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- EMDB-33591: Molecular architecture of the chikungunya virus replication complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33591
タイトルMolecular architecture of the chikungunya virus replication complex
マップデータmain map
試料
  • 複合体: Alphavirus Replication Complex
    • 複合体: nsP1 dodecameric ring
      • タンパク質・ペプチド: mRNA-capping enzyme nsP1,affinity-tag (strepII-3XFLAG)
    • 複合体: nsP4 RdRp; docked within nsP1 central cavity
      • タンパク質・ペプチド: RNA-directed RNA polymerase nsP4
    • 複合体: nsP2 helicase-protease; docked on top of viral complex with synthetic RNA bound
      • タンパク質・ペプチド: Protease nsP2
      • RNA: RNA (5'-R(P*CP*CP*A)-3')
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードreplicase / replication complex / viral RNA replication / capping / helicase / protease / RNA-dependent RNA polymerase / RdRp / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / regulation of cytoskeleton organization ...host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / regulation of cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / cysteine-type peptidase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / host cell cytoplasmic vesicle membrane / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / nucleoside-triphosphate phosphatase / methylation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / GTP binding / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / : / Peptidase family C9 / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / Viral methyltransferase ...: / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / : / Peptidase family C9 / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral (Superfamily 1) RNA helicase / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Non-structural protein 3, X-domain-like / Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス) / Onyong-nyong virus (ウイルス) / in vitro transcription vector pT7-TP(deltai) (その他)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tan YB / Luo D
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (MoE, Singapore)T2EP30220-0020, 2021-T1-002-021 シンガポール
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Molecular architecture of the Chikungunya virus replication complex.
著者: Yaw Bia Tan / David Chmielewski / Michelle Cheok Yien Law / Kuo Zhang / Yu He / Muyuan Chen / Jing Jin / Dahai Luo /
要旨: To better understand how positive-strand (+) RNA viruses assemble membrane-associated replication complexes (RCs) to synthesize, process, and transport viral RNA in virus-infected cells, we ...To better understand how positive-strand (+) RNA viruses assemble membrane-associated replication complexes (RCs) to synthesize, process, and transport viral RNA in virus-infected cells, we determined both the high-resolution structure of the core RNA replicase of chikungunya virus and the native RC architecture in its cellular context at subnanometer resolution, using in vitro reconstitution and in situ electron cryotomography, respectively. Within the core RNA replicase, the viral polymerase nsP4, which is in complex with nsP2 helicase-protease, sits in the central pore of the membrane-anchored nsP1 RNA-capping ring. The addition of a large cytoplasmic ring next to the C terminus of nsP1 forms the holo-RNA-RC as observed at the neck of spherules formed in virus-infected cells. These results represent a major conceptual advance in elucidating the molecular mechanisms of RNA virus replication and the principles underlying the molecular architecture of RCs, likely to be shared with many pathogenic (+) RNA viruses.
履歴
登録2022年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月14日-
マップ公開2022年12月14日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33591.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33591.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.068
最小 - 最大-0.44719985 - 0.9924839
平均 (標準偏差)-0.00030544016 (±0.030233989)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_33591_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: sharpen map

ファイルemd_33591_additional_1.map
注釈sharpen map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap B (coordinated to the same as main map)

ファイルemd_33591_half_map_1.map
注釈halfmap B (coordinated to the same as main map)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap A (coordinated to the same as main map)

ファイルemd_33591_half_map_2.map
注釈halfmap A (coordinated to the same as main map)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Alphavirus Replication Complex

全体名称: Alphavirus Replication Complex
要素
  • 複合体: Alphavirus Replication Complex
    • 複合体: nsP1 dodecameric ring
      • タンパク質・ペプチド: mRNA-capping enzyme nsP1,affinity-tag (strepII-3XFLAG)
    • 複合体: nsP4 RdRp; docked within nsP1 central cavity
      • タンパク質・ペプチド: RNA-directed RNA polymerase nsP4
    • 複合体: nsP2 helicase-protease; docked on top of viral complex with synthetic RNA bound
      • タンパク質・ペプチド: Protease nsP2
      • RNA: RNA (5'-R(P*CP*CP*A)-3')
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Alphavirus Replication Complex

超分子名称: Alphavirus Replication Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: Assembled replication complex composed of all full-length viral protein - nsP1, nsP2 and nsP4 bound with RNA and NTP
分子量理論値: 100 KDa

+
超分子 #2: nsP1 dodecameric ring

超分子名称: nsP1 dodecameric ring / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: 12-mer ring
由来(天然)生物種: Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス)

+
超分子 #3: nsP4 RdRp; docked within nsP1 central cavity

超分子名称: nsP4 RdRp; docked within nsP1 central cavity / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
詳細: viral RdRp protein, single copy nsP4 slotted in the central pore of nsP1
由来(天然)生物種: Onyong-nyong virus (ウイルス)

+
超分子 #4: nsP2 helicase-protease; docked on top of viral complex with synth...

