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- EMDB-29851: C4HR1_8r_shift5: Extendable repeat protein fiber -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29851
タイトルC4HR1_8r_shift5: Extendable repeat protein fiber
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: C4HR1_8r_shift5
    • タンパク質・ペプチド: C4HR1_8r_shift5
キーワードOligomer / repeat protein / DE NOVO PROTEIN
生物種unidentified (未定義)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.62 Å
データ登録者Bethel NP / Borst AJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)GT11817 米国
引用ジャーナル: Nat Chem / : 2023
タイトル: Precisely patterned nanofibres made from extendable protein multiplexes.
著者: Neville P Bethel / Andrew J Borst / Fabio Parmeggiani / Matthew J Bick / T J Brunette / Hannah Nguyen / Alex Kang / Asim K Bera / Lauren Carter / Marcos C Miranda / Ryan D Kibler / Mila Lamb ...著者: Neville P Bethel / Andrew J Borst / Fabio Parmeggiani / Matthew J Bick / T J Brunette / Hannah Nguyen / Alex Kang / Asim K Bera / Lauren Carter / Marcos C Miranda / Ryan D Kibler / Mila Lamb / Xinting Li / Banumathi Sankaran / David Baker /
要旨: Molecular systems with coincident cyclic and superhelical symmetry axes have considerable advantages for materials design as they can be readily lengthened or shortened by changing the length of the ...Molecular systems with coincident cyclic and superhelical symmetry axes have considerable advantages for materials design as they can be readily lengthened or shortened by changing the length of the constituent monomers. Among proteins, alpha-helical coiled coils have such symmetric, extendable architectures, but are limited by the relatively fixed geometry and flexibility of the helical protomers. Here we describe a systematic approach to generating modular and rigid repeat protein oligomers with coincident C to C and superhelical symmetry axes that can be readily extended by repeat propagation. From these building blocks, we demonstrate that a wide range of unbounded fibres can be systematically designed by introducing hydrophilic surface patches that force staggering of the monomers; the geometry of such fibres can be precisely tuned by varying the number of repeat units in the monomer and the placement of the hydrophilic patches.
履歴
登録2023年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29851.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.885 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.273
最小 - 最大-0.87538576 - 1.227461
平均 (標準偏差)0.0028383853 (±0.06180626)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 226.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map

ファイルemd_29851_additional_1.map
注釈Unsharpened map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_29851_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_29851_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : C4HR1_8r_shift5

全体名称: C4HR1_8r_shift5
要素
  • 複合体: C4HR1_8r_shift5
    • タンパク質・ペプチド: C4HR1_8r_shift5

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超分子 #1: C4HR1_8r_shift5

超分子名称: C4HR1_8r_shift5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量理論値: 42.54 KDa

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分子 #1: C4HR1_8r_shift5

分子名称: C4HR1_8r_shift5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MMRDELIRWH LMHPMEQLRF LRELVENPER FREFWRRLEE EPGAVELFLE NIHLLHPIVQ IYLLELLVEN PELFRLFFEV LERCPGAVEL FLENWRLLPP IVQRIFLRLL VENPELFRLF FEVLERCPGA VKLFLENIKN LPPLIQKYLL RLLVENPELF RLFFEMLERC ...文字列:
MMRDELIRWH LMHPMEQLRF LRELVENPER FREFWRRLEE EPGAVELFLE NIHLLHPIVQ IYLLELLVEN PELFRLFFEV LERCPGAVEL FLENWRLLPP IVQRIFLRLL VENPELFRLF FEVLERCPGA VKLFLENIKN LPPLIQKYLL RLLVENPELF RLFFEMLERC PGAVELFLEI IHELPPEIQK YFLELLVENP ELFRLFFEVL ERCPGAVKLF LNNIYLLHPL VQIHLLRLLV ENPELFRLFF EMLERCPGAV EQFLINLYLL HPIVQLVFLE LLVENPELFR LFFEVLKRCP GALELFKFII ELLPPIVQRH FKRLLEENPE LKELVKEVEE EGSLEHHHHH H

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm
最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 50.59 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 42.6 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11154
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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