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- EMDB-30353: Split conformation 2 of CtHsp104 (Hsp104 from Chaetomium Thermophilum) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30353
タイトルSplit conformation 2 of CtHsp104 (Hsp104 from Chaetomium Thermophilum)
マップデータ
試料
  • 複合体: Split conformation 2 of CtHsp104 (Hsp104 from Chaetomium Thermophilum)
    • Other: Heat shock protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 104
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Inoue Y / Hanazono Y / Noi K / Kawamoto A / Kimatsuka M / Harada R / Takeda K / Iwamasa N / Shibata K / Noguchi K ...Inoue Y / Hanazono Y / Noi K / Kawamoto A / Kimatsuka M / Harada R / Takeda K / Iwamasa N / Shibata K / Noguchi K / Shigeta Y / Namba K / Ogura T / Miki K / Shinohara K / Yohda M
資金援助 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)P15J08261 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16H04572 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16H00753 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H04690 日本
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Split conformation of Chaetomium thermophilum Hsp104 disaggregase.
著者: Yosuke Inoue / Yuya Hanazono / Kentaro Noi / Akihiro Kawamoto / Masato Kimatsuka / Ryuhei Harada / Kazuki Takeda / Ryoichi Kita / Natsuki Iwamasa / Kyoka Shibata / Keiichi Noguchi / Yasuteru ...著者: Yosuke Inoue / Yuya Hanazono / Kentaro Noi / Akihiro Kawamoto / Masato Kimatsuka / Ryuhei Harada / Kazuki Takeda / Ryoichi Kita / Natsuki Iwamasa / Kyoka Shibata / Keiichi Noguchi / Yasuteru Shigeta / Keiichi Namba / Teru Ogura / Kunio Miki / Kyosuke Shinohara / Masafumi Yohda /
要旨: Hsp104 and its bacterial homolog ClpB form hexameric ring structures and mediate protein disaggregation. The disaggregated polypeptide is thought to thread through the central channel of the ring. ...Hsp104 and its bacterial homolog ClpB form hexameric ring structures and mediate protein disaggregation. The disaggregated polypeptide is thought to thread through the central channel of the ring. However, the dynamic behavior of Hsp104 during disaggregation remains unclear. Here, we reported the stochastic conformational dynamics and a split conformation of Hsp104 disaggregase from Chaetomium thermophilum (CtHsp104) in the presence of ADP by X-ray crystallography, cryo-electron microscopy (EM), and high-speed atomic force microscopy (AFM). ADP-bound CtHsp104 assembles into a 6 left-handed spiral filament in the crystal structure at a resolution of 2.7 Å. The unit of the filament is a hexamer of the split spiral structure. In the cryo-EM images, staggered and split hexameric rings were observed. Further, high-speed AFM observations showed that a substrate addition enhanced the conformational change and increased the split structure's frequency. Our data suggest that split conformation is an off-pathway state of CtHsp104 during disaggregation.
履歴
登録2020年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月18日-
マップ公開2021年8月18日-
更新2021年8月18日-
現状2021年8月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0092
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0092
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30353.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30353.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 288 pix.
= 253.44 Å		0.88 Å/pix.
x 288 pix.
= 253.44 Å		0.88 Å/pix.
x 288 pix.
= 253.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0092 / ムービー #1: 0.0092
最小 - 最大-0.018192094 - 0.051264342
平均 (標準偏差)0.00039981928 (±0.0024004288)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 253.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.880.880.88
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z253.440253.440253.440
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ500500500
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.0180.0510.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Split conformation 2 of CtHsp104 (Hsp104 from Chaetomium Thermophilum)

全体名称: Split conformation 2 of CtHsp104 (Hsp104 from Chaetomium Thermophilum)
要素
  • 複合体: Split conformation 2 of CtHsp104 (Hsp104 from Chaetomium Thermophilum)
    • Other: Heat shock protein

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超分子 #1: Split conformation 2 of CtHsp104 (Hsp104 from Chaetomium Thermophilum)

超分子名称: Split conformation 2 of CtHsp104 (Hsp104 from Chaetomium Thermophilum)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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分子 #1: Heat shock protein

分子名称: Heat shock protein / タイプ: other / ID: 1 / 分類: other
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
配列文字列: MVDSRNADTE QENENLSKFC IDMTAMARE GKIDPVIGRE E EIRRVIRI LSRRTKNNPV LI GEPGVGK TTIVEGLAQR IVN ADVPDN LAACKLLSLD VGAL VAGSK YRGEFEERMK GVLKE IQES KETIILFVDE IHLLMG AGS SGEGGMDAAN LLKPMLA RG ...文字列:
MVDSRNADTE QENENLSKFC IDMTAMARE GKIDPVIGRE E EIRRVIRI LSRRTKNNPV LI GEPGVGK TTIVEGLAQR IVN ADVPDN LAACKLLSLD VGAL VAGSK YRGEFEERMK GVLKE IQES KETIILFVDE IHLLMG AGS SGEGGMDAAN LLKPMLA RG QLHCIGATTL AEYRKYIE K DAAFERRFQQ VLVKEPSIT ETISILRGLK EKYEVHHGVN IADAAIVAA ANLAARYLTS R RLPDSAVD LIDEAAAAVR VA RESQPEI IDSLERRLRQ LKI EIHALS REKDEASKAR LAQA KQDAQ NVEEELRPLR EKYER ERQR GKAIQEAKMK LEALRV KAE DASRMGDHSR AADLQYY AI PEQEAIIKRL EAEKAAAD A ALNANGADVG GSMITDVVG PDQINEIVAR WTGIPVTRLK TSEKEKLLH MEQALSKIVV G QKEAVQSV SNAIRLQRSG LS NPNQPPS FLFCGPSGTG KTL LTKALA EFLFDDPKSM IRFD MSEYQ ERHSLSRMIG APPGY VGHD AGGQLTEALR RRPFSI LLF DEVEKAAKEV LTVLLQL MD DGRITDGQGR VVDAKNCI V VMTSNLGAEY LSRANNGKD GKIDPTTREL VMNTLRNYFL PEFLNRISS IVIFNRLTRR E IRKIVDLR IAEIQKRLTD ND RNVTIKV SDEAKDKLGA QGY SPVYGA RPLQRLLEKE VLNR LAILI LRGQIREGEV ACVEL VDGK VQVLPNHPDS EPEDVD VDM ESDDAVDEVA PDSMDED IY ND
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 4198 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1738736
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: making the initial model of CtHsp104 using cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 121975
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5zui

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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