIAAVFLLAI FWKRV NEPG AFWGLILGLL IGISRMITEF AYGTGSCMEP SNCPTIICGV HYLYFAIILF AISFITIVVI SLLTKPIPDV HLYRLC WSL RNSKEERIDL DAEEENIQEG PKETIEIETQ VPEKKKGIFR RAYDLFCGLE QHGAPKMTEE EEKAMKMKMT DTSEKPL WR TVLNVNGIIL VTVAVFCHAY FA

UniProtKB: Sodium/glucose cotransporter 1

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分子 #2: PDZK1-interacting protein 1

分子名称: PDZK1-interacting protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.235 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MSALSLLILG LLTAVPPASC QQGLGNLQPW MQGLIAVAVF LVLVAIAFAV NHFWCQEEPE PAHMILTVGN KADGVLVGTD GRYSSMAAS FRSSEHENAY ENVPEEEGKV RSTPM

UniProtKB: PDZK1-interacting protein 1

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分子 #3: (2R,3R,4R,5S,6R)-5-fluoranyl-6-(hydroxymethyl)oxane-2,3,4-triol

分子名称: (2R,3R,4R,5S,6R)-5-fluoranyl-6-(hydroxymethyl)oxane-2,3,4-triol
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: KQC
分子量理論値: 182.147 Da
Chemical component information

ChemComp-KQC:
(2R,3R,4R,5S,6R)-5-fluoranyl-6-(hydroxymethyl)oxane-2,3,4-triol / 4-フルオロ-4-デオキシ-β-D-グルコピラノ-ス

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.1.0) / 使用した粒子像数: 444691
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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