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万見
- EMDB-29068: Cryo-EM structure of the GR-Hsp90-FKBP52 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29068
タイトルCryo-EM structure of the GR-Hsp90-FKBP52 complex
マップデータSharpened consensus GR-Hsp90-FKBP52 map
試料
  • 複合体: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp90 alpha dimer, and the co-chaperone FKBP52
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-alpha
    • タンパク質・ペプチド: Glucocorticoid receptor
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4, N-terminally processed
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: DEXAMETHASONE
キーワードchaperone / steroid hormone receptor / ligand binding / ATP binding / protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / copper-dependent protein binding / Regulation of NPAS4 gene transcription / nuclear glucocorticoid receptor activity / microglia differentiation / neuroinflammatory response / PTK6 Expression / copper ion transport / steroid hormone binding / nuclear glucocorticoid receptor binding ...negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / copper-dependent protein binding / Regulation of NPAS4 gene transcription / nuclear glucocorticoid receptor activity / microglia differentiation / neuroinflammatory response / PTK6 Expression / copper ion transport / steroid hormone binding / nuclear glucocorticoid receptor binding / astrocyte differentiation / motor behavior / cellular response to dexamethasone stimulus / cellular response to glucocorticoid stimulus / sperm plasma membrane / sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / Scavenging by Class F Receptors / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / mitochondrial transport / dATP binding / cellular response to steroid hormone stimulus / telomerase holoenzyme complex assembly / chaperone-mediated autophagy / FK506 binding / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / Uptake and function of diphtheria toxin / positive regulation of cell size / dendritic growth cone / protein import into mitochondrial matrix / TPR domain binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / negative regulation of microtubule polymerization / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / response to salt stress / estrogen response element binding / protein folding chaperone complex / HSF1-dependent transactivation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / response to unfolded protein / cardiac muscle cell apoptotic process / regulation of protein-containing complex assembly / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / Attenuation phase / HSF1 activation / enzyme-substrate adaptor activity / neurofibrillary tangle assembly / chaperone-mediated protein complex assembly / axonal growth cone / telomere maintenance via telomerase / positive regulation of lamellipodium assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / RHOBTB2 GTPase cycle / core promoter sequence-specific DNA binding / Dengue virus activates/modulates innate and adaptive immune responses / nitric oxide metabolic process / response to cold / protein unfolding / steroid binding / positive regulation of defense response to virus by host / skeletal muscle contraction / Signaling by ERBB2 / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / heat shock protein binding / endocytic vesicle lumen / DNA polymerase binding / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / positive regulation of cardiac muscle contraction / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / lysosomal lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / activation of innate immune response / ESR-mediated signaling / positive regulation of interferon-beta production / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein tyrosine kinase binding / AURKA Activation by TPX2 / TBP-class protein binding
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / : / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal ...Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / : / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / : / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / TPR repeat region circular profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucocorticoid receptor / Heat shock protein HSP 90-alpha / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Noddings CM / Agard DA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118099 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM reveals how Hsp90 and FKBP immunophilins co-regulate the glucocorticoid receptor.
著者: Chari M Noddings / Jill L Johnson / David A Agard /
要旨: Hsp90 is an essential molecular chaperone responsible for the folding and activation of hundreds of 'client' proteins, including the glucocorticoid receptor (GR). Previously, we revealed that Hsp70 ...Hsp90 is an essential molecular chaperone responsible for the folding and activation of hundreds of 'client' proteins, including the glucocorticoid receptor (GR). Previously, we revealed that Hsp70 and Hsp90 remodel the conformation of GR to regulate ligand binding, aided by co-chaperones. In vivo, the co-chaperones FKBP51 and FKBP52 antagonistically regulate GR activity, but a molecular understanding is lacking. Here we present a 3.01 Å cryogenic electron microscopy structure of the human GR:Hsp90:FKBP52 complex, revealing how FKBP52 integrates into the GR chaperone cycle and directly binds to the active client, potentiating GR activity in vitro and in vivo. We also present a 3.23 Å cryogenic electron microscopy structure of the human GR:Hsp90:FKBP51 complex, revealing how FKBP51 competes with FKBP52 for GR:Hsp90 binding and demonstrating how FKBP51 can act as a potent antagonist to FKBP52. Altogether, we demonstrate how FKBP51 and FKBP52 integrate into the GR chaperone cycle to advance GR to the next stage of maturation.
履歴
登録2022年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2023年12月20日-
現状2023年12月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29068.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29068.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened consensus GR-Hsp90-FKBP52 map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.2 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.2 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.49168167 - 2.19702
平均 (標準偏差)0.0023564885 (±0.040498532)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 267.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_29068_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_29068_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #3

