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万見
- EMDB-3097: Structure and genome release mechanism of human cardiovirus Saffo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3097
タイトルStructure and genome release mechanism of human cardiovirus Saffold virus-3
マップデータReconstruction of the human cardiovirus Saffold virus-3 A particle
試料
  • 試料: A particle of Saffold virus-3
  • ウイルス: Human saffold virus-3
キーワードSaffold / virus / cardiovirus / Picornavirales / A / altered / virion / particle / capsid / genome / RNA / ssRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleolus / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont entry into host cell ...host cell nucleolus / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont entry into host cell / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid ...Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirus coat protein / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human saffold virus-3
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 10.6 Å
データ登録者Mullapudi E / Novacek J / Palkova L / Kulich P / Lindberg M / van Kuppeveld FJM / Plevka P
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2016
タイトル: Structure and Genome Release Mechanism of the Human Cardiovirus Saffold Virus 3.
著者: Edukondalu Mullapudi / Jiří Nováček / Lenka Pálková / Pavel Kulich / A Michael Lindberg / Frank J M van Kuppeveld / Pavel Plevka /
要旨: In order to initiate an infection, viruses need to deliver their genomes into cells. This involves uncoating the genome and transporting it to the cytoplasm. The process of genome delivery is not ...In order to initiate an infection, viruses need to deliver their genomes into cells. This involves uncoating the genome and transporting it to the cytoplasm. The process of genome delivery is not well understood for nonenveloped viruses. We address this gap in our current knowledge by studying the uncoating of the nonenveloped human cardiovirus Saffold virus 3 (SAFV-3) of the family Picornaviridae SAFVs cause diseases ranging from gastrointestinal disorders to meningitis. We present a structure of a native SAFV-3 virion determined to 2.5 Å by X-ray crystallography and an 11-Å-resolution cryo-electron microscopy reconstruction of an "altered" particle that is primed for genome release. The altered particles are expanded relative to the native virus and contain pores in the capsid that might serve as channels for the release of VP4 subunits, N termini of VP1, and the RNA genome. Unlike in the related enteroviruses, pores in SAFV-3 are located roughly between the icosahedral 3- and 5-fold axes at an interface formed by two VP1 and one VP3 subunit. Furthermore, in native conditions many cardioviruses contain a disulfide bond formed by cysteines that are separated by just one residue. The disulfide bond is located in a surface loop of VP3. We determined the structure of the SAFV-3 virion in which the disulfide bonds are reduced. Disruption of the bond had minimal effect on the structure of the loop, but it increased the stability and decreased the infectivity of the virus. Therefore, compounds specifically disrupting or binding to the disulfide bond might limit SAFV infection.
IMPORTANCE: A capsid assembled from viral proteins protects the virus genome during transmission from one cell to another. However, when a virus enters a cell the virus genome has to be released from ...IMPORTANCE: A capsid assembled from viral proteins protects the virus genome during transmission from one cell to another. However, when a virus enters a cell the virus genome has to be released from the capsid in order to initiate infection. This process is not well understood for nonenveloped viruses. We address this gap in our current knowledge by studying the genome release of Human Saffold virus 3 Saffold viruses cause diseases ranging from gastrointestinal disorders to meningitis. We show that before the genome is released, the Saffold virus 3 particle expands, and holes form in the previously compact capsid. These holes serve as channels for the release of the genome and small capsid proteins VP4 that in related enteroviruses facilitate subsequent transport of the virus genome into the cell cytoplasm.
履歴
登録2015年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年8月5日-
マップ公開2016年6月22日-
更新2016年8月24日-
現状2016年8月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 10.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 10.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5a8f
  • 表面レベル: 10.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5a8f
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

safv3-overvi...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3097.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the human cardiovirus Saffold virus-3 A particle
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 709.632 Å		2.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 709.632 Å		2.22 Å/pix.
x 320 pix.
= 709.632 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2176 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 10.6 / ムービー #1: 10.6
最小 - 最大-25.18430519 - 32.777748109999997
平均 (標準偏差)0.16182137 (±2.11190486)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-160-160-160
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 709.632 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.21762.21762.2176
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z709.632709.632709.632
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-160-160-160
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-25.18432.7780.162

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : A particle of Saffold virus-3

全体名称: A particle of Saffold virus-3
要素
  • 試料: A particle of Saffold virus-3
  • ウイルス: Human saffold virus-3

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超分子 #1000: A particle of Saffold virus-3

超分子名称: A particle of Saffold virus-3 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample is monodisperse / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 5 MDa

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超分子 #1: Human saffold virus-3

超分子名称: Human saffold virus-3 / タイプ: virus / ID: 1 / 生物種: Human saffold virus-3 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 5 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 320 Å / T番号(三角分割数): 3
ウイルス殻Shell ID: 2 / 直径: 320 Å / T番号(三角分割数): 3

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20mM Hepes, 150mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 0.5% molybdenum acetate for 30 seconds
グリッド詳細: 400 mesh Cu grid with thin carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 294 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 62k magnification
日付2014年9月3日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / デジタル化 - サンプリング間隔: 3 µm / 実像数: 264 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.95 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -2.33 µm / 倍率（公称値）: 55000
試料ステージ試料ホルダー: nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細EMAN2, jalign, j3dr programs used for particle selection and electron density map reconstruction
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.6 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2, j3dr, jalign, Bsoft / 使用した粒子像数: 14028

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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