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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-32762 | |||||||||
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タイトル | Structure of a membrane protein G | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / CD22 mediated BCR regulation / B cell activation / B cell proliferation / エンドソーム / B cell differentiation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity ...IgM B cell receptor complex / B cell receptor complex / CD22 mediated BCR regulation / B cell activation / B cell proliferation / エンドソーム / B cell differentiation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / B cell receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / 獲得免疫系 / Potential therapeutics for SARS / membrane => GO:0016020 / 免疫応答 / 脂質ラフト / external side of plasma membrane / シグナル伝達 / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å | |||||||||
データ登録者 | Ma X / Zhu Y / Chen Y / Huang Z | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2022 タイトル: Cryo-EM structures of two human B cell receptor isotypes. 著者: Xinyu Ma / Yuwei Zhu / De Dong / Yan Chen / Shubo Wang / Dehui Yang / Zhuo Ma / Anqi Zhang / Fan Zhang / Changyou Guo / Zhiwei Huang / 要旨: The B cell receptor (BCR) complex plays a critical role in B cell development and immune responses. The assembly mechanisms underlying the BCR complex remain unknown. We determined the cryo-electron ...The B cell receptor (BCR) complex plays a critical role in B cell development and immune responses. The assembly mechanisms underlying the BCR complex remain unknown. We determined the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human IgG-BCR and IgM-BCR, which consist of membrane-bound immunoglobulin molecules (mIg) and Igα/β subunits at a 1:1 stoichiometry. Assembly of both BCR complexes involves their extracellular domains, membrane-proximal connection peptides, and transmembrane (TM) helices. The TM helices of mIgG and mIgM share a conserved set of hydrophobic and polar interactions with Igα/β TM helices. By contrast, the IgG-Cγ3 and IgM-Cμ4 domains interact with extracellular Ig-like domains of Igα/β through head-to-tail and side-by-side modes, respectively. This work reveals the structural basis for BCR assembly and provides insights into BCR triggering. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_32762.map.gz | 59.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-32762-v30.xml emd-32762.xml | 12 KB 12 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_32762.png | 19.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32762 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-32762 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7wsoMC 7xt6C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_32762.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : complex
全体 | 名称: complex |
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要素 |
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-超分子 #1: complex
超分子 | 名称: complex / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Immunoglobulin heavy constant gamma 1
分子 | 名称: Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 28.533205 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: GPSVFLFPPK PKDTLMISRT PEVTCVVVDV SHEDPEVKFN WYVDGVEVHN AKTKPREEQY NSTYRVVSVL TVLHQDWLNG KEYKCKVSN KALPAPIEKT ISKAKGQPRE PQVYTLPPSR DELTKNQVSL TCLVKGFYPS DIAVEWESNG QPENNYKTTP P VLDSDGSF ...文字列: GPSVFLFPPK PKDTLMISRT PEVTCVVVDV SHEDPEVKFN WYVDGVEVHN AKTKPREEQY NSTYRVVSVL TVLHQDWLNG KEYKCKVSN KALPAPIEKT ISKAKGQPRE PQVYTLPPSR DELTKNQVSL TCLVKGFYPS DIAVEWESNG QPENNYKTTP P VLDSDGSF FLYSKLTVDK SRWQQGNVFS CSVMHEALHN HYTQKSLSLS PELQLEESCA EAQDGELDGL WTTITIFITL FL LSVCYSA TVTFF |
-分子 #2: B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain
分子 | 名称: B-cell antigen receptor complex-associated protein alpha chain タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 15.504718 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: LWMHKVPASL MVSLGEDAHF QCPHNSSNNA NVTWWRVLHG NYTWPPEFLG PGEDPNGTLI IQNVNKSHGG IYVCRVQEGN ESYQQSCGT YLRVRQPPPR PFLDMGEGTK NRIITAEGII LLFCAVVPGT LLLFRKRW |
-分子 #3: B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain
分子 | 名称: B-cell antigen receptor complex-associated protein beta chain タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 16.143744 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: SRIWQSPRFI ARKRGFTVKM HCYMNSASGN VSWLWKQEMD ENPQQLKLEK GRMEESQNES LATLTIQGIR FEDNGIYFCQ QKCNNTSEV YQGCGTELRV MGFSTLAQLK QRNTLKDGII MIQTLLIILF IIVPIFLLLD |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 1.5 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 213086 |