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- EMDB-3059: ZM197 SOSIP.664 trimer in complex with VRC01 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3059
タイトルZM197 SOSIP.664 trimer in complex with VRC01 Fab
マップデータSingle particle reconstruction of the ZM197 SOSIP + VRC01 Fab complex.
試料
  • 試料: Fab of VRC01 antibody bound to a clade C ZM176 SOSIP.664 trimer
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 Env
  • タンパク質・ペプチド: VRC01 Antibody
キーワードHIV-1 / Env / antibody / broadly neutralizing antibodies
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.32 Å
データ登録者Lee JH / Ward AB
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Design and structure of two HIV-1 clade C SOSIP.664 trimers that increase the arsenal of native-like Env immunogens.
著者: Jean-Philippe Julien / Jeong Hyun Lee / Gabriel Ozorowski / Yuanzi Hua / Alba Torrents de la Peña / Steven W de Taeye / Travis Nieusma / Albert Cupo / Anila Yasmeen / Michael Golabek / Pavel ...著者: Jean-Philippe Julien / Jeong Hyun Lee / Gabriel Ozorowski / Yuanzi Hua / Alba Torrents de la Peña / Steven W de Taeye / Travis Nieusma / Albert Cupo / Anila Yasmeen / Michael Golabek / Pavel Pugach / P J Klasse / John P Moore / Rogier W Sanders / Andrew B Ward / Ian A Wilson /
要旨: A key challenge in the quest toward an HIV-1 vaccine is design of immunogens that can generate a broadly neutralizing antibody (bnAb) response against the enormous sequence diversity of the HIV-1 ...A key challenge in the quest toward an HIV-1 vaccine is design of immunogens that can generate a broadly neutralizing antibody (bnAb) response against the enormous sequence diversity of the HIV-1 envelope glycoprotein (Env). We previously demonstrated that a recombinant, soluble, fully cleaved SOSIP.664 trimer based on the clade A BG505 sequence is a faithful antigenic and structural mimic of the native trimer in its prefusion conformation. Here, we sought clade C native-like trimers with comparable properties. We identified DU422 and ZM197M SOSIP.664 trimers as being appropriately thermostable (Tm of 63.4 °C and 62.7 °C, respectively) and predominantly native-like, as determined by negative-stain electron microscopy (EM). Size exclusion chromatography, ELISA, and surface plasmon resonance further showed that these trimers properly display epitopes for all of the major bnAb classes, including quaternary-dependent, trimer-apex (e.g., PGT145) and gp120/gp41 interface (e.g., PGT151) epitopes. A cryo-EM reconstruction of the ZM197M SOSIP.664 trimer complexed with VRC01 Fab against the CD4 binding site at subnanometer resolution revealed a striking overall similarity to its BG505 counterpart with expected local conformational differences in the gp120 V1, V2, and V4 loops. These stable clade C trimers contribute additional diversity to the pool of native-like Env immunogens as key components of strategies to induce bnAbs to HIV-1.
履歴
登録2015年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年7月1日-
マップ公開2015年9月30日-
更新2015年10月7日-
現状2015年10月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3059.png

emd_3059.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3059.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Single particle reconstruction of the ZM197 SOSIP + VRC01 Fab complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å		1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å		1.31 Å/pix.
x 256 pix.
= 335.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.023 / ムービー #1: 0.023
最小 - 最大-0.01488768 - 0.05336612
平均 (標準偏差)0.00020703 (±0.00376369)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 335.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z335.360335.360335.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-800-4
NX/NY/NZ1611358
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0150.0530.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fab of VRC01 antibody bound to a clade C ZM176 SOSIP.664 trimer

全体名称: Fab of VRC01 antibody bound to a clade C ZM176 SOSIP.664 trimer
要素
  • 試料: Fab of VRC01 antibody bound to a clade C ZM176 SOSIP.664 trimer
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 Env
  • タンパク質・ペプチド: VRC01 Antibody

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超分子 #1000: Fab of VRC01 antibody bound to a clade C ZM176 SOSIP.664 trimer

超分子名称: Fab of VRC01 antibody bound to a clade C ZM176 SOSIP.664 trimer
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Each VRC01 Fab binds a gp120 on the trimer / Number unique components: 2
分子量理論値: 570 KDa

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分子 #1: HIV-1 Env

分子名称: HIV-1 Env / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: SOSIP
詳細: A SOSIP trimer with the ZM197M isolate sequence with the following mutations: D156N, E295N, V297T and D332N.
コピー数: 1 / 集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: ZM197M / 別称: HIV-1
分子量理論値: 420 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F / 組換プラスミド: pPPI4

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分子 #2: VRC01 Antibody

分子名称: VRC01 Antibody / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: VRC01
詳細: Each Fab consists of a heavy chain-light chain dimer
コピー数: 3 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 500 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.00 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris, 150 mM NaCl
グリッド詳細: 400 mesh carbon support C-flat holey grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: Added DDM to 0.01% (w/v) to the sample immediately prior to applying sample on grid. Manually blotted and plunged into liquid ethane.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 180 K / 最高: 180 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective astigmatism was corrected
日付2014年12月6日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 1914 / 平均電子線量: 30.51 e/Å2
詳細: Each image is an aligned sum of 32 frames recorded on the K2.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 倍率（公称値）: 25500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Whole micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.32 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 4903

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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