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- EMDB-3362: Natively membrane-anchored full-length Herpes simplex virus 1 gly... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3362
タイトルNatively membrane-anchored full-length Herpes simplex virus 1 glycoprotein B
マップデータSubtomogram average of HSV-1 gB on membrane
試料
  • 試料: Glycoprotein B of Herpes Simplex Virus 1
  • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein B
キーワードmembrane fusion / class III fusogen / pre-fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component => GO:0044423 / host cell Golgi membrane / host cell membrane / viral process / membrane => GO:0016020 / host cell endosome membrane / host cell endosome / host cell Golgi apparatus / viral envelope / symbiont entry into host cell ...virion component => GO:0044423 / host cell Golgi membrane / host cell membrane / viral process / membrane => GO:0016020 / host cell endosome membrane / host cell endosome / host cell Golgi apparatus / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein B
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Zeev-Ben-Mordehai T / Vasishtan D / Duran AH / Vollmer B / White P / Pandurangan AP / Siebert CA / Topf M / Grunewald K
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2016
タイトル: Two distinct trimeric conformations of natively membrane-anchored full-length herpes simplex virus 1 glycoprotein B.
著者: Tzviya Zeev-Ben-Mordehai / Daven Vasishtan / Anna Hernández Durán / Benjamin Vollmer / Paul White / Arun Prasad Pandurangan / C Alistair Siebert / Maya Topf / Kay Grünewald /
要旨: Many viruses are enveloped by a lipid bilayer acquired during assembly, which is typically studded with one or two types of glycoproteins. These viral surface proteins act as the primary interface ...Many viruses are enveloped by a lipid bilayer acquired during assembly, which is typically studded with one or two types of glycoproteins. These viral surface proteins act as the primary interface between the virus and the host. Entry of enveloped viruses relies on specialized fusogen proteins to help merge the virus membrane with the host membrane. In the multicomponent herpesvirus fusion machinery, glycoprotein B (gB) acts as this fusogen. Although the structure of the gB ectodomain postfusion conformation has been determined, any other conformations (e.g., prefusion, intermediate conformations) have so far remained elusive, thus restricting efforts to develop antiviral treatments and prophylactic vaccines. Here, we have characterized the full-length herpes simplex virus 1 gB in a native membrane by displaying it on cell-derived vesicles and using electron cryotomography. Alongside the known postfusion conformation, a novel one was identified. Its structure, in the context of the membrane, was determined by subvolume averaging and found to be trimeric like the postfusion conformation, but appeared more condensed. Hierarchical constrained density-fitting of domains unexpectedly revealed the fusion loops in this conformation to be apart and pointing away from the anchoring membrane. This vital observation is a substantial step forward in understanding the complex herpesvirus fusion mechanism, and opens up new opportunities for more targeted intervention of herpesvirus entry.
履歴
登録2016年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年3月23日-
マップ公開2016年3月23日-
更新2016年6月22日-
現状2016年6月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 2.74
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 2.74
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3362.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subtomogram average of HSV-1 gB on membrane
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.6 Å/pix.
x 80 pix.
= 368. Å
4.6 Å/pix.
x 80 pix.
= 368. Å
4.6 Å/pix.
x 80 pix.
= 368. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.6 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.74 / ムービー #1: 2.74
最小 - 最大-15.234740260000001 - 12.593956950000001
平均 (標準偏差)-0.48875326 (±1.23137927)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 368.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.64.64.6
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z368.000368.000368.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-15.23512.594-0.489

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Glycoprotein B of Herpes Simplex Virus 1

全体名称: Glycoprotein B of Herpes Simplex Virus 1
要素
  • 試料: Glycoprotein B of Herpes Simplex Virus 1
  • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein B

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超分子 #1000: Glycoprotein B of Herpes Simplex Virus 1

超分子名称: Glycoprotein B of Herpes Simplex Virus 1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Sample bound to extracellular vesicles / 集合状態: Trimeric / Number unique components: 1
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: Glycoprotein B

分子名称: Glycoprotein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: gB / コピー数: 3 / 集合状態: Trimeric / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) / 別称: HSV-1
分子量理論値: 300 KDa
組換発現生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 組換細胞: BHK 21 / 組換プラスミド: pPEP98
配列UniProtKB: Envelope glycoprotein B
GO: viral process, virion attachment to host cell, symbiont entry into host cell, membrane, membrane => GO:0016020, virion component => GO:0044423, viral envelope, host cell plasma membrane, host ...GO: viral process, virion attachment to host cell, symbiont entry into host cell, membrane, membrane => GO:0016020, virion component => GO:0044423, viral envelope, host cell plasma membrane, host cell membrane, host cell endosome, host cell endosome membrane, host cell Golgi apparatus, host cell Golgi membrane, virion membrane
InterPro: Herpesvirus Glycoprotein B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 25mM HEPES, 130mM NaCl
グリッド詳細: Holey carbon on top of 200 mesh gold grid.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内温度: 77 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 3 sec before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 80 K / 最高: 100 K / 平均: 85 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan Quantum 964
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
詳細counting mode
日付2014年9月16日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 20 / 平均電子線量: 60 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 倍率(公称値): 95000
試料ステージ試料ホルダー: Polara holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -52 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 53 °
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMOD, PEET / 使用したサブトモグラム数: 1909
CTF補正詳細: CTF correction of tilt series prior to tomogram reconstruction
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera, Flex-EM, ADP-EM, GMFit, TEMPy
詳細Individual domains of 2GUM were fitted separately, using a hierarchical fitting approach
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: CCC, SCCC, Atom Protrusion Score

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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