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- EMDB-30847: Structure of a human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30847
タイトルStructure of a human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5
マップデータ
試料
  • 複合体: Human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5
    • 複合体: Sodium/protein exchanger 1 (NHE1)
      • タンパク質・ペプチド: Sodium/hydrogen exchanger 1
    • 複合体: Calcineurin B homologous protein 1 (CHP1)
      • タンパク質・ペプチド: Calcineurin B homologous protein 1
  • リガンド: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
キーワードTransporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phosphatase activity / positive regulation of sodium:proton antiporter activity / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / cation-transporting ATPase complex / membrane docking / negative regulation of protein autophosphorylation / Hyaluronan degradation / positive regulation of protein transport / regulation of cardiac muscle cell membrane potential ...negative regulation of phosphatase activity / positive regulation of sodium:proton antiporter activity / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / cation-transporting ATPase complex / membrane docking / negative regulation of protein autophosphorylation / Hyaluronan degradation / positive regulation of protein transport / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / transporter complex / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / sodium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / hyaluronan catabolic process / maintenance of cell polarity / regulation of pH / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / sodium ion export across plasma membrane / membrane organization / protein phosphatase 2B binding / microtubule bundle formation / intracellular sodium ion homeostasis / regulation of stress fiber assembly / cardiac muscle cell differentiation / sodium ion import across plasma membrane / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / : / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / regulation of focal adhesion assembly / cardiac muscle cell contraction / response to acidic pH / negative regulation of protein import into nucleus / small GTPase-mediated signal transduction / cellular response to cold / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of protein phosphorylation / positive regulation of the force of heart contraction / cellular response to antibiotic / protein kinase inhibitor activity / protein complex oligomerization / intercalated disc / potassium channel regulator activity / positive regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of protein kinase activity / transport vesicle / cellular response to acidic pH / response to muscle stretch / cytoplasmic microtubule organization / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / monoatomic ion transport / cellular response to epinephrine stimulus / protein export from nucleus / potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein ubiquitination / T-tubule / proton transmembrane transport / regulation of intracellular pH / stem cell differentiation / potassium ion transport / cellular response to mechanical stimulus / phospholipid binding / kinase binding / cellular response to insulin stimulus / calcium-dependent protein binding / cell migration / lamellipodium / microtubule cytoskeleton / positive regulation of cell growth / cellular response to hypoxia / microtubule binding / molecular adaptor activity / basolateral plasma membrane / membrane fusion / protein-macromolecule adaptor activity / calmodulin binding / apical plasma membrane / protein stabilization / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / Golgi membrane / focal adhesion / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif ...: / Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/hydrogen exchanger 1 / Calcineurin B homologous protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Dong Y / Gao Y / Li B / Zhang XC / Zhao Y
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure and mechanism of the human NHE1-CHP1 complex.
著者: Yanli Dong / Yiwei Gao / Alina Ilie / DuSik Kim / Annie Boucher / Bin Li / Xuejun C Zhang / John Orlowski / Yan Zhao /
要旨: Sodium/proton exchanger 1 (NHE1) is an electroneutral secondary active transporter present on the plasma membrane of most mammalian cells and plays critical roles in regulating intracellular pH and ...Sodium/proton exchanger 1 (NHE1) is an electroneutral secondary active transporter present on the plasma membrane of most mammalian cells and plays critical roles in regulating intracellular pH and volume homeostasis. Calcineurin B-homologous protein 1 (CHP1) is an obligate binding partner that promotes NHE1 biosynthetic maturation, cell surface expression and pH-sensitivity. Dysfunctions of either protein are associated with neurological disorders. Here, we elucidate structures of the human NHE1-CHP1 complex in both inward- and inhibitor (cariporide)-bound outward-facing conformations. We find that NHE1 assembles as a symmetrical homodimer, with each subunit undergoing an elevator-like conformational change during cation exchange. The cryo-EM map reveals the binding site for the NHE1 inhibitor cariporide, illustrating how inhibitors block transport activity. The CHP1 molecule differentially associates with these two conformational states of each NHE1 monomer, and this association difference probably underlies the regulation of NHE1 pH-sensitivity by CHP1.
履歴
登録2021年1月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月23日-
マップ公開2021年6月23日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7dsv
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7dsv
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30847.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30847.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å		1 Å/pix.
x 256 pix.
= 256. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.2149519 - 0.3352891
平均 (標準偏差)0.00021320212 (±0.007281356)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 256.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.000256.000256.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ192139186
NX/NY/NZ211274246
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2150.3350.000

