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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of MCM double hexamer with structured Mcm4-NSD | |||||||||
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![]() | DNA replication initiation / Complex / Replicative helicase / Replication / CELL CYCLE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() MCM core complex / Assembly of the pre-replicative complex / Switching of origins to a post-replicative state / MCM complex binding / nuclear DNA replication / premeiotic DNA replication / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / mitotic DNA replication / CMG complex ...MCM core complex / Assembly of the pre-replicative complex / Switching of origins to a post-replicative state / MCM complex binding / nuclear DNA replication / premeiotic DNA replication / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / Activation of the pre-replicative complex / mitotic DNA replication / CMG complex / nuclear pre-replicative complex / Activation of ATR in response to replication stress / DNA replication preinitiation complex / MCM complex / replication fork protection complex / double-strand break repair via break-induced replication / single-stranded DNA helicase activity / mitotic DNA replication initiation / silent mating-type cassette heterochromatin formation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / nuclear replication fork / : / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / subtelomeric heterochromatin formation / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / heterochromatin formation / single-stranded DNA binding / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA helicase / cohesin loader activity / DNA clamp loader activity / chromosome, telomeric region / DNA damage response / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Cheng J / Li N / Huo Y / Dang S / Tye B / Gao N / Zhai Y | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Insight into the MCM double hexamer activation by Dbf4-Cdc7 kinase. 著者: Jiaxuan Cheng / Ningning Li / Yunjing Huo / Shangyu Dang / Bik-Kwoon Tye / Ning Gao / Yuanliang Zhai / ![]() ![]() 要旨: The Dbf4-dependent kinase Cdc7 (DDK) regulates DNA replication initiation by phosphorylation of the MCM double hexamer (MCM-DH) to promote helicase activation. Here, we determine a series of cryo ...The Dbf4-dependent kinase Cdc7 (DDK) regulates DNA replication initiation by phosphorylation of the MCM double hexamer (MCM-DH) to promote helicase activation. Here, we determine a series of cryo electron microscopy (cryo-EM) structures of yeast DDK bound to the MCM-DH. These structures, occupied by one or two DDKs, differ primarily in the conformations of the kinase core. The interactions of DDK with the MCM-DH are mediated exclusively by subunit Dbf4 straddling across the hexamer interface on the three N-terminal domains (NTDs) of subunits Mcm2, Mcm6, and Mcm4. This arrangement brings Cdc7 close to its only essential substrate, the N-terminal serine/threonine-rich domain (NSD) of Mcm4. Dbf4 further displaces the NSD from its binding site on Mcm4-NTD, facilitating an immediate targeting of this motif by Cdc7. Moreover, the active center of Cdc7 is occupied by a unique Dbf4 inhibitory loop, which is disengaged when the kinase core assumes wobbling conformations. This study elucidates the versatility of Dbf4 in regulating the ordered multisite phosphorylation of the MCM-DH by Cdc7 kinase during helicase activation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 18 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20.7 KB 20.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 87.6 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 8.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 410.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 410.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.9 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7v3uMC ![]() 7v3vC ![]() 7w8gC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.052 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : MCM double hexamer (DH)
+超分子 #1: MCM double hexamer (DH)
+分子 #1: DNA replication licensing factor MCM2
+分子 #2: DNA replication licensing factor MCM3
+分子 #3: DNA replication licensing factor MCM4
+分子 #4: Minichromosome maintenance protein 5
+分子 #5: DNA replication licensing factor MCM6
+分子 #6: DNA replication licensing factor MCM7
+分子 #7: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
+分子 #8: MAGNESIUM ION
+分子 #9: ZINC ION
+分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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糖包埋 | 材質: Ice |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 46.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 150000 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |