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万見
- EMDB-32914: Cryo-EM Structure of Chikungunya Virus Nonstructural Protein 1 wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32914
タイトルCryo-EM Structure of Chikungunya Virus Nonstructural Protein 1 with inhibitor FHA
マップデータ
試料
  • 複合体: Nonstructural Protein 1
    • タンパク質・ペプチド: mRNA-capping enzyme nsP1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: (1R,2S,3S,4R,5R)-3-(6-aminopurin-9-yl)-4-fluoranyl-5-(2-hydroxyethyl)cyclopentane-1,2-diol
キーワードNonstructural Protein / Chikungunya Virus / RNA cap / inhibitor / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / regulation of cytoskeleton organization ...host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / regulation of cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / cysteine-type peptidase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / host cell cytoplasmic vesicle membrane / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / nucleoside-triphosphate phosphatase / methylation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / GTP binding / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / : / Peptidase family C9 / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / Viral methyltransferase ...: / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / : / Peptidase family C9 / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral (Superfamily 1) RNA helicase / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Non-structural protein 3, X-domain-like / Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Zhang K / Law MCY
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: Molecular basis of specific viral RNA recognition and 5'-end capping by the Chikungunya virus nsP1.
著者: Kuo Zhang / Michelle Cheok Yien Law / Trinh Mai Nguyen / Yaw Bia Tan / Melissa Wirawan / Yee-Song Law / Lak Shin Jeong / Dahai Luo /
要旨: Many viruses encode RNA-modifying enzymes to edit the 5' end of viral RNA to mimic the cellular mRNA for effective protein translation, genome replication, and evasion of the host defense mechanisms. ...Many viruses encode RNA-modifying enzymes to edit the 5' end of viral RNA to mimic the cellular mRNA for effective protein translation, genome replication, and evasion of the host defense mechanisms. Alphavirus nsP1 synthesizes the 5' end Cap-0 structure of viral RNAs. However, the molecular basis of the capping process remains unclear. We determine high-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of Chikungunya virus nsP1 in complex with m7GTP/SAH, covalently attached m7GMP, and Cap-0 viral RNA. These structures reveal details of viral-RNA-capping reactions and uncover a sequence-specific virus RNA-recognition pattern that, in turn, regulates viral-RNA-capping efficiency to ensure optimal genome replication and subgenomic RNA transcription. This sequence-specific enzyme-RNA pairing is conserved across all alphaviruses.
履歴
登録2022年2月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月10日-
マップ公開2022年8月10日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32914.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32914.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408. Å		0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408. Å		0.85 Å/pix.
x 480 pix.
= 408. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-2.1965199 - 3.7549665
平均 (標準偏差)0.0035448244 (±0.085407995)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 408.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nonstructural Protein 1

全体名称: Nonstructural Protein 1
要素
  • 複合体: Nonstructural Protein 1
    • タンパク質・ペプチド: mRNA-capping enzyme nsP1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: (1R,2S,3S,4R,5R)-3-(6-aminopurin-9-yl)-4-fluoranyl-5-(2-hydroxyethyl)cyclopentane-1,2-diol

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超分子 #1: Nonstructural Protein 1

超分子名称: Nonstructural Protein 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス)

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分子 #1: mRNA-capping enzyme nsP1

分子名称: mRNA-capping enzyme nsP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
由来(天然)生物種: Chikungunya virus strain S27-African prototype (ウイルス)
分子量理論値: 62.056539 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDPVYVDIDA DSAFLKALQR AYPMFEVEPR QVTPNDHANA RAFSHLAIKL IEQEIDPDST ILDIGSAPAR RMMSDRKYHC VCPMRSAED PERLANYARK LASAAGKVLD RNISGKIGDL QAVMAVPDTE TPTFCLHTDV SCRQRADVAI YQDVYAVHAP T SLYHQAIK ...文字列:
MDPVYVDIDA DSAFLKALQR AYPMFEVEPR QVTPNDHANA RAFSHLAIKL IEQEIDPDST ILDIGSAPAR RMMSDRKYHC VCPMRSAED PERLANYARK LASAAGKVLD RNISGKIGDL QAVMAVPDTE TPTFCLHTDV SCRQRADVAI YQDVYAVHAP T SLYHQAIK GVRLAYWVGF DTTPFMYNAM AGAYPSYSTN WADEQVLKAK NIGLCSTDLT EGRRGKLSIM RGKKLEPCDR VL FSVGSTL YPESRKLLKS WHLPSVFHLK GKLSFTCRCD TVVSCEGYVV KRITMSPGLY GKTTGYAVTH HADGFLMCKT TDT VDGERV SFSVCTYVPA TICDQMTGIL ATEVTPEDAQ KLLVGLNQRI VVNGRTQRNT NTMKNYMIPV VAQAFSKWAK ECRK DMEDE KLLGVRERTL TCCCLWAFKK QKTHTVYKRP DTQSIQKVQA EFDSFVVPSL WSSGLSIPLR TRIKWLLSKV PKTDL TPYS GDAQEARDAE KEAEEEREAE LTLEALPPLQ AAGGGGSWSH PQFEKMDYKD HDGDYKDHDI DYKDDDDK

UniProtKB: Polyprotein P1234

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #3: (1R,2S,3S,4R,5R)-3-(6-aminopurin-9-yl)-4-fluoranyl-5-(2-hydroxyet...

分子名称: (1R,2S,3S,4R,5R)-3-(6-aminopurin-9-yl)-4-fluoranyl-5-(2-hydroxyethyl)cyclopentane-1,2-diol
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: 7XQ
分子量理論値: 297.286 Da
Chemical component information

ChemComp-7XQ:
(1R,2S,3S,4R,5R)-3-(6-aminopurin-9-yl)-4-fluoranyl-5-(2-hydroxyethyl)cyclopentane-1,2-diol

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7dop

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 76791
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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