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- PDB-7ynj: Structure of human SGLT2-MAP17 complex bound with substrate AMG i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ynj
タイトルStructure of human SGLT2-MAP17 complex bound with substrate AMG in the occluded conformation
要素
  • PDZK1-interacting protein 1
  • Sodium/glucose cotransporter 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / glucose transporter / SGLT / sodium glucose transporter / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


low-affinity D-glucose:sodium symporter activity / Defective SLC5A2 causes renal glucosuria (GLYS1) / alpha-glucoside transport / alpha-glucoside transmembrane transporter activity / D-glucose:sodium symporter activity / hexose transmembrane transport / renal D-glucose absorption / D-glucose import across plasma membrane / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity ...low-affinity D-glucose:sodium symporter activity / Defective SLC5A2 causes renal glucosuria (GLYS1) / alpha-glucoside transport / alpha-glucoside transmembrane transporter activity / D-glucose:sodium symporter activity / hexose transmembrane transport / renal D-glucose absorption / D-glucose import across plasma membrane / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity / sodium ion import across plasma membrane / sodium ion transport / carbohydrate metabolic process / apical plasma membrane / extracellular exosome / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sodium/glucose cotransporter / Sodium/glucose cotransporter / PDZK1-interacting protein 1/SMIM24 / Membrane-associated protein 117 kDa, PDZK1-interacting protein 1 / Sodium:solute symporter family signature 2. / Sodium:solute symporter family signature 1. / Sodium/solute symporter, conserved site / Sodium/solute symporter / Sodium/glucose symporter superfamily / Sodium:solute symporter family ...Sodium/glucose cotransporter / Sodium/glucose cotransporter / PDZK1-interacting protein 1/SMIM24 / Membrane-associated protein 117 kDa, PDZK1-interacting protein 1 / Sodium:solute symporter family signature 2. / Sodium:solute symporter family signature 1. / Sodium/solute symporter, conserved site / Sodium/solute symporter / Sodium/glucose symporter superfamily / Sodium:solute symporter family / Sodium:solute symporter family profile. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
methyl alpha-D-glucopyranoside / Sodium/glucose cotransporter 2 / PDZK1-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Chen, L. / Niu, Y. / Cui, W.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91957201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31821091 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870833 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structures of human SGLT in the occluded state reveal conformational changes during sugar transport.
著者: Wenhao Cui / Yange Niu / Zejian Sun / Rui Liu / Lei Chen /
要旨: Sodium-Glucose Cotransporters (SGLT) mediate the uphill uptake of extracellular sugars and play fundamental roles in sugar metabolism. Although their structures in inward-open and outward-open ...Sodium-Glucose Cotransporters (SGLT) mediate the uphill uptake of extracellular sugars and play fundamental roles in sugar metabolism. Although their structures in inward-open and outward-open conformations are emerging from structural studies, the trajectory of how SGLTs transit from the outward-facing to the inward-facing conformation remains unknown. Here, we present the cryo-EM structures of human SGLT1 and SGLT2 in the substrate-bound state. Both structures show an occluded conformation, with not only the extracellular gate but also the intracellular gate tightly sealed. The sugar substrate are caged inside a cavity surrounded by TM1, TM2, TM3, TM6, TM7, and TM10. Further structural analysis reveals the conformational changes associated with the binding and release of substrates. These structures fill a gap in our understanding of the structural mechanisms of SGLT transporters.
履歴
登録2022年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月31日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年5月31日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32025年6月25日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium/glucose cotransporter 2
B: PDZK1-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3793
ポリマ－85,1842
非ポリマー1941
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Sodium/glucose cotransporter 2 / Na(+)/glucose cotransporter 2 / Low affinity sodium-glucose cotransporter / Solute carrier family 5 member 2


分子量: 72949.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC5A2, SGLT2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P31639
#2: タンパク質 PDZK1-interacting protein 1 / 17 kDa membrane-associated protein / Protein DD96


分子量: 12235.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDZK1IP1, MAP17 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13113
#3: 糖 ChemComp-GYP / methyl alpha-D-glucopyranoside / METHYL-ALPHA-D-GLUCOPYRANOSIDE / ALPHA-METHYL-D-GLUCOPYRANOSIDE / methyl alpha-D-glucoside / methyl D-glucoside / methyl glucoside / メチルα-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 194.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H14O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcp[1Me]aCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
1-methyl-a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
methyl-a-D-glucopyranosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human SGLT2-MAP17 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 44391 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0054581
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.86263
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.39642
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.047747
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.008764

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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