ファイルemd_29068_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened consensus GR-Hsp90-FKBP52 map

ファイルemd_29068_additional_1.map
注釈Unsharpened consensus GR-Hsp90-FKBP52 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused map on Hsp90 in the GR-Hsp90-FKBP52 complex

ファイルemd_29068_additional_2.map
注釈Focused map on Hsp90 in the GR-Hsp90-FKBP52 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused map on GR-FKBP52 in the GR-Hsp90-FKBP52 complex

ファイルemd_29068_additional_3.map
注釈Focused map on GR-FKBP52 in the GR-Hsp90-FKBP52 complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Composite map for GR-Hsp90-FKBP52 with combined focused maps...

ファイルemd_29068_additional_4.map
注釈Composite map for GR-Hsp90-FKBP52 with combined focused maps on Hsp90 and GR-FKBP52
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: GR-Hsp90-FKBP52 Half Map 1

ファイルemd_29068_half_map_1.map
注釈GR-Hsp90-FKBP52 Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: GR-Hsp90-FKBP52 Half Map 2

ファイルemd_29068_half_map_2.map
注釈GR-Hsp90-FKBP52 Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp...

全体名称: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp90 alpha dimer, and the co-chaperone FKBP52
要素
  • 複合体: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp90 alpha dimer, and the co-chaperone FKBP52
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-alpha
    • タンパク質・ペプチド: Glucocorticoid receptor
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4, N-terminally processed
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: DEXAMETHASONE

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超分子 #1: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp...

超分子名称: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp90 alpha dimer, and the co-chaperone FKBP52
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 307 KDa

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分子 #1: Heat shock protein HSP 90-alpha

分子名称: Heat shock protein HSP 90-alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-chaperonin molecular chaperone ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.650531 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: PEETQTQDQP MEEEEVETFA FQAEIAQLMS LIINTFYSNK EIFLRELISN SSDALDKIRY ESLTDPSKLD SGKELHINLI PNKQDRTLT IVDTGIGMTK ADLINNLGTI AKSGTKAFME ALQAGADISM IGQFGVGFYS AYLVAEKVTV ITKHNDDEQY A WESSAGGS ...文字列:
PEETQTQDQP MEEEEVETFA FQAEIAQLMS LIINTFYSNK EIFLRELISN SSDALDKIRY ESLTDPSKLD SGKELHINLI PNKQDRTLT IVDTGIGMTK ADLINNLGTI AKSGTKAFME ALQAGADISM IGQFGVGFYS AYLVAEKVTV ITKHNDDEQY A WESSAGGS FTVRTDTGEP MGRGTKVILH LKEDQTEYLE ERRIKEIVKK HSQFIGYPIT LFVEKERDKE VSDDEAEEKE DK EEEKEKE EKESEDKPEI EDVGSDEEEE KKDGDKKKKK KIKEKYIDQE ELNKTKPIWT RNPDDITNEE YGEFYKSLTN DWE DHLAVK HFSVEGQLEF RALLFVPRRA PFDLFENRKK KNNIKLYVRR VFIMDNCEEL IPEYLNFIRG VVDSEDLPLN ISRE MLQQS KILKVIRKNL VKKCLELFTE LAEDKENYKK FYEQFSKNIK LGIHEDSQNR KKLSELLRYY TSASGDEMVS LKDYC TRMK ENQKHIYYIT GETKDQVANS AFVERLRKHG LEVIYMIEPI DEYCVQQLKE FEGKTLVSVT KEGLELPEDE EEKKKQ EEK KTKFENLCKI MKDILEKKVE KVVVSNRLVT SPCCIVTSTY GWTANMERIM KAQALRDNST MGYMAAKKHL EINPDHS II ETLRQKAEAD KNDKSVKDLV ILLYETALLS SGFSLEDPQT HANRIYRMIK LGLGIDEDDP TADDTSAAVT EEMPPLEG D DDTSRMEEVD

