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- EMDB-3322: Multiple capsid-stabilizing interactions revealed in a high-resol... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3322
タイトルMultiple capsid-stabilizing interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis
マップデータAsymmetric reconstruction of human parechovirus 3 (HPeV3).
試料
  • 試料: Human parechovirus 3 virions
  • ウイルス: Human parechovirus 3 (ウイルス)
キーワードasymmetric reconstruction / HPeV3 / parechovirus / picornavirus / single particle anaylsis / human parechovirus / neonatal sepsis / cryoEM / image processing
生物種Human parechovirus 3 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 10.36 Å
データ登録者Shakeel S / Westerhuis BM / Domanska A / Koning RI / Matadeen R / Koster AJ / Bakker AQ / Beaumont T / Wolthers KC / Butcher SJ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Multiple capsid-stabilizing interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis.
著者: Shabih Shakeel / Brenda M Westerhuis / Ausra Domanska / Roman I Koning / Rishi Matadeen / Abraham J Koster / Arjen Q Bakker / Tim Beaumont / Katja C Wolthers / Sarah J Butcher /
要旨: The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in ...The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in complex with human monoclonal antibody Fabs demonstrates the expected picornavirus capsid structure with three distinct features. First, 25% of the HPeV3 RNA genome in 60 sites is highly ordered as confirmed by asymmetric reconstruction, and interacts with conserved regions of the capsid proteins VP1 and VP3. Second, the VP0 N terminus stabilizes the capsid inner surface, in contrast to other picornaviruses where on expulsion as VP4, it forms an RNA translocation channel. Last, VP1's hydrophobic pocket, the binding site for the antipicornaviral drug, pleconaril, is blocked and thus inappropriate for antiviral development. Together, these results suggest a direction for development of neutralizing antibodies, antiviral drugs based on targeting the RNA-protein interactions and dissection of virus assembly on the basis of RNA nucleation.
履歴
登録2016年2月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年3月9日-
マップ公開2016年8月10日-
更新2016年8月24日-
現状2016年8月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3322.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3322.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 238.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Asymmetric reconstruction of human parechovirus 3 (HPeV3).
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.14 Å/pix.
x 400 pix.
= 456. Å		1.14 Å/pix.
x 400 pix.
= 456. Å		1.14 Å/pix.
x 400 pix.
= 456. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.14 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.006 / ムービー #1: 0.006
最小 - 最大-0.01699336 - 0.02527472
平均 (標準偏差)0.00139845 (±0.00581582)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-199-199-199
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 456.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.141.141.14
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z456.000456.000456.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-199-199-199
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0170.0250.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human parechovirus 3 virions

全体名称: Human parechovirus 3 virions
要素
  • 試料: Human parechovirus 3 virions
  • ウイルス: Human parechovirus 3 (ウイルス)

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超分子 #1000: Human parechovirus 3 virions

超分子名称: Human parechovirus 3 virions / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / Number unique components: 1

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超分子 #1: Human parechovirus 3

超分子名称: Human parechovirus 3 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: HPeV3 / NCBI-ID: 195055 / 生物種: Human parechovirus 3 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: HPeV3
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
Host system生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 組換株: African green monkey / 組換細胞: Vero
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 280 Å

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM Tris-HCl, 150mM NaCl, 1mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: unstained sample
グリッド詳細: Quantifoil holey carbon on copper grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM GP / 手法: Blot for 2 sec on one side before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 95 K / 平均: 87 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Done as part of Cs corector routine.
詳細Cs corrector was used during imaging.
日付2014年1月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 6604 / 平均電子線量: 36 e/Å2
詳細: Total number of images used in the reconstruction were 1028.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.34 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.42 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen cooled.
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The movie frames were aligned initially by motion_corr. CTF deteremined using CTFFIND3. Particles picked using Ethan. 2D and 3D classification (with icosahedral symmetry imposed) done in Relion. Final reconstruction in Relion.
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.36 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: Ethan, CTFFIND3, Eman1, Eman2, Auto3DEM, Relion, ResMap
使用した粒子像数: 41845
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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