超分子名称: nsP2 helicase-protease; docked on top of viral complex with synthetic RNA bound
タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4 / 詳細: only helicase density was observed
由来(天然)生物種: Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス)

+
分子 #1: mRNA-capping enzyme nsP1,affinity-tag (strepII-3XFLAG)

分子名称: mRNA-capping enzyme nsP1,affinity-tag (strepII-3XFLAG)
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: 1. affinity-tag (strepII-3XFLAG) insertion in between residue number 517-552; 2. replaced the last residue A535 with short peptide-tag NGL (corresponding to position 571-573)
コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
由来(天然)生物種: Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス)
株: S27-African prototype
分子量理論値: 64.328938 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDPVYVDIDA DSAFLKALQR AYPMFEVEPR QVTPNDAANA RAFSHLAIKL IEQEIDPDST ILDIGSAPAR RMMSDRKYHC VCPMRSAED PERLANYARK LASAAGKVLD RNISGKIGDL QAVMAVPDTE TPTFCLHTDV SCRQRADVAI YQDVYAVHAP T SLYHQAIK ...文字列:
MDPVYVDIDA DSAFLKALQR AYPMFEVEPR QVTPNDAANA RAFSHLAIKL IEQEIDPDST ILDIGSAPAR RMMSDRKYHC VCPMRSAED PERLANYARK LASAAGKVLD RNISGKIGDL QAVMAVPDTE TPTFCLHTDV SCRQRADVAI YQDVYAVHAP T SLYHQAIK GVRLAYWVGF DTTPFMYNAM AGAYPSYSTN WADEQVLKAK NIGLCSTDLT EGRRGKLSIM RGKKLEPCDR VL FSVGSTL YPESRKLLKS WHLPSVFHLK GKLSFTCRCD TVVSCEGYVV KRITMSPGLY GKTTGYAVTH HADGFLMCKT TDT VDGERV SFSVCTYVPA TICDQMTGIL ATEVTPEDAQ KLLVGLNQRI VVNGRTQRNT NTMKNYMIPV VAQAFSKWAK ECRK DMEDE KLLGVRERTL TCCCLWAFKK QKTHTVYKRP DTQSIQKVQA EFDSFVVPSL WSSGLSIPLR TRIKWLLSKV PKTDL TPYS GDAQEARDAE KEAEEEREAE LTLEALPPLQ AAGGGGSWSH PQFEKMDYKD HDGDYKDHDI DYKDDDDKQE DVQVEI DVE QLEDRAGNGL

UniProtKB: Polyprotein P1234, Polyprotein P1234

+
分子 #2: RNA-directed RNA polymerase nsP4

分子名称: RNA-directed RNA polymerase nsP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Sourced from virus isolate cDNA, not available in uniprot database at the time of biocuration
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: polynucleotide adenylyltransferase
由来(天然)生物種: Onyong-nyong virus (ウイルス) / 株: Chad
分子量理論値: 68.373281 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: YIFSSDTGQG HLQQKSVRQT TLPVNIVEEV HEEKCYPPKL DEIKEQLLLK RLQESASTAN RSRYQSRKVE NMKAMIIHRL KEGCRLYLA SDTPRVPSYR ITYPAPIYSP SINIKLSNPE TAVAVCNEFL ARNYPTVASY QVTDEYDAYL DMVDGSESCL D RATFNPSK ...文字列:
YIFSSDTGQG HLQQKSVRQT TLPVNIVEEV HEEKCYPPKL DEIKEQLLLK RLQESASTAN RSRYQSRKVE NMKAMIIHRL KEGCRLYLA SDTPRVPSYR ITYPAPIYSP SINIKLSNPE TAVAVCNEFL ARNYPTVASY QVTDEYDAYL DMVDGSESCL D RATFNPSK LRSYPKQHSY HAPTIRSAVP SPFQNTLQNV LAAATKRNCN VTQMRELPTM DSAAFNVECF KKYACNQEYW RE FASSPIR VTTENLTTYV TKLKGPKAAA LFAKTHNLLP LQEVPMDRFT MDMKRDVKVT PGTKHTEERP KVQVIQAAEP LAT AYLCGI HRELVRRLNA VLLPNVHTLF DMSAEDFDAI IATHFKPGDA VLETDIASFD KSQDDSLALT AMMLLEDLGV DQPI LDLIE AAFGEISSCH LPTGTRFKFG AMMKSGMFLT LFVNTLLNIT IASRVLEERL TTSACAAFIG DDNIIHGVVS DALMA ARCA TWMNMEVKII DAVVSVKAPY FCGGFILHDT VTGTACRVAD PLKRLFKLGK PLAAGDEQDE DRRRALADEV TRWQRT GLV TELERAVYSR YEVQGITAVI TSMATFASSK ENFKKLRGPV VTLYGGPK

