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- EMDB-3205: Structure of E.coli Constitutive lysine decarboxylase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3205
タイトルStructure of E.coli Constitutive lysine decarboxylase
マップデータReconstruction of E.coli Constitutive lysine decarboxylase
試料
  • 試料: E.coli Constitutive Lysine Decarboxylase
  • タンパク質・ペプチド: Constitutive Lysine decarboxylase
キーワードacid-stress / lysine decarboxylase / RavA / cage
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine decarboxylase / lysine catabolic process / lysine decarboxylase activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal ...Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Constitutive lysine decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Kandiah E / Carriel D / Perard J / Malet H / Bacia M / Liu K / Chan WSS / Houry AW / Ollagnier de Choudens S / Elsen S / Gutsche I
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural insights into the Escherichia coli lysine decarboxylases and molecular determinants of interaction with the AAA+ ATPase RavA.
著者: Eaazhisai Kandiah / Diego Carriel / Julien Perard / Hélène Malet / Maria Bacia / Kaiyin Liu / Sze W S Chan / Walid A Houry / Sandrine Ollagnier de Choudens / Sylvie Elsen / Irina Gutsche /
要旨: The inducible lysine decarboxylase LdcI is an important enterobacterial acid stress response enzyme whereas LdcC is its close paralogue thought to play mainly a metabolic role. A unique ...The inducible lysine decarboxylase LdcI is an important enterobacterial acid stress response enzyme whereas LdcC is its close paralogue thought to play mainly a metabolic role. A unique macromolecular cage formed by two decamers of the Escherichia coli LdcI and five hexamers of the AAA+ ATPase RavA was shown to counteract acid stress under starvation. Previously, we proposed a pseudoatomic model of the LdcI-RavA cage based on its cryo-electron microscopy map and crystal structures of an inactive LdcI decamer and a RavA monomer. We now present cryo-electron microscopy 3D reconstructions of the E. coli LdcI and LdcC, and an improved map of the LdcI bound to the LARA domain of RavA, at pH optimal for their enzymatic activity. Comparison with each other and with available structures uncovers differences between LdcI and LdcC explaining why only the acid stress response enzyme is capable of binding RavA. We identify interdomain movements associated with the pH-dependent enzyme activation and with the RavA binding. Multiple sequence alignment coupled to a phylogenetic analysis reveals that certain enterobacteria exert evolutionary pressure on the lysine decarboxylase towards the cage-like assembly with RavA, implying that this complex may have an important function under particular stress conditions.
履歴
登録2015年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月4日-
マップ公開2016年9月21日-
更新2016年9月21日-
現状2016年9月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5fkz
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3205.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3205.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of E.coli Constitutive lysine decarboxylase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 303.616 Å		1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 303.616 Å		1.19 Å/pix.
x 256 pix.
= 303.616 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.186 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.06833199 - 0.13725401
平均 (標準偏差)0.0012036 (±0.00779361)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 303.616 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1861.1861.186
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z303.616303.616303.616
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0680.1370.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E.coli Constitutive Lysine Decarboxylase

全体名称: E.coli Constitutive Lysine Decarboxylase
要素
  • 試料: E.coli Constitutive Lysine Decarboxylase
  • タンパク質・ペプチド: Constitutive Lysine decarboxylase

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超分子 #1000: E.coli Constitutive Lysine Decarboxylase

超分子名称: E.coli Constitutive Lysine Decarboxylase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Homodecamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 80 KDa / 理論値: 80 KDa / 手法: Size exclusion

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分子 #1: Constitutive Lysine decarboxylase

分子名称: Constitutive Lysine decarboxylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: LdcI / コピー数: 10 / 集合状態: Homodecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 別称: E.coli
分子量実験値: 80 KDa / 理論値: 80 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: MG1655
配列UniProtKB: Constitutive lysine decarboxylase
GO: cytoplasm, lysine decarboxylase activity, lysine catabolic process
InterPro: Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal, Ornithine/lysine/arginine decarboxylase, Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain, Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal, Pyridoxal phosphate-dependent ...InterPro: Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal, Ornithine/lysine/arginine decarboxylase, Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain, Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal, Pyridoxal phosphate-dependent transferase, Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain, Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
詳細: 25 mM HEPES, 100 mM NaCl, 0.2 mM PLP, 1 mM DTT, pH 7.2
グリッド詳細: glow-discharged quantifoil grids 300 mesh 2/1
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 91 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 2.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 90 K / 最高: 92 K / 平均: 91 K
アライメント法Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2014年7月17日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 206 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 59000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.29 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.54 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Reconstruction was done using RELION v1.3 with full CTF correction.
CTF補正詳細: each particle; full CTF correction after first peak
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D5 (2回x5回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 61000
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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