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基本情報
| 登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30405 | |||||||||
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| タイトル | Cryo-EM reconstruction of PEGylated tetrameric beta-amylase | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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| 機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
| 生物種 | Ipomoea batatas (サツマイモ) | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang Z / Ohto U / Shimizu T | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2021タイトル: Improving particle quality in cryo-EM analysis using a PEGylation method. 著者: Zhikuan Zhang / Hideki Shigematsu / Toshiyuki Shimizu / Umeharu Ohto / ![]() 要旨: Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is widely used for structural biology studies and has been developed extensively in recent years. However, its sample vitrification process is a major limitation ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) is widely used for structural biology studies and has been developed extensively in recent years. However, its sample vitrification process is a major limitation because it causes severe particle aggregation and/or denaturation. This effect is thought to occur because particles tend to stick to the "deadly" air-water interface during vitrification. Here, we report a method for PEGylation of proteins that can efficiently protect particles against such problems during vitrification. This method alleviates the laborious process of fine-tuning the vitrification conditions, allowing for analysis of samples that would otherwise be discarded. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | EMマップ: SurfView Molmil Jmol/JSmol |
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_30405.map.gz | 28.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-30405-v30.xml emd-30405.xml | 7.2 KB 7.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_30405.png | 201.9 KB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30405 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30405 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_30405_validation.pdf.gz | 392.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_30405_full_validation.pdf.gz | 391.9 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_30405_validation.xml.gz | 5.7 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_30405_validation.cif.gz | 6.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30405 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30405 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ |
-
リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30405.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Tetrameric beta-amylase
| 全体 | 名称: Tetrameric beta-amylase |
|---|---|
| 要素 |
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-超分子 #1: Tetrameric beta-amylase
| 超分子 | 名称: Tetrameric beta-amylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Ipomoea batatas (サツマイモ) |
| 組換発現 | 生物種: ![]() |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
| 最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 244201 |
|---|---|
| 初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
| 最終 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
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万見について



Ipomoea batatas (サツマイモ)
データ登録者
引用
UCSF Chimera

















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