+
分子 #3: Protease nsP2

分子名称: Protease nsP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: helicase region is built on visible 3D electron density map but not protease region
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: polynucleotide 5'-phosphatase
由来(天然)生物種: Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス)
分子量理論値: 89.59982 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GIIETPRGAI KVTAQPTDHV VGEYLVLSPQ TVLRSQKLSL IHALAEQVKT CTHSGRAGRY AVEAYDGRVL VPSGYAISPE DFQSLSESA TMVYNEREFV NRKLHHIAMH GPALNTDEES YELVRAERTE HEYVYDVDQR RCCKKEEAAG LVLVGDLTNP P YHEFAYEG ...文字列:
GIIETPRGAI KVTAQPTDHV VGEYLVLSPQ TVLRSQKLSL IHALAEQVKT CTHSGRAGRY AVEAYDGRVL VPSGYAISPE DFQSLSESA TMVYNEREFV NRKLHHIAMH GPALNTDEES YELVRAERTE HEYVYDVDQR RCCKKEEAAG LVLVGDLTNP P YHEFAYEG LKIRPACPYK IAVIGVFGVP GSGKSAIIKN LVTRQDLVTS GKKENCQEIT TDVMRQRGLE ISARTVDSLL LN GCNRPVD VLYVDEAFAC HSGTLLALIA LVRPRQKVVL CGDPKQCGFF NMMQMKVNYN HNICTQVYHK SISRRCTLPV TAI VSSLHY EGKMRTTNEY NKPIVVDTTG STKPDPGDLV LTCFRGWVKQ LQIDYRGHEV MTAAASQGLT RKGVYAVRQK VNEN PLYAS TSEHVNVLLT RTEGKLVWKT LSGDPWIKTL QNPPKGNFKA TIKEWEVEHA SIMAGICSHQ MTFDTFQNKA NVCWA KSLV PILETAGIKL NDRQWSQIIQ AFKEDKAYSP EVALNEICTR MYGVDLDSGL FSKPLVSVYY ADNHWDNRPG GKMFGF NPE AASILERKYP FTKGKWNINK QICVTTRRIE DFNPTTNIIP ANRRLPHSLV AEHRPVKGER MEWLVNKING HHVLLVS GC SLALPTKRVT WVAPLGVRGA DYTYNLELGL PATLGRYDLV VINIHTPFRI HHYQQCVDHA MKLQMLGGDS LRLLKPGG S LLIRAYGYAD RTSERVICVL GRKFRSSRAL KPPCVTSNTE MFFLFSNFDN GRRNFTTHVM NNQLNAAFVG QATRAGC

UniProtKB: Polyprotein P1234

+
分子 #4: RNA (5'-R(P*CP*CP*A)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*CP*CP*A)-3') / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: in vitro transcription vector pT7-TP(deltai) (その他)
分子量理論値: 894.612 Da
配列文字列:
CCA

+
分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 12 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #6: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 12 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #7: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 12 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
0.025 MolarHEPESHEPES
0.075 MolarNaClSodium Chloride
0.02 MolarKClPotassium Chloride
0.005 MolarMgOAcMagnesium Acetate
0.0025 MolarMnCl2Mangenese Chloride
0.005 MolarTCEPTCEP
1.25 %SucroseSucrose

詳細: 25mM HEPES, 75mM NaCl, 20mM KCl, 5mM MgOAc, 2.5mM MnCl2, 5mM TCEP, 1.25% Sucrose, pH8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 3.45 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 273.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: wait 45s, blot 2s at force -2.
詳細The sample was in vitro reconstituted and purified via affinity pulldown and ion-exchanged.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 80.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7865 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 34.0 e/Å2 / 詳細: movie-mode at 40 FPS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細The images were recorded in MRC non-gain normalized format.
粒子像選択選択した数: 2261181
詳細: template-based picking and neural-network trained TOPAZ picking
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7dop

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
ソフトウェア - 詳細: Homogenous/Heterogenous Refinement
使用した粒子像数: 132510
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 95000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / ソフトウェア - 詳細: 3D Classification / 詳細: the 6th class has the highest number of particles
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7dop


Chain - Residue range: 1-516 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細ChimeraX was used to fit the 7DOP ring and built/refined using coot/phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 63.66 / 当てはまり具合の基準: Correlation Coefficient
得られたモデル

PDB-7y38:
Molecular architecture of the chikungunya virus replication complex

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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