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万見
- EMDB-29936: CRYO-EM STRUCTURE OF IMPORTIN ALPHA1/BETA HETERODIMER -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29936
タイトルCRYO-EM STRUCTURE OF IMPORTIN ALPHA1/BETA HETERODIMER
マップデータ
試料
  • 複合体: Importin Alpha1/Beta Heterodimer
    • タンパク質・ペプチド: Importin subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Importin subunit alpha-1
キーワードImportins / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / Sensing of DNA Double Strand Breaks / endoplasmic reticulum tubular network / regulation of DNA recombination / importin-alpha family protein binding / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin ...RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / Sensing of DNA Double Strand Breaks / endoplasmic reticulum tubular network / regulation of DNA recombination / importin-alpha family protein binding / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / NLS-bearing protein import into nucleus / Apoptosis induced DNA fragmentation / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / nuclear localization sequence binding / ribosomal protein import into nucleus / Nuclear import of Rev protein / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / mitotic metaphase chromosome alignment / DNA metabolic process / mitotic spindle assembly / positive regulation of type I interferon production / nuclear pore / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Hsp90 protein binding / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / ISG15 antiviral mechanism / small GTPase binding / histone deacetylase binding / specific granule lumen / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / nuclear envelope / host cell / nuclear membrane / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / protein domain specific binding / Golgi membrane / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain ...Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-1 / Importin subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.95 Å
データ登録者Ko Y / Cingolani G
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Structural basis for nuclear import of hepatitis B virus (HBV) nucleocapsid core.
著者: Ruoyu Yang / Ying-Hui Ko / Fenglin Li / Ravi K Lokareddy / Chun-Feng David Hou / Christine Kim / Shelby Klein / Santiago Antolínez / Juan F Marín / Carolina Pérez-Segura / Martin F Jarrold ...著者: Ruoyu Yang / Ying-Hui Ko / Fenglin Li / Ravi K Lokareddy / Chun-Feng David Hou / Christine Kim / Shelby Klein / Santiago Antolínez / Juan F Marín / Carolina Pérez-Segura / Martin F Jarrold / Adam Zlotnick / Jodi A Hadden-Perilla / Gino Cingolani /
要旨: Nuclear import of the hepatitis B virus (HBV) nucleocapsid is essential for replication that occurs in the nucleus. The ~360-angstrom HBV capsid translocates to the nuclear pore complex (NPC) as an ...Nuclear import of the hepatitis B virus (HBV) nucleocapsid is essential for replication that occurs in the nucleus. The ~360-angstrom HBV capsid translocates to the nuclear pore complex (NPC) as an intact particle, hijacking human importins in a reaction stimulated by host kinases. This paper describes the mechanisms of HBV capsid recognition by importins. We found that importin α1 binds a nuclear localization signal (NLS) at the far end of the HBV coat protein Cp183 carboxyl-terminal domain (CTD). This NLS is exposed to the capsid surface through a pore at the icosahedral quasi-sixfold vertex. Phosphorylation at serine-155, serine-162, and serine-170 promotes CTD compaction but does not affect the affinity for importin α1. The binding of 30 importin α1/β1 augments HBV capsid diameter to ~620 angstroms, close to the maximum size trafficable through the NPC. We propose that phosphorylation favors CTD externalization and prompts its compaction at the capsid surface, exposing the NLS to importins.
履歴
登録2023年3月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月6日-
マップ公開2024年3月6日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29936.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29936.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 34.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 208 pix.
= 181.376 Å		0.87 Å/pix.
x 208 pix.
= 181.376 Å		0.87 Å/pix.
x 208 pix.
= 181.376 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.872 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.1564849 - 0.29756916
平均 (標準偏差)0.0021789935 (±0.014354405)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ208208208
Spacing208208208
セルA=B=C: 181.37599 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_29936_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_29936_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Importin Alpha1/Beta Heterodimer

全体名称: Importin Alpha1/Beta Heterodimer
要素
  • 複合体: Importin Alpha1/Beta Heterodimer
    • タンパク質・ペプチド: Importin subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Importin subunit alpha-1

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超分子 #1: Importin Alpha1/Beta Heterodimer

超分子名称: Importin Alpha1/Beta Heterodimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Importin subunit beta-1

分子名称: Importin subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 97.257812 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MELITILEKT VSPDRLELEA AQKFLERAAV ENLPTFLVEL SRVLANPGNS QVARVAAGLQ IKNSLTSKDP DIKAQYQQRW LAIDANARR EVKNYVLQTL GTETYRPSSA SQCVAGIACA EIPVNQWPEL IPQLVANVTN PNSTEHMKES TLEAIGYICQ D IDPEQLQD ...文字列:
MELITILEKT VSPDRLELEA AQKFLERAAV ENLPTFLVEL SRVLANPGNS QVARVAAGLQ IKNSLTSKDP DIKAQYQQRW LAIDANARR EVKNYVLQTL GTETYRPSSA SQCVAGIACA EIPVNQWPEL IPQLVANVTN PNSTEHMKES TLEAIGYICQ D IDPEQLQD KSNEILTAII QGMRKEEPSN NVKLAATNAL LNSLEFTKAN FDKESERHFI MQVVCEATQC PDTRVRVAAL QN LVKIMSL YYQYMETYMG PALFAITIEA MKSDIDEVAL QGIEFWSNVC DEEMDLAIEA SEAAEQGRPP EHTSKFYAKG ALQ YLVPIL TQTLTKQDEN DDDDDWNPCK AAGVCLMLLA TCCEDDIVPH VLPFIKEHIK NPDWRYRDAA VMAFGCILEG PEPS QLKPL VIQAMPTLIE LMKDPSVVVR DTAAWTVGRI CELLPEAAIN DVYLAPLLQC LIEGLSAEPR VASNVCWAFS SLAEA AYEA ADVADDQEEP ATYCLSSSFE LIVQKLLETT DRPDGHQNNL RSSAYESLME IVKNSAKDCY PAVQKTTLVI MERLQQ VLQ MESHIQSTSD RIQFNDLQSL LCATLQNVLR KVQHQDALQI SDVVMASLLR MFQSTAGSGG VQEDALMAVS TLVEVLG GE FLKYMEAFKP FLGIGLKNYA EYQVCLAAVG LVGDLCRALQ SNIIPFCDEV MQLLLENLGN ENVHRSVKPQ ILSVFGDI A LAIGGEFKKY LEVVLNTLQQ ASQAQVDKSD YDMVDYLNEL RESCLEAYTG IVQGLKGDQE NVHPDVMLVQ PRVEFILSF IDHIAGDEDH TDGVVACAAG LIGDLCTAFG KDVLKLVEAR PMIHELLTEG RRSKTNKAKT LATWATKELR KLKNQA

UniProtKB: Importin subunit beta-1

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分子 #2: Importin subunit alpha-1

分子名称: Importin subunit alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.296262 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AARLHRFKNK GKDSTEMRRR RIEVNVELRK AKKDDQMLKR RNV

UniProtKB: Importin subunit alpha-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1qgk

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1009142
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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