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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3167 | |||||||||
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タイトル | Bovine mitochondrial ATP synthase state 2b | |||||||||
![]() | Detergent-solubilized protein complex | |||||||||
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![]() | ATP synthase / rotary ATPase | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / : / : ...Mitochondrial protein import / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / aerobic respiration / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å | |||||||||
![]() | Zhou A / Rohou A / Schep DG / Bason JV / Montgomery MG / Walker JE / Grigorieff N / Rubinstein JL | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure and conformational states of the bovine mitochondrial ATP synthase by cryo-EM. 著者: Anna Zhou / Alexis Rohou / Daniel G Schep / John V Bason / Martin G Montgomery / John E Walker / Nikolaus Grigorieff / John L Rubinstein / ![]() ![]() ![]() 要旨: Adenosine triphosphate (ATP), the chemical energy currency of biology, is synthesized in eukaryotic cells primarily by the mitochondrial ATP synthase. ATP synthases operate by a rotary catalytic ...Adenosine triphosphate (ATP), the chemical energy currency of biology, is synthesized in eukaryotic cells primarily by the mitochondrial ATP synthase. ATP synthases operate by a rotary catalytic mechanism where proton translocation through the membrane-inserted FO region is coupled to ATP synthesis in the catalytic F1 region via rotation of a central rotor subcomplex. We report here single particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) analysis of the bovine mitochondrial ATP synthase. Combining cryo-EM data with bioinformatic analysis allowed us to determine the fold of the a subunit, suggesting a proton translocation path through the FO region that involves both the a and b subunits. 3D classification of images revealed seven distinct states of the enzyme that show different modes of bending and twisting in the intact ATP synthase. Rotational fluctuations of the c8-ring within the FO region support a Brownian ratchet mechanism for proton-translocation-driven rotation in ATP synthases. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 51.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.2 KB 16.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 128.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5ariMC ![]() 3164C ![]() 3165C ![]() 3166C ![]() 3168C ![]() 3169C ![]() 3170C ![]() 3181C ![]() 5araC ![]() 5areC ![]() 5arhC ![]() 5fijC ![]() 5fikC ![]() 5filC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Detergent-solubilized protein complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.64 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Bovine mitochondrial ATP synthase
全体 | 名称: Bovine mitochondrial ATP synthase |
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要素 |
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-超分子 #1000: Bovine mitochondrial ATP synthase
超分子 | 名称: Bovine mitochondrial ATP synthase / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Detergent-solubilized protein complex / 集合状態: One hetero-oligomeric ATP synthase complex / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 600 KDa |
-分子 #1: ATP synthase
分子 | 名称: ATP synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ATPase, complex V / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 600 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 8 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.2 詳細: 20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 0.05% (wt/v) dodecylmaltoside, 2 mM ATP, 0.02% (wt/v) NaN3 |
グリッド | 詳細: Homemade holey carbon on 400 square mesh Cu/Rh grid, glow-discharged 2 mins |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 27 seconds before plunging |
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電子顕微鏡法 #1
Microscopy ID | 1 |
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顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
温度 | 平均: 80 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 18,000x magnification (before detector post-magnification) |
詳細 | K2 Summit direct detector device (Gatan Inc.) operated in super-resolution mode with a 1.64 angstrom physical pixel and 0.82 angstrom super-resolution pixel. With no specimen present, the rate of exposure of the detector was 8 electrons/pixel/second. Exposure- fractionated movies of 20.1 s were recorded as stacks of 67 frames, so that selected specimen areas were exposed with a total of 60.3 electrons/square angstrom. |
日付 | 2015年3月15日 |
撮影 | カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / デジタル化 - サンプリング間隔: 5 µm / 実像数: 5867 / 平均電子線量: 60.3 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 30487 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.1 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 18000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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電子顕微鏡法 #2
Microscopy ID | 2 |
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顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
温度 | 平均: 80 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 18,000x magnification (before detector post-magnification) |
詳細 | K2 Summit direct detector device (Gatan Inc.) operated in super-resolution mode with a 1.64 angstrom physical pixel and 0.82 angstrom super-resolution pixel. With no specimen present, the rate of exposure of the detector was 8 electrons/pixel/second. Exposure- fractionated movies of 20.1 s were recorded as stacks of 67 frames, so that selected specimen areas were exposed with a total of 60.3 electrons/square angstrom. |
日付 | 2014年9月28日 |
撮影 | カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / デジタル化 - サンプリング間隔: 5 µm / 実像数: 5867 / 平均電子線量: 60.3 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 30487 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.1 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 18000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
詳細 | The particles were selected using an automatic selection program. |
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CTF補正 | 詳細: Each particle |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion, FREALIGN 詳細: To avoid noise bias, only data up to a resolution of 10 angstrom were used during refinement. 使用した粒子像数: 17610 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I / Chain - #9 - Chain ID: S |
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ソフトウェア | 名称: Chimera, MDFF |
詳細 | Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF). |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
得られたモデル | ![]() PDB-5ari: |
-原子モデル構築 2
初期モデル | PDB ID: Chain - #0 - Chain ID: J / Chain - #1 - Chain ID: K / Chain - #2 - Chain ID: L / Chain - #3 - Chain ID: M / Chain - #4 - Chain ID: N / Chain - #5 - Chain ID: O / Chain - #6 - Chain ID: P / Chain - #7 - Chain ID: Q |
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ソフトウェア | 名称: Chimera, MDFF |
詳細 | Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF). |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
得られたモデル | ![]() PDB-5ari: |
-原子モデル構築 3
初期モデル | PDB ID: Chain - #0 - Chain ID: D / Chain - #1 - Chain ID: E / Chain - #2 - Chain ID: F |
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ソフトウェア | 名称: Chimera, MDFF |
詳細 | Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF). |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
得られたモデル | ![]() PDB-5ari: |