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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31579
タイトルCryo-EM structure of CCHFV envelope protein Gc in postfusion conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: CCHFV envelope protein Gc
    • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein C
キーワードCCHFV / envelope protein / postfusion / Bunyavirus / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell endoplasmic reticulum membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Nairovirus M polyprotein-like / : / : / : / : / Nairovirus GP38 / Nairovirus, structural glycoprotein Gn / Nairovirus, mucin-like domain / Nairovirus NSm / Hantavirus glycoprotein Gc ...Nairovirus M polyprotein-like / : / : / : / : / Nairovirus GP38 / Nairovirus, structural glycoprotein Gn / Nairovirus, mucin-like domain / Nairovirus NSm / Hantavirus glycoprotein Gc / : / Hantavirus glycoprotein Gc, N-terminal / Hantavirus glycoprotein Gc, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelopment polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Crimean-Congo hemorrhagic fever virus strain IbAr10200 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Li N / Rao G
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31570161 中国
引用ジャーナル: Virol Sin / : 2022
タイトル: Cryo-EM structure of glycoprotein C from Crimean-Congo hemorrhagic fever virus.
著者: Na Li / Guibo Rao / Zhiqiang Li / Jiayi Yin / Tingting Chong / Kexing Tian / Yan Fu / Sheng Cao /
要旨: Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (CCHFV) is a causative agent of serious hemorrhagic diseases in humans with high mortality rates. CCHFV glycoprotein Gc plays critical roles in mediating virus- ...Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (CCHFV) is a causative agent of serious hemorrhagic diseases in humans with high mortality rates. CCHFV glycoprotein Gc plays critical roles in mediating virus-host membrane fusion and has been studied extensively as an immunogen. However, the molecular mechanisms involved in membrane fusion and Gc-specific antibody-antigen interactions remain unresolved largely because structural information of this glycoprotein is missing. We designed a trimeric protein including most of the ectodomain region of Gc from the prototype CCHFV strain, IbAr10200, which enabled the cryo-electron microscopy structure to be solved at a resolution of 2.8 ​Å. The structure confirms that CCHFV Gc is a class II fusion protein. Unexpectedly, structural comparisons with other solved Gc trimers in the postfusion conformation revealed that CCHFV Gc adopted hybrid architectural features of the fusion loops from hantaviruses and domain III from phenuiviruses, suggesting a complex evolutionary pathway among these bunyaviruses. Antigenic sites on CCHFV Gc that protective neutralizing antibodies target were mapped onto the CCHFV Gc structure, providing valuable information that improved our understanding of potential neutralization mechanisms of various antibodies.
履歴
登録2021年7月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月16日-
マップ公開2022年3月16日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7fgf
  • 表面レベル: 0.44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31579.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.61 Å/pix.
x 360 pix.
= 219.6 Å
0.61 Å/pix.
x 360 pix.
= 219.6 Å
0.61 Å/pix.
x 360 pix.
= 219.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.61 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.44 / ムービー #1: 0.44
最小 - 最大-2.404114 - 3.4646294
平均 (標準偏差)-0.0020319964 (±0.09588593)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 219.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.610.610.61
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z219.600219.600219.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ139118109
NX/NY/NZ123164187
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-2.4043.465-0.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CCHFV envelope protein Gc

全体名称: CCHFV envelope protein Gc
要素
  • 複合体: CCHFV envelope protein Gc
    • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein C

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超分子 #1: CCHFV envelope protein Gc

超分子名称: CCHFV envelope protein Gc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Crimean-Congo hemorrhagic fever virus strain IbAr10200 (ウイルス)

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分子 #1: Glycoprotein C

分子名称: Glycoprotein C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Crimean-Congo hemorrhagic fever virus strain IbAr10200 (ウイルス)
: IbAr10200
分子量理論値: 65.809711 KDa
組換発現生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
配列文字列: MKNLLNSTSL ETSLSIEAPW GAINVQSTYK PTVSTANIAL SWSSVEHRGN KILVSGRSES IMKLEERTGI SWDLGVEDAS ESKLLTVSV MDLSQMYSPV FEYLSGDRQV GEWPKATCTG DCPERCGCTS STCLHKEWPH SRNWRCNPTW CWGVGTGCTC C GLDVKDLF ...文字列:
MKNLLNSTSL ETSLSIEAPW GAINVQSTYK PTVSTANIAL SWSSVEHRGN KILVSGRSES IMKLEERTGI SWDLGVEDAS ESKLLTVSV MDLSQMYSPV FEYLSGDRQV GEWPKATCTG DCPERCGCTS STCLHKEWPH SRNWRCNPTW CWGVGTGCTC C GLDVKDLF TDYMFVKWKV EYIKTEAIVC VELTSQERQC SLIEAGTRFN LGPVTITLSE PRNIQQKLPP EIITLHPRIE EG FFDLMHV QKVLSASTVC KLQSCTHGVP GDLQVYHIGN LLKGDKVNGH LIHKIEPHFN TSWMSWDGCD LDYYCNMGDW PSC TYTGVT QHNHASFVNL LNIETDYTKN FHFHSKRVTA HGDTPQLDLK ARPTYGAGEI TVLVEVADME LHTKKIEISG LKFA SLACT GCYACSSGIS CKVRIHVDEP DELTVHVKSD DPDVVAASSS LMARKLEFGT DSTFKAFSAM PKTSLCFYIV EREHC KSCS EEDTKKCVNT KLEQPQSILI EHKGTIIGKQ NSTCTAKSRG SGGMKQIEDK IEEILSKIYH IENEIARIKK LIGEGS GGS RGPFEGKPIP NPLLGLDSTR TGHHHHHH

UniProtKB: Envelopment polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 187292
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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