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万見
- EMDB-3134: Electron cryo-microscopy of an immune pore -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3134
タイトルElectron cryo-microscopy of an immune pore
マップデータReconstruction of the membrane attack complex
試料
  • 試料: Membrane attack complex
  • タンパク質・ペプチド: C5
  • タンパク質・ペプチド: C6
  • タンパク質・ペプチド: C7
  • タンパク質・ペプチド: C8 alpha
  • タンパク質・ペプチド: C8 beta
  • タンパク質・ペプチド: C8 gamma
  • タンパク質・ペプチド: C9
キーワードcryo-EM / single particles / membrane protein
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Serna M / Bubeck D
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structural basis of complement membrane attack complex formation.
著者: Marina Serna / Joanna L Giles / B Paul Morgan / Doryen Bubeck /
要旨: In response to complement activation, the membrane attack complex (MAC) assembles from fluid-phase proteins to form pores in lipid bilayers. MAC directly lyses pathogens by a 'multi-hit' mechanism; ...In response to complement activation, the membrane attack complex (MAC) assembles from fluid-phase proteins to form pores in lipid bilayers. MAC directly lyses pathogens by a 'multi-hit' mechanism; however, sublytic MAC pores on host cells activate signalling pathways. Previous studies have described the structures of individual MAC components and subcomplexes; however, the molecular details of its assembly and mechanism of action remain unresolved. Here we report the electron cryo-microscopy structure of human MAC at subnanometre resolution. Structural analyses define the stoichiometry of the complete pore and identify a network of interaction interfaces that determine its assembly mechanism. MAC adopts a 'split-washer' configuration, in contrast to the predicted closed ring observed for perforin and cholesterol-dependent cytolysins. Assembly precursors partially penetrate the lipid bilayer, resulting in an irregular β-barrel pore. Our results demonstrate how differences in symmetric and asymmetric components of the MAC underpin a molecular basis for pore formation and suggest a mechanism of action that extends beyond membrane penetration.
履歴
登録2015年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年1月13日-
マップ公開2016年2月10日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD3134_imag...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3134.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 34.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the membrane attack complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.12 / ムービー #1: 0.12
最小 - 最大-0.33782661 - 0.64413261
平均 (標準偏差)0.00165011 (±0.01986981)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ210210210
Spacing210210210
セルA=B=C: 588.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z210210210
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z588.000588.000588.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS210210210
D min/max/mean-0.3380.6440.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Membrane attack complex

全体名称: Membrane attack complex
要素
  • 試料: Membrane attack complex
  • タンパク質・ペプチド: C5
  • タンパク質・ペプチド: C6
  • タンパク質・ペプチド: C7
  • タンパク質・ペプチド: C8 alpha
  • タンパク質・ペプチド: C8 beta
  • タンパク質・ペプチド: C8 gamma
  • タンパク質・ペプチド: C9

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超分子 #1000: Membrane attack complex

超分子名称: Membrane attack complex / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Protein complex was assembled on liposomes and detergent solubilized
Number unique components: 7
分子量理論値: 1.8 MDa

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分子 #1: C5

分子名称: C5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 190 KDa

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分子 #2: C6

分子名称: C6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 120 KDa

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分子 #3: C7

分子名称: C7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 110 KDa

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分子 #4: C8 alpha

分子名称: C8 alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 152 KDa

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分子 #5: C8 beta

分子名称: C8 beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 152 KDa

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分子 #6: C8 gamma

分子名称: C8 gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 152 KDa

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分子 #7: C9

分子名称: C9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 18 / 集合状態: eighteen-mer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 69 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES-NaOH, 150 mM NaCl
グリッド詳細: 300 mesh quantifoil R1.2/1.3 grids with thin carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2015年7月2日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / 実像数: 622 / 平均電子線量: 45 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.00 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were manually selected.
CTF補正詳細: CTFFIND3, phase flip on each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION, EMAN2 / 使用した粒子像数: 41981

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3ojy

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4a5w

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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