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- EMDB-3302: Structure of the Salipro-POT complex at 6.48 A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3302
タイトルStructure of the Salipro-POT complex at 6.48 A
マップデータReconstruction of Salipro-POT
試料
  • 試料: Salipro-POT
  • タンパク質・ペプチド: Proton-coupled oligopeptide transporter
キーワードPOT / salipro / lipid / disk / membrane / protein / transporter / peptider
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptide transmembrane transport / tripeptide transmembrane transport / tripeptide transmembrane transporter activity / peptide:proton symporter activity / dipeptide transmembrane transporter activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Dipeptide/tripeptide permease / Proton-dependent oligopeptide transporter family / POT family / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proton:oligopeptide symporter POT family
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.48 Å
データ登録者Frauenfeld J / Loeving R / Armache JP / Sonnen A / Guettou F / Moberg P / Zhu L / Jegerschoeld C / Flayhan A / Briggs J ...Frauenfeld J / Loeving R / Armache JP / Sonnen A / Guettou F / Moberg P / Zhu L / Jegerschoeld C / Flayhan A / Briggs J / Garoff H / Loew C / Cheng Y / Nordlund P
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2016
タイトル: A saposin-lipoprotein nanoparticle system for membrane proteins.
著者: Jens Frauenfeld / Robin Löving / Jean-Paul Armache / Andreas F-P Sonnen / Fatma Guettou / Per Moberg / Lin Zhu / Caroline Jegerschöld / Ali Flayhan / John A G Briggs / Henrik Garoff / ...著者: Jens Frauenfeld / Robin Löving / Jean-Paul Armache / Andreas F-P Sonnen / Fatma Guettou / Per Moberg / Lin Zhu / Caroline Jegerschöld / Ali Flayhan / John A G Briggs / Henrik Garoff / Christian Löw / Yifan Cheng / Pär Nordlund /
要旨: A limiting factor in membrane protein research is the ability to solubilize and stabilize such proteins. Detergents are used most often for solubilizing membrane proteins, but they are associated ...A limiting factor in membrane protein research is the ability to solubilize and stabilize such proteins. Detergents are used most often for solubilizing membrane proteins, but they are associated with protein instability and poor compatibility with structural and biophysical studies. Here we present a saposin-lipoprotein nanoparticle system, Salipro, which allows for the reconstitution of membrane proteins in a lipid environment that is stabilized by a scaffold of saposin proteins. We demonstrate the applicability of the method on two purified membrane protein complexes as well as by the direct solubilization and nanoparticle incorporation of a viral membrane protein complex from the virus membrane. Our approach facilitated high-resolution structural studies of the bacterial peptide transporter PeptTSo2 by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) and allowed us to stabilize the HIV envelope glycoprotein in a functional state.
履歴
登録2016年1月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年3月2日-
マップ公開2016年3月2日-
更新2016年3月2日-
現状2016年3月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.9
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3302.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3302.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of Salipro-POT
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å		1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å		1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.9 / ムービー #1: 3.9
最小 - 最大-2.56848264 - 13.579756740000001
平均 (標準偏差)0.00000001 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 311.1936 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21560156251.21560156251.2156015625
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z311.194311.194311.194
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-2.56813.5800.000

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添付データ

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添付マップデータ: emd 3302 additional 1.map

ファイルemd_3302_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 3302 half map 1.map

ファイルemd_3302_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
添付マップデータ: emd 3302 half map 2.map

ファイルemd_3302_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Salipro-POT

全体名称: Salipro-POT
要素
  • 試料: Salipro-POT
  • タンパク質・ペプチド: Proton-coupled oligopeptide transporter

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超分子 #1000: Salipro-POT

超分子名称: Salipro-POT / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One tetramer / Number unique components: 1
分子量実験値: 224 MDa / 理論値: 250 MDa

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分子 #1: Proton-coupled oligopeptide transporter

分子名称: Proton-coupled oligopeptide transporter / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: PeptTSo2, / コピー数: 1 / 集合状態: Tetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis (バクテリア)
分子量実験値: 224 MDa / 理論値: 250 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Proton:oligopeptide symporter POT family

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: Blot for 6 before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
日付2014年9月15日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 288 / 平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 41132 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.0026 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.0018 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Processed with Relion 1.3
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.48 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 9913

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4lep

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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