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- EMDB-2865: Architecture of the yeast pontin-reptin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2865
タイトルArchitecture of the yeast pontin-reptin complex
マップデータ3D reconstruction of the yeast pontin-reptin complex
試料
  • 試料: Complex between the proteins pontin and reptin
  • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
  • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
キーワードRvb1 / Rvb2 / Tip48 / Tip49 / pontin / reptin / Ino80 / AAA+
機能・相同性TIP49, P-loop domain / Ino80 complex
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.6 Å
データ登録者Torreira E / Jha S / Lopez-Blanco JR / Arias-Palomo E / Chacon P / Canas C / Ayora S / Dutta A / Llorca O
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Architecture of the pontin/reptin complex, essential in the assembly of several macromolecular complexes.
著者: Eva Torreira / Sudhakar Jha / José R López-Blanco / Ernesto Arias-Palomo / Pablo Chacón / Cristina Cañas / Sylvia Ayora / Anindya Dutta / Oscar Llorca /
要旨: Pontin and reptin belong to the AAA+ family, and they are essential for the structural integrity and catalytic activity of several chromatin remodeling complexes. They are also indispensable for the ...Pontin and reptin belong to the AAA+ family, and they are essential for the structural integrity and catalytic activity of several chromatin remodeling complexes. They are also indispensable for the assembly of several ribonucleoprotein complexes, including telomerase. Here, we propose a structural model of the yeast pontin/reptin complex based on a cryo-electron microscopy reconstruction at 13 A. Pontin/reptin hetero-dodecamers were purified from in vivo assembled complexes forming a double ring. Two rings interact through flexible domains projecting from each hexamer, constituting an atypical asymmetric form of oligomerization. These flexible domains and the AAA+ cores reveal significant conformational changes when compared with the crystal structure of human pontin that generate enlarged channels. This structure of endogenously assembled pontin/reptin complexes is different than previously described structures, suggesting that pontin and reptin could acquire distinct structural states to regulate their broad functions as molecular motors and scaffolds for nucleic acids and proteins.
履歴
登録2008年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年8月26日-
マップ公開2010年9月3日-
更新2011年2月18日-
現状2011年2月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.78
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.78
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-2865.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2865.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of the yeast pontin-reptin complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.12 Å/pix.
x 104 pix.
= 220.48 Å		2.12 Å/pix.
x 104 pix.
= 220.48 Å		2.12 Å/pix.
x 104 pix.
= 220.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.12 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.786 / ムービー #1: 0.78
最小 - 最大-0.221553 - 2.02531
平均 (標準偏差)0.0797943 (±0.264807)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ104104104
Spacing104104104
セルA=B=C: 220.48 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.122.122.12
M x/y/z104104104
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.480220.480220.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-32-96
NX/NY/NZ8165193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS104104104
D min/max/mean-0.2222.0250.080

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex between the proteins pontin and reptin

全体名称: Complex between the proteins pontin and reptin
要素
  • 試料: Complex between the proteins pontin and reptin
  • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
  • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2

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超分子 #1000: Complex between the proteins pontin and reptin

超分子名称: Complex between the proteins pontin and reptin / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: Dodecamer composed of 6 subunits of pontin and 6 subunits of reptin
Number unique components: 2
分子量理論値: 650 KDa

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分子 #1: RuvB-like 1

分子名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Pontin / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量理論値: 540 KDa
組換発現生物種: Insect cells using recombinant baculovirus
配列GO: Ino80 complex / InterPro: TIP49, P-loop domain

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分子 #2: RuvB-like 2

分子名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Reptin / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量理論値: 540 KDa
組換発現生物種: Insect cells using recombinant baculovirus
配列GO: Ino80 complex / InterPro: TIP49, P-loop domain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 25mM TrisHCl, 125mM NaCl
グリッド詳細: Quantifoil R 2/2 holy grids coated with a thin layer of carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 90 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 詳細: Vitrification instrument: Gatan Plunger / 手法: Blot for a few seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Correction using the astigmator, images collected with the CCD camera and the Digital Micrograph software
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 2.12 µm
詳細: Images were scanned at 16 bit-pixel and transformed to 8 bit-pixel prior to particle selection
ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細9316 particles were extraced in total that revealed significant heterogeneity. These particles were split in three subgroups using unbiased classification procedures in 3D. The final reconstruction was performed using one homogeneous class of particles containing 34.5% of the initial dataset
CTF補正詳細: Micrograph corrected and only flipping phases
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 3214

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2c9o

ソフトウェア名称: ADP_EM
詳細Protocol: Rigid Body and refinement using a Powell base minimization. Rigid-body fitting was performed using ADP_EM. From the best scores found, we carried out an additional refinement step by freely moving a single monomer using a multidimensional Powel optimization routine. Subsequently, 6-fold rotational symmetry was applied to the refined monomer to complete a hexameric ring but discarding those solutions producing steric clashes with contiguous monomers.
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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