UniProtKB: Heat shock protein HSP 90-alpha

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分子 #2: Glucocorticoid receptor

分子名称: Glucocorticoid receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.198973 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: PKLCLVCSDE ASGCHYGVLT CGSCKVFFKR AVEGQHNYLC AGRNDCIIDK IRRKNCPACR YRKCLQAGMN LEARKTKKKI KGIQQATTG VSQETSENPG NKTIVPATLP QLTPTLVSLL EVIEPEVLYA GYDSSVPDST WRIMTTLNML GGRQVIAAVK W AKAIPGFR ...文字列:
PKLCLVCSDE ASGCHYGVLT CGSCKVFFKR AVEGQHNYLC AGRNDCIIDK IRRKNCPACR YRKCLQAGMN LEARKTKKKI KGIQQATTG VSQETSENPG NKTIVPATLP QLTPTLVSLL EVIEPEVLYA GYDSSVPDST WRIMTTLNML GGRQVIAAVK W AKAIPGFR NLHLDDQMTL LQYSWMSLMA FALGWRSYRQ SSANLLCFAP DLIINEQRMT LPCMYDQCKH MLYVSSELHR LQ VSYEEYL CMKTLLLLSS VPKDGLKSQE LFDEIRMTYI KELGKAIVKR EGNSSQNWQR FYQLTKLLDS MHEVVENLLN YCF QTFLDK TMSIEFPEML AEIITNQIPK YSNGNIKKLL FHQK

UniProtKB: Glucocorticoid receptor

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分子 #3: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4, N-terminally processed

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4, N-terminally processed
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.87652 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MTAEEMKATE SGAQSAPLPM EGVDISPKQD EGVLKVIKRE GTGTEMPMIG DRVFVHYTGW LLDGTKFDSS LDRKDKFSFD LGKGEVIKA WDIAIATMKV GEVCHITCKP EYAYGSAGSP PKIPPNATLV FEVELFEFKG EDLTEEEDGG IIRRIQTRGE G YAKPNEGA ...文字列:
MTAEEMKATE SGAQSAPLPM EGVDISPKQD EGVLKVIKRE GTGTEMPMIG DRVFVHYTGW LLDGTKFDSS LDRKDKFSFD LGKGEVIKA WDIAIATMKV GEVCHITCKP EYAYGSAGSP PKIPPNATLV FEVELFEFKG EDLTEEEDGG IIRRIQTRGE G YAKPNEGA IVEVALEGYY KDKLFDQREL RFEIGEGENL DLPYGLERAI QRMEKGEHSI VYLKPSYAFG SVGKEKFQIP PN AELKYEL HLKSFEKAKE SWEMNSEEKL EQSTIVKERG TVYFKEGKYK QALLQYKKIV SWLEYESSFS NEEAQKAQAL RLA SHLNLA MCHLKLQAFS AAIESCNKAL ELDSNNEKGL FRRGEAHLAV NDFELARADF QKVLQLYPNN KAAKTQLAVC QQRI RRQLA REKKLYANMF ERLAEEENKA KAEASSGDHP TDTEMKEEQK SNTAGSQSQV ETEA

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: DEXAMETHASONE

分子名称: DEXAMETHASONE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: DEX
分子量理論値: 392.461 Da
Chemical component information

ChemComp-DEX:
DEXAMETHASONE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11162 / 平均露光時間: 5.9 sec. / 平均電子線量: 67.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7krj

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 307109
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5fwk

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5fwk

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1m2z

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1ejf

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
得られたモデル

PDB-8ffv:
Cryo-EM structure of the GR-Hsp90-FKBP52 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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