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_30847_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5

全体名称: Human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5
要素
  • 複合体: Human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5
    • 複合体: Sodium/protein exchanger 1 (NHE1)
      • タンパク質・ペプチド: Sodium/hydrogen exchanger 1
    • 複合体: Calcineurin B homologous protein 1 (CHP1)
      • タンパク質・ペプチド: Calcineurin B homologous protein 1
  • リガンド: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine

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超分子 #1: Human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5

超分子名称: Human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: CHP1 in this map was locally refined using symmetry expansion to improve resolution.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 230 KDa

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超分子 #2: Sodium/protein exchanger 1 (NHE1)

超分子名称: Sodium/protein exchanger 1 (NHE1) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 182 KDa

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超分子 #3: Calcineurin B homologous protein 1 (CHP1)

超分子名称: Calcineurin B homologous protein 1 (CHP1) / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2

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分子 #1: Sodium/hydrogen exchanger 1

分子名称: Sodium/hydrogen exchanger 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.893367 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: KAFPVLGIDY THVRTPFEIS LWILLACLMK IGFHVIPTIS SIVPESCLLI VVGLLVGGLI KGVGETPPFL QSDVFFLFLL PPIILDAGY FLPLRQFTEN LGTILIFAVV GTLWNAFFLG GLMYAVCLVG GEQINNIGLL DNLLFGSIIS AVDPVAVLAV F EEIHINEL ...文字列:
KAFPVLGIDY THVRTPFEIS LWILLACLMK IGFHVIPTIS SIVPESCLLI VVGLLVGGLI KGVGETPPFL QSDVFFLFLL PPIILDAGY FLPLRQFTEN LGTILIFAVV GTLWNAFFLG GLMYAVCLVG GEQINNIGLL DNLLFGSIIS AVDPVAVLAV F EEIHINEL LHILVFGESL LNDAVTVVLY HLFEEFANYE HVGIVDIFLG FLSFFVVALG GVLVGVVYGV IAAFTSRFTS HI RVIEPLF VFLYSYMAYL SAELFHLSGI MALIASGVVM RPYVEANISH KSHTTIKYFL KMWSSVSETL IFIFLGVSTV AGS HHWNWT FVISTLLFCL IARVLGVLGL TWFINKFRIV KLTPKDQFII AYGGLRGAIA FSLGYLLDKK HFPMCDLFLT AIIT VIFFT VFVQGMTIRP LVDLLAVKKK QETKRSINEE IHTQFLDHLL TGIEDICGHY GHHHWKDKLN RFNKKYV

UniProtKB: Sodium/hydrogen exchanger 1

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分子 #2: Calcineurin B homologous protein 1

分子名称: Calcineurin B homologous protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.36983 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
DEELEEIKKE TGFSHSQITR LYSRFTSLDK GENGTLSRED FQRIPELAIN PLGDRIINAF FPEGEDQVNF RGFMRTLAHF RPIEDNEKS KDVNGPEPLN SRSNKLHFAF RLYDLDKDEK ISRDELLQVL RMMVGVNISD EQLGSIADRT IQEADQDGDS A ASFTEFVK VLEKVDVEQK MSIRFLH

UniProtKB: Calcineurin B homologous protein 1

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分子 #3: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine

分子名称: 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 16 / 式: LBN
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-LBN:
1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 6.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細The NHE1-CHP1 complex was reconstituted into lipid nanodiscs.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-32 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2205 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 13000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: The insilico model was generated using Ab initio reconstruction in cryoSPARC.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 100503
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.1), cryoSPARC (ver. 2.15))
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7dsv:
Structure of a human NHE1-CHP1 complex under pH